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万見
- PDB-3out: Crystal structure of glutamate racemase from Francisella tularens... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3out
タイトルCrystal structure of glutamate racemase from Francisella tularensis subsp. tularensis SCHU S4 in complex with D-glutamate.
要素Glutamate racemase
キーワードISOMERASE / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID / Glutamate racemase / MurI / Cell envelope / Francisella tularensis subsp. tularensis SCHU S4 / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate racemase / glutamate racemase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape
類似検索 - 分子機能
Glutamate racemase / Asp/Glu racemase, active site 2 / Aspartate and glutamate racemases signature 2. / Rossmann fold - #1860 / Asp/Glu racemase / Asp/Glu/hydantoin racemase / Asp/Glu/Hydantoin racemase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-GLUTAMIC ACID / Glutamate racemase
類似検索 - 構成要素
生物種Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Filippova, E.V. / Wawrzak, Z. / Onopriyenko, O. / Kudriska, M. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Anderson, F.W. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of glutamate racemase from Francisella tularensis subsp. tularensis SCHU S4 in complex with D-glutamate.
著者: Filippova, E.V. / Wawrzak, Z. / Onopriyenko, O. / Kudriska, M. / Edwards, A. / Savchenko, A. / Anderson, F.W. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
履歴
登録2010年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate racemase
B: Glutamate racemase
C: Glutamate racemase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2616
ポリマ－89,8193
非ポリマー4413
水10,827601
1
A: Glutamate racemase
B: Glutamate racemase
C: Glutamate racemase
ヘテロ分子

A: Glutamate racemase
B: Glutamate racemase
C: Glutamate racemase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,52112
ポリマ－179,6396
非ポリマー8836
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area15280 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area54980 Å2
手法PISA
2
A: Glutamate racemase
C: Glutamate racemase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1744
ポリマ－59,8802
非ポリマー2942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area20990 Å2
手法PISA
3
B: Glutamate racemase
ヘテロ分子

B: Glutamate racemase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1744
ポリマ－59,8802
非ポリマー2942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area2290 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area21260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.060, 98.060, 154.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Glutamate racemase


分子量: 29939.773 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Francisella tularensis subsp. tularensis (バクテリア)
遺伝子: FTT_1197c, murI / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIPL / 参照: UniProt: Q5NFN6, glutamate racemase
#2: 化合物 ChemComp-DGL / D-GLUTAMIC ACID / D-グルタミン酸


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 601 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.37 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 25% PEG 3350, 0.1 M Tris, pH 9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MAR CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月13日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI-111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→25.2 Å / Num. all: 172747 / Num. obs: 172747 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 24.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 14.71
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.499 / Mean I/σ(I) obs: 3.16 / Num. unique all: 9026 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-IceMaxデータ収集
CCP4モデル構築
MrBUMP位相決定
PHENIXモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
XSCALEデータスケーリング
CCP4位相決定
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.65→25.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 1.687 / SU ML: 0.058 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1927 4544 5 %RANDOM
Rwork0.16265 ---
obs0.16416 86104 99.87 %-
all-86104 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.396 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å20 Å20 Å2
2---0.31 Å20 Å2
3---0.62 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→25.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6168 0 30 601 6799
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0226472
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024264
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5371.9798811
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.986310572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8125825
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.6425.394254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.299151162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1851518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21058
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0217141
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021189
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9231.54081
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2711.51628
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6426688
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.90232391
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4254.52123
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.272 326 -
Rwork0.232 6295 -
obs--99.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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