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- PDB-3oux: Structure of beta-catenin with phosphorylated Lef-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oux
タイトルStructure of beta-catenin with phosphorylated Lef-1
要素
  • Catenin beta-1
  • Lymphoid enhancer-binding factor 1
キーワードPROTEIN BINDING / Wnt/beta-catenin signaling pathway / TCF / Lef / transcription factors / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


Repression of WNT target genes / forebrain neuroblast division / trachea gland development / paraxial mesoderm formation / chorio-allantoic fusion / lung cell differentiation / epicardium-derived cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / mesenchyme morphogenesis / RUNX3 regulates WNT signaling / Regulation of CDH11 function ...Repression of WNT target genes / forebrain neuroblast division / trachea gland development / paraxial mesoderm formation / chorio-allantoic fusion / lung cell differentiation / epicardium-derived cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / mesenchyme morphogenesis / RUNX3 regulates WNT signaling / Regulation of CDH11 function / cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / positive regulation of granulocyte differentiation / Beta-catenin phosphorylation cascade / negative regulation of interleukin-4 production / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / hair cycle process / negative regulation of interleukin-5 production / negative regulation of interleukin-13 production / anatomical structure regression / TCF dependent signaling in response to WNT / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / negative regulation of apoptotic process in bone marrow cell / endoderm formation / mesenchyme development / trachea morphogenesis / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / positive regulation of epithelial cell differentiation / positive regulation of cell proliferation in bone marrow / armadillo repeat domain binding / T-helper 1 cell differentiation / positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction / positive regulation of branching involved in lung morphogenesis / cranial ganglion development / renal vesicle formation / renal inner medulla development / renal outer medulla development / nephron tubule formation / beta-catenin-ICAT complex / genitalia morphogenesis / embryonic skeletal limb joint morphogenesis / canonical Wnt signaling pathway involved in mesenchymal stem cell differentiation / neural plate development / metanephros morphogenesis / tongue development / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / glial cell fate determination / regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / astrocyte-dopaminergic neuron signaling / oviduct development / beta-catenin-TCF7L2 complex / regulation of nephron tubule epithelial cell differentiation / regulation of timing of anagen / negative regulation of mitotic cell cycle, embryonic / VEGFR2 mediated vascular permeability / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / central nervous system vasculogenesis / regulation of epithelial cell differentiation / formation of radial glial scaffolds / regulation of centriole-centriole cohesion / neutrophil differentiation / Adherens junctions interactions / negative regulation of striated muscle tissue development / regulation of centromeric sister chromatid cohesion / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / apoptotic process involved in morphogenesis / embryonic axis specification / Ca2+ pathway / cell development / animal organ development / RHO GTPases activate IQGAPs / morphogenesis of embryonic epithelium / lens morphogenesis in camera-type eye / Scrib-APC-beta-catenin complex / beta-catenin-TCF complex / secondary palate development / gamma-catenin binding / acinar cell differentiation / synaptic vesicle clustering / dorsal root ganglion development / endodermal cell fate commitment / neuron fate determination / proximal/distal pattern formation / T cell receptor V(D)J recombination / endothelial tube morphogenesis / ventricular compact myocardium morphogenesis / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / sympathetic ganglion development / dorsal/ventral axis specification / layer formation in cerebral cortex / presynaptic active zone cytoplasmic component / positive regulation of endothelial cell differentiation / fungiform papilla formation / mesenchymal to epithelial transition / hindbrain development / positive regulation of skeletal muscle tissue development / lung epithelial cell differentiation / positive regulation of determination of dorsal identity
類似検索 - 分子機能
TCF3-CBD (Catenin binding domain) / TCF3-CBD (Catenin binding domain) / CTNNB1 binding, N-teminal / N-terminal CTNNB1 binding / Transcription factor TCF/LEF / Beta-catenin / Catenin binding domain superfamily / HMG (high mobility group) box / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat ...TCF3-CBD (Catenin binding domain) / TCF3-CBD (Catenin binding domain) / CTNNB1 binding, N-teminal / N-terminal CTNNB1 binding / Transcription factor TCF/LEF / Beta-catenin / Catenin binding domain superfamily / HMG (high mobility group) box / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Few Secondary Structures / Irregular / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lymphoid enhancer-binding factor 1 / Catenin beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Weis, W.I. / Sun, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Biochemical and structural characterization of beta-catenin interactions with nonphosphorylated and CK2-phosphorylated Lef-1.
著者: Sun, J. / Weis, W.I.
履歴
登録2010年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年12月2日Group: Database references
改定 1.32015年12月9日Group: Other
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catenin beta-1
B: Lymphoid enhancer-binding factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0092
ポリマ－66,0092
非ポリマー00
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area23900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.56, 115.56, 195.93
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-51-

HOH

21A-62-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Catenin beta-1 / Beta-catenin


分子量: 58988.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ctnnb1, Catnb / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02248
#2: タンパク質 Lymphoid enhancer-binding factor 1 / LEF-1


分子量: 7020.700 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lef1, Lef-1 / プラスミド: pPROEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P27782
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.35 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: well solution: 7% PEG 3000, 100 mM sodium citrate. protein solution: 100 micro-M beta-cat-arm, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→99.5 Å / Num. obs: 26264 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.615 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M1E

1m1e


解像度: 2.4→37.11 Å / SU ML: 0.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 1530 5.83 %
Rwork0.199 --
obs-26264 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.936 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.5587 Å2-0 Å20 Å2
2---9.5587 Å2-0 Å2
3---19.1175 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→37.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4057 0 0 97 4154
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084124
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0715604
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7861499
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07686
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005725
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.47750.30691170.24482203X-RAY DIFFRACTION99
2.4775-2.5660.29521520.21842202X-RAY DIFFRACTION100
2.566-2.66870.29681330.21612206X-RAY DIFFRACTION100
2.6687-2.79010.30381440.21672210X-RAY DIFFRACTION100
2.7901-2.93720.34651390.22262231X-RAY DIFFRACTION100
2.9372-3.12110.3131420.21482235X-RAY DIFFRACTION100
3.1211-3.36190.28271470.22042232X-RAY DIFFRACTION100
3.3619-3.70.28031440.19652244X-RAY DIFFRACTION100
3.7-4.23470.22711160.16822290X-RAY DIFFRACTION100
4.2347-5.33280.22541430.17122296X-RAY DIFFRACTION100
5.3328-37.11490.21091530.18352385X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8534-0.7944-0.22181.81810.56590.1775-0.2405-0.23540.01091.34820.34290.0771-0.31270.2872-0.04122.0828-0.20820.17260.56360.0190.251132.36432.144345.7312
20.22280.1645-0.07310.4288-0.04170.2978-0.02940.0389-0.22730.0996-0.0448-0.0147-0.03830.01660.06360.0895-0.00810.01060.0718-0.03940.21538.1135-23.424-5.2077
30.11140.16570.10570.29150.21170.17140.06080.0584-0.07490.03090.1796-0.57930.05670.079-0.23010.15050.0347-0.16280.1601-0.17420.694142.653-22.7032-0.3098
40.1471-0.3810.0361.0315-0.25240.6768-0.0345-0.0197-0.027-0.2626-0.11470.1142-0.88650.17040.14051.3027-0.2708-0.27220.4868-0.04970.483741.17924.207626.8813
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 151:236)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 237:665)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN B AND RESID 11:42)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 45:60)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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