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万見
- PDB-3p1i: Ligand binding domain of human ephrin type-B receptor 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p1i
タイトルLigand binding domain of human ephrin type-B receptor 3
要素Ephrin type-B receptor 3
キーワードTRANSFERASE / SIGNALING PROTEIN / ATP-binding / kinase / nucleotide-binding / receptor / phosphorylation / transmembrane / tyrosine-protein kinase / glycoprotein / Structural Genomics Consortium / SGC / membrane / Single-pass type I membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


urogenital system development / central nervous system projection neuron axonogenesis / axon guidance receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / corpus callosum development / dendritic spine development / ephrin receptor activity / dendritic spine morphogenesis / axonal fasciculation / retinal ganglion cell axon guidance ...urogenital system development / central nervous system projection neuron axonogenesis / axon guidance receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / corpus callosum development / dendritic spine development / ephrin receptor activity / dendritic spine morphogenesis / axonal fasciculation / retinal ganglion cell axon guidance / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / positive regulation of synapse assembly / regulation of GTPase activity / regulation of axonogenesis / digestive tract morphogenesis / regulation of cell-cell adhesion / roof of mouth development / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / EPHB-mediated forward signaling / substrate adhesion-dependent cell spreading / axon guidance / thymus development / receptor protein-tyrosine kinase / cell migration / protein autophosphorylation / angiogenesis / dendrite / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 3, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-B receptor 3, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-B receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Walker, J.R. / Yermekbayeva, L. / Seitova, A. / Kania, J. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Ligand Binding Domain of Human Ephb3
著者: Walker, J.R. / Yermekbayeva, L. / Seitova, A. / Kania, J. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2010年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-B receptor 3
B: Ephrin type-B receptor 3
C: Ephrin type-B receptor 3
B: CHLORIDE ION
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5236
ポリマ－69,2963
非ポリマー2283
水4,252236
1
A: Ephrin type-B receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1952
ポリマ－23,0991
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ephrin type-B receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,2303
ポリマ－23,0991
非ポリマー1322
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Ephrin type-B receptor 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0991
ポリマ－23,0991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.160, 102.160, 117.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-B receptor 3 / EPH-like kinase 2 / EK2 / hEK2 / Tyrosine-protein kinase TYRO6


分子量: 23098.617 Da / 分子数: 3 / 断片: Ligand binding domain (UNP residues 39-211) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHB3, ETK2, HEK2, TYR06, TYRO6 / プラスミド: PFHMSP-LIC-C
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P54753, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.57 %
結晶化温度: 291.1 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.6 M AMMONIUM SULFATE, 5% ISOPROPANOL, 0.1 M BIS-TRIS,PH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 291.1K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97895 / 波長: 0.97895 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月21日
放射モノクロメーター: DOUBLE-CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97895 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 37051 / Num. obs: 37051 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.6 % / Rsym value: 0.154 / Net I/σ(I): 20.048
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 5.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.04 / Rsym value: 0.765 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
BALBES位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ETP

3etp


解像度: 2.1→19.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 9.157 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.193 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23462 1835 5 %RANDOM
Rwork0.18445 ---
obs0.18695 34833 99.14 %-
all-37051 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.008 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4014 0 11 236 4261
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0224137
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3771.9265630
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5735496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.67823.55200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.70615642
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.7671528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2593
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213206
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8441.52506
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.56424049
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.24531631
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.534.51581
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 149 -
Rwork0.184 2483 -
obs--99.28 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.59990.57380.15311.5323-0.08031.4167-0.01150.0175-0.0487-0.04030.00480.04330.06960.02720.00680.0282-0.0179-0.01460.01760.00680.023847.516816.52398.291
21.52940.40970.12391.2896-0.22231.80390.1084-0.10460.00240.1163-0.1286-0.134-0.13230.22160.02010.0422-0.0402-0.01530.06450.03540.04458.754149.9689-13.6906
32.0365-0.3432-0.04371.6449-0.42021.2946-0.0210.16880.082-0.0372-0.00880.0043-0.0143-0.00120.02990.00570.00130.00620.04070.01490.022279.429925.13164.2033
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-10 - 9999
2X-RAY DIFFRACTION2B-10 - 9999
3X-RAY DIFFRACTION3C-10 - 9999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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