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- PDB-3owt: Crystal structure of S. cerevisiae RAP1-Sir3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3owt
タイトルCrystal structure of S. cerevisiae RAP1-Sir3 complex
要素
  • DNA-binding protein RAP1
  • Regulatory protein SIR3
キーワードPROTEIN BINDING / RCT domain
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / G-quadruplex DNA formation / telomeric G-quadruplex DNA binding / establishment of protein-containing complex localization to telomere / protection from non-homologous end joining at telomere / establishment of protein localization to telomere / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / telomere maintenance via telomere lengthening / establishment of protein localization to chromatin / shelterin complex ...positive regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / G-quadruplex DNA formation / telomeric G-quadruplex DNA binding / establishment of protein-containing complex localization to telomere / protection from non-homologous end joining at telomere / establishment of protein localization to telomere / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / telomere maintenance via telomere lengthening / establishment of protein localization to chromatin / shelterin complex / telomere tethering at nuclear periphery / G-quadruplex DNA binding / double-stranded telomeric DNA binding / chromatin silencing complex / regulation of glycolytic process / silent mating-type cassette heterochromatin formation / DNA binding, bending / nuclear chromosome / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / DNA replication origin binding / TFIID-class transcription factor complex binding / nucleosome binding / subtelomeric heterochromatin formation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / heterochromatin / nucleosomal DNA binding / telomere maintenance / TBP-class protein binding / protein-DNA complex / heterochromatin formation / double-strand break repair via nonhomologous end joining / single-stranded DNA binding / histone binding / double-stranded DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / chromosome, telomeric region / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #2170 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1480 / Regulatory protein SIR3, C-terminal domain / Rap1, DNA-binding domain / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / Rap1, DNA-binding / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / TE2IP/Rap1 / AAA lid domain ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #2170 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1480 / Regulatory protein SIR3, C-terminal domain / Rap1, DNA-binding domain / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / Rap1, DNA-binding / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / TE2IP/Rap1 / AAA lid domain / AAA lid domain / : / BRCT domain, a BRCA1 C-terminus domain / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulatory protein SIR3 / DNA-binding protein RAP1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chen, Y. / Yang, Y. / Lei, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: A conserved motif within RAP1 has diversified roles in telomere protection and regulation in different organisms.
著者: Chen, Y. / Rai, R. / Zhou, Z.R. / Kanoh, J. / Ribeyre, C. / Yang, Y. / Zheng, H. / Damay, P. / Wang, F. / Tsujii, H. / Hiraoka, Y. / Shore, D. / Hu, H.Y. / Chang, S. / Lei, M.
履歴
登録2010年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-binding protein RAP1
B: DNA-binding protein RAP1
C: Regulatory protein SIR3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5903
ポリマ－39,5903
非ポリマー00
水1,802100
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.831, 89.831, 211.791
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 DNA-binding protein RAP1 / SBF-E / Repressor/activator site-binding protein / TUF


分子量: 18221.559 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain (UNP residues 672 to 827) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Rap1 C-terminal domain (672-827) was cloned in a PET28b-based vector with an N-terminal Sumo tag.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GRF1, N1310, RAP1, TUF1, YNL216W / プラスミド: PET28b-sumo-Rap1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11938
#2: タンパク質・ペプチド Regulatory protein SIR3 / Silent information regulator 3


分子量: 3146.766 Da / 分子数: 1 / 断片: Rap1-interaction motif (UNP residues 456 to 481) / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Sir3 fragment (456-481) was cloned in a PET28b-based vector with an N-terminal Sumo tag.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CMT1, L9753.10, MAR2, SIR3, STE8, YLR442C / プラスミド: PET28b-sumo-Sir3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06701
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 100 mM sodium citrate pH 4.8, 30% PEG4K, 200 mM ammonium acetate, and 10 mM DTT , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月19日
放射モノクロメーター: Kohzu / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→50 Å / Num. obs: 27940 / % possible obs: 89.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obs% possible all
1.79-1.850.31333.4
1.85-1.930.62769.7
1.93-2.020.44390.4
2.02-2.120.33698.5
2.12-2.260.254100
2.26-2.430.162100
2.43-2.670.104100
2.67-3.060.071100
3.06-3.860.062100
3.86-500.06199.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3CZ6

3cz6


解像度: 2→38.258 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 0.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2604 2145 9.89 %random
Rwork0.2101 ---
obs0.2151 21686 95.89 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.86 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.7175 Å20 Å2-0 Å2
2--4.7175 Å20 Å2
3----9.435 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→38.258 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2569 0 0 100 2669
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082631
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0183549
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.849991
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068381
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005464
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.07160.34291850.28851645X-RAY DIFFRACTION83
2.0716-2.15450.33462060.25421819X-RAY DIFFRACTION91
2.1545-2.25260.30282040.24351924X-RAY DIFFRACTION95
2.2526-2.37130.29192120.24471956X-RAY DIFFRACTION96
2.3713-2.51980.29632260.22971951X-RAY DIFFRACTION98
2.5198-2.71440.29662310.22671988X-RAY DIFFRACTION99
2.7144-2.98740.31272180.24722019X-RAY DIFFRACTION99
2.9874-3.41950.28172030.2252057X-RAY DIFFRACTION100
3.4195-4.30720.22822210.18652065X-RAY DIFFRACTION100
4.3072-38.2650.21562390.1782117X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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