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- PDB-3otv: Crystal structure of the intracellular domain of Rv3910 from Myco... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3otv
タイトルCrystal structure of the intracellular domain of Rv3910 from Mycobacterium tuberculosis
要素PROBABLE CONSERVED TRANSMEMBRANE PROTEIN
キーワードTRANSFERASE / peptidoglycan / Ser/Thr kinase / pseudokinase / Regulation / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid-linked peptidoglycan transport / lipid-linked peptidoglycan transporter activity / lipid translocation / peptidoglycan biosynthetic process / regulation of cell shape / membrane => GO:0016020 / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidoglycan biosynthesis protein MurJ / Lipid II flippase MurJ / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable peptidoglycan biosynthesis protein MviN / Probable peptidoglycan biosynthesis protein MviN
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.094 Å
データ登録者Gee, C.L. / Alber, T.
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2012
タイトル: A phosphorylated pseudokinase complex controls cell wall synthesis in mycobacteria
著者: Gee, C.L. / Papavinasasundaram, K.G. / Blair, S.R. / Baer, C.E. / Falick, A.M. / King, D.S. / Griffin, J.E. / Venghatakrishnan, H. / Zukauskas, A. / Wei, J.R. / Dhiman, R.K. / Crick, D.C. / ...著者: Gee, C.L. / Papavinasasundaram, K.G. / Blair, S.R. / Baer, C.E. / Falick, A.M. / King, D.S. / Griffin, J.E. / Venghatakrishnan, H. / Zukauskas, A. / Wei, J.R. / Dhiman, R.K. / Crick, D.C. / Rubin, E.J. / Sassetti, C.M. / Alber, T.
履歴
登録2010年9月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROBABLE CONSERVED TRANSMEMBRANE PROTEIN
B: PROBABLE CONSERVED TRANSMEMBRANE PROTEIN
C: PROBABLE CONSERVED TRANSMEMBRANE PROTEIN
D: PROBABLE CONSERVED TRANSMEMBRANE PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,5364
ポリマ－120,5364
非ポリマー00
水1,08160
1
A: PROBABLE CONSERVED TRANSMEMBRANE PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1341
ポリマ－30,1341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PROBABLE CONSERVED TRANSMEMBRANE PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1341
ポリマ－30,1341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: PROBABLE CONSERVED TRANSMEMBRANE PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1341
ポリマ－30,1341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: PROBABLE CONSERVED TRANSMEMBRANE PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1341
ポリマ－30,1341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.037, 59.687, 145.063
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PROBABLE CONSERVED TRANSMEMBRANE PROTEIN


分子量: 30133.941 Da / 分子数: 4 / 断片: Intracellular domain, UNP residues 679-963 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: MT4029, Rv3910 / プラスミド: pDEST15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)codon plus / 参照: UniProt: O05435, UniProt: P9WJK3*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.52 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.7-0.8M succinate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115872 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月9日 / 詳細: Double flat crystal, Si(111)
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.094→40.814 Å / Num. all: 18293 / Num. obs: 15986 / % possible obs: 87.4 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 53.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.631 / Rsym value: 0.113 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.73 / Num. unique all: 1290 / Rsym value: 0.39 / % possible all: 70.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ELVES精密化
PHENIX- Phaserモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX- Phaser位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3OUK

3ouk


解像度: 3.094→40.814 Å / SU ML: 0.43 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: Phenix
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2484 827 5.18 %Random
Rwork0.1893 ---
all0.1924 15972 --
obs0.1924 15972 87.32 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.537 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 60.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.0543 Å20 Å2-8.801 Å2
2---2.9602 Å2-0 Å2
3---7.0145 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.512 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.094→40.814 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7453 0 0 60 7513
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017589
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30310375
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7612781
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0761223
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061391
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.0941-3.28790.27671170.24032094209573
3.2879-3.54160.31661320.2212382239183
3.5416-3.89770.3669900.25381928192967
3.8977-4.46120.20941630.166628782878100
4.4612-5.61830.24281560.164428902890100
5.6183-40.81760.21081690.173829732974100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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