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- PDB-3p1f: Crystal structure of the bromodomain of human CREBBP in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p1f
タイトルCrystal structure of the bromodomain of human CREBBP in complex with a hydroquinazolin ligand
要素CREB-binding protein
キーワードTRANSCRIPTION / Structural Genomics Consortium / SGC / CBP / CREBBP / CREB binding protein isoform a / KAT3A / RSTS / RST / bromodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide lactyltransferase (CoA-dependent) activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / protein N-acetyltransferase activity / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / regulation of smoothened signaling pathway / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes ...peptide lactyltransferase (CoA-dependent) activity / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / protein N-acetyltransferase activity / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / regulation of smoothened signaling pathway / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / MRF binding / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / Nuclear events mediated by NFE2L2 / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Regulation of NFE2L2 gene expression / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / TRAF6 mediated IRF7 activation / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / protein-lysine-acetyltransferase activity / embryonic digit morphogenesis / protein acetylation / homeostatic process / Notch-HLH transcription pathway / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / histone acetyltransferase activity / acetyltransferase activity / FOXO-mediated transcription of cell death genes / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Zygotic genome activation (ZGA) / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / histone acetyltransferase complex / canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to nutrient levels / Attenuation phase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / regulation of cellular response to heat / histone acetyltransferase / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / NPAS4 regulates expression of target genes / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / CD209 (DC-SIGN) signaling / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / transcription coactivator binding / PPARA activates gene expression / protein destabilization / Cytoprotection by HMOX1 / Evasion by RSV of host interferon responses / chromatin DNA binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Pre-NOTCH Transcription and Translation / positive regulation of protein localization to nucleus / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / tau protein binding / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / transcription corepressor activity / cellular response to UV / p53 binding / rhythmic process / : / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / TRAF3-dependent IRF activation pathway / protein-containing complex assembly / DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain ...Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / : / Histone acetyltransferase p300-like, PHD domain / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
3-methyl-3,4-dihydroquinazolin-2(1H)-one / : / CREB-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Fedorov, O. / Muniz, J. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the bromodomain of human CREBBP in complex with a hydroquinazolin ligand
著者: Filippakopoulos, P. / Picaud, S. / Fedorov, O. / Muniz, J. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
履歴
登録2010年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月31日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CREB-binding protein
B: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,34614
ポリマ－28,4472
非ポリマー89912
水4,720262
1
A: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6116
ポリマ－14,2231
非ポリマー3875
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CREB-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7358
ポリマ－14,2231
非ポリマー5127
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.270, 38.620, 79.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.67, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 CREB-binding protein


分子量: 14223.349 Da / 分子数: 2 / 断片: Bromo domain, UNP residues 1081-1197 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CREBBP / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: Q92793, histone acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-3PF / 3-methyl-3,4-dihydroquinazolin-2(1H)-one / 3-メチル-3,4-ジヒドロキナゾリン-2(1H)-オン


分子量: 162.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10N2O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.75 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.15M KSCN 20% PEG3350 10% EtGly, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.5 % / Av σ(I) over netI: 9.5 / 数: 115178 / Rsym value: 0.054 / D res high: 1.631 Å / D res low: 28.594 Å / Num. obs: 33252 / % possible obs: 99.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
5.1628.5999.410.0320.0323.5
3.655.1610010.0280.0283.6
2.983.6510010.0370.0373.6
2.582.9810010.0460.0463.6
2.312.5810010.060.063.6
2.112.3110010.0860.0863.6
1.952.1110010.1350.1353.5
1.821.9599.810.2250.2253.5
1.721.8299.510.3530.3533.4
1.631.7298.910.5170.5173.1
反射解像度: 1.63→28.594 Å / Num. all: 33352 / Num. obs: 33252 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.63-1.723.10.5171.51467047650.51798.9
1.72-1.823.40.3532.21538045670.35399.5
1.82-1.953.50.2253.41494043080.22599.8
1.95-2.113.50.1355.71395539720.135100
2.11-2.313.60.0868.61317537040.086100
2.31-2.583.60.0612.31209233670.06100
2.58-2.983.60.04614.61072129580.046100
2.98-3.653.60.03717.1922625280.037100
3.65-5.163.60.02820.7712619590.028100
5.16-28.5943.50.03212.6389311240.03299.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 42.03 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å28.59 Å
Translation2.5 Å28.59 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DWY

3dwy


解像度: 1.63→28.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / WRfactor Rfree: 0.2114 / WRfactor Rwork: 0.173 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8785 / SU B: 3.48 / SU ML: 0.063 / SU R Cruickshank DPI: 0.0957 / SU Rfree: 0.0971 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2183 1685 5.1 %RANDOM
Rwork0.1817 ---
all0.1836 33336 --
obs0.1836 33249 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 85.59 Å2 / Biso mean: 23.2319 Å2 / Biso min: 7.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å20 Å2-0.66 Å2
2---0.2 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→28.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1930 0 58 262 2250
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222048
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021451
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5931.9942770
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9573.0013503
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2685232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.75124.38898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.43915344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0531512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2287
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212208
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02405
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.77631185
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8773452
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1751933
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.3128863
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.48711837
LS精密化 シェル解像度: 1.631→1.673 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.463 107 -
Rwork0.411 2296 -
all-2403 -
obs--98.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0345-0.40710.018312.0473-0.85830.068-0.00210.0235-0.01830.3368-0.01090.0802-0.0345-0.00640.0130.1970.0025-0.00320.0470.00840.043212.303738.240539.7627
20.3648-0.358-0.18530.55880.13540.4968-0.02030.0160.00450.04870.0011-0.01560.00060.03620.01920.0683-0.0009-0.01710.06110.00210.062921.494420.341426.6598
30.6902-0.5538-0.15530.45780.19090.78690.0740.0341-0.0374-0.0718-0.03140.0495-0.0005-0.0599-0.04260.0702-0.0015-0.02650.0629-0.00940.094912.648821.54120.0041
40.5384-1.31520.28836.25055.468612.71030.01640.2595-0.1295-0.5788-0.40350.5167-1.18120.54830.38710.178-0.04110.00890.2146-0.08850.102116.130813.0431-10.8574
50.12620.1693-0.33534.7811-0.20140.9317-0.0362-0.16650.1102-0.10960.318-0.04280.22950.5193-0.28180.08760.1553-0.07370.3665-0.20350.152119.1538-0.9042-0.2062
60.08760.21280.11730.67640.61820.88810.0240.0478-0.01160.0760.0972-0.06870.08670.063-0.12110.05940.0208-0.01680.0751-0.01890.071110.94812.97546.8989
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1079 - 1089
2X-RAY DIFFRACTION2A1090 - 1168
3X-RAY DIFFRACTION3A1169 - 1197
4X-RAY DIFFRACTION4B1083 - 1092
5X-RAY DIFFRACTION5B1093 - 1106
6X-RAY DIFFRACTION6B1107 - 1197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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