PDB-3otp: Crystal structure of the DegP dodecamer with a model substrate

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3otp

タイトル

Crystal structure of the DegP dodecamer with a model substrate

要素

Lysozyme C
Protease do

キーワード

HYDROLASE / typsin-like protease domain PDZ domains / protease

機能・相同性

機能・相同性情報

peptidase Do / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / : / serine-type peptidase activity / Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Escherichia coli (大腸菌)

Gallus gallus (ニワトリ)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 3.76 Å

データ登録者

Kim, S. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.

引用

ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: Covalent Linkage of Distinct Substrate Degrons Controls Assembly and Disassembly of DegP Proteolytic Cages.
著者: Kim, S. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.

履歴

登録	2010年9月13日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2011年1月19日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2017年11月8日	Group: Refinement description / カテゴリ: software Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.3	2024年2月21日	Group: Data collection / Database references カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3otp.cif.gz	430.8 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3otp.ent.gz	349.9 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3otp.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ot/3otp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ot/3otp	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	3ou0C 3cs0 C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	6jjk-1 6jjl-1 6jjo-1 4a8d-d 1317 3681 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#21 - 2001年9月抗体 (Antibodies) 類似性 (3) #136 - 2011年4月ナノボディ (Nanobodies) 類似性 (3) #222 - 2018年6月タンパク質とナノ粒子 (Proteins and Nanoparticles) 類似性 (3) #9 - 2000年9月リゾチーム (Lysozyme) 類似性 (3) #142 - 2011年10月 PDBの先駆者たち (PDB Pioneers) 類似性 (3)

登録構造単位

A: Protease do

B: Protease do

C: Protease do

D: Protease do

E: Protease do

F: Protease do

G: Lysozyme C

H: Lysozyme C

I: Lysozyme C

J: Lysozyme C

K: Lysozyme C

L: Lysozyme C

318 kDa, 12 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: Protease do

B: Protease do

C: Protease do

D: Protease do

E: Protease do

F: Protease do

G: Lysozyme C

H: Lysozyme C

I: Lysozyme C

J: Lysozyme C

K: Lysozyme C

L: Lysozyme C

A: Protease do

B: Protease do

C: Protease do

D: Protease do

E: Protease do

F: Protease do

G: Lysozyme C

H: Lysozyme C

I: Lysozyme C

J: Lysozyme C

K: Lysozyme C

L: Lysozyme C

登録者が定義した集合体
635 kDa, 24 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	215.427, 122.758, 138.739
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 117.980, 90.000
Int Tables number	5
Space group name H-M	C121

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:
NCSドメイン領域:

Dom-ID	Component-ID	Ens-ID	Selection details	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	1	1	chain A and resseq 11:263	A	11 - 263
2	1	1	chain B and resseq 11:263	B	11 - 263
3	1	1	chain C and resseq 11:263	C	11 - 263
4	1	1	chain D and resseq 11:263	D	11 - 263
5	1	1	chain E and resseq 11:263	E	11 - 263
6	1	1	chain F and resseq 11:263	F	11 - 263
1	1	2	chain A and resseq 264:352	A	264 - 352
2	1	2	chain B and resseq 264:352	B	264 - 352
3	1	2	chain C and resseq 264:352	C	264 - 352
4	1	2	chain D and resseq 264:352	D	264 - 352
5	1	2	chain E and resseq 264:352	E	264 - 352
6	1	2	chain F and resseq 264:352	F	264 - 352
1	1	3	chain B and resseq 363:448	B	363 - 448
2	1	3	chain D and resseq 363:448	D	363 - 448
3	1	3	chain E and resseq 363:448	E	363 - 448
1	1	4	chain A and resseq 368:448	A	368 - 448
2	1	4	chain F and resseq 368:448	F	368 - 448
3	1	4	chain C and resseq 368:448	C	368 - 448
1	1	5	chain G and resseq 54:58	G	54 - 58
2	1	5	chain H and resseq 54:58	H	54 - 58
3	1	5	chain I and resseq 54:58	I	54 - 58
4	1	5	chain J and resseq 54:58	J	54 - 58
5	1	5	chain K and resseq 54:58	K	54 - 58
6	1	5	chain L and resseq 54:58	L	54 - 58
1	1	6	chain G and resseq 28:33	G	28 - 33
2	1	6	chain H and resseq 28:33	H	28 - 33
3	1	6	chain I and resseq 28:33	I	28 - 33
4	1	6	chain J and resseq 28:33	J	28 - 33
5	1	6	chain K and resseq 28:33	K	28 - 33
6	1	6	chain L and resseq 28:33	L	28 - 33

NCSアンサンブル:

ID
1
2
3
4
5
6

#1: タンパク質	Protease do 分子量: 48137.301 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 27-474 / 変異: S210A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: b0161, degP, htrA, JW0157, ptd / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P0C0V0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド	Lysozyme C 分子量: 4808.048 Da / 分子数: 6 / 断片: a model peptide substrate / 変異: C30S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: lysozyme C, LYZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B8YK79, UniProt: P00698*PLUS, lysozyme

#1: タンパク質

Protease do

分子量: 48137.301 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 27-474 / 変異: S210A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: b0161, degP, htrA, JW0157, ptd / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0C0V0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

#2: タンパク質・ペプチド

Lysozyme C

分子量: 4808.048 Da / 分子数: 6 / 断片: a model peptide substrate / 変異: C30S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: lysozyme C, LYZ / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B8YK79, UniProt: P00698*PLUS, lysozyme

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.55 Å³/Da / 溶媒含有率: 51.76 %
結晶化	温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.6 詳細: 65 mM citric acid, 35 mM Bis-Tris propane, 8% PEG3350, pH 3.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 18K, temperature 291K

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

APS

/ ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97918 Å

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月19日 / 詳細: crystal monochromator

放射

モノクロメーター: crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.97918 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 3.76→100 Å / Num. all: 28836 / Num. obs: 28836 / % possible obs: 90.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / R_sym value: 0.125 / Χ²: 1.117 / Net I/σ(I): 5.3

反射シェル

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Num. unique all	Χ²	% possible all
3.76-3.94	2.9	0.688	2842	0.738	90.5
3.94-4.09	2.9	0.529	2901	0.792	91.7
4.09-4.28	2.9	0.334	2884	0.842	91.1
4.28-4.51	2.9	0.225	2864	1.012	91.3
4.51-4.79	3	0.186	2907	1.054	91.6
4.79-5.16	3	0.17	2898	1.049	91.7
5.16-5.68	3	0.17	2877	1.1	90.9
5.68-6.5	3	0.138	2896	1.195	91.1
6.5-8.19	2.9	0.087	2888	1.407	90.4
8.19-100	3	0.047	2879	1.965	88.5

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
DENZO		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング
PHENIX	1.6.4_486	精密化
PDB_EXTRACT	3.1	データ抽出
ADSC	Quantum	データ収集
HKL-2000		データ削減
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 3.76→14.991 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8412 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.2506	1369	4.83 %	random
R_work	0.2187	-	-	-
all	0.2202	28349	-	-
obs	0.2202	28349	88.25 %	-

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / B_sol: 55.003 Å² / k_sol: 0.268 e/Å³

原子変位パラメータ

B_iso max: 241.85 Å² / B_iso mean: 123.4489 Å² / B_iso min: 37.43 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	0.0874 Å²	-0 Å²	-0.5255 Å²
2-	-	20.3638 Å²	0 Å²
3-	-	-	-20.4512 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 3.76→14.991 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	17037	0	0	0	17037

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.003	17173
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.613	23226
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.038	2836
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.003	3065
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	10.401	6251

Refine LS restraints NCS

Ens-ID	Dom-ID	Auth asym-ID	数	Refine-ID	タイプ	Rms dev position (Å)
1	1	A	1483	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.218
1	2	B	1483	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.218
1	3	C	1477	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.229
1	4	D	1472	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.351
1	5	E	1479	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.115
1	6	F	1479	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.145
2	1	A	625	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.222
2	2	B	625	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.222
2	3	C	629	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.162
2	4	D	621	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.202
2	5	E	621	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.101
2	6	F	625	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.099
3	1	B	610	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.299
3	2	D	610	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.299
3	3	E	602	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.177
4	1	A	561	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.498
4	2	F	561	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.498
4	3	C	561	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.234
5	1	G	38	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.063
5	2	H	38	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.063
5	3	I	38	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.169
5	4	J	38	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.073
5	5	K	38	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.05
5	6	L	38	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.062
6	1	G	28	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.039
6	2	H	28	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.039
6	3	I	28	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.044
6	4	J	28	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.033
6	5	K	28	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.044
6	6	L	28	X-RAY DIFFRACTION	POSITIONAL	0.041

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Num. reflection all	% reflection obs (%)
3.76-3.891	0.293	96	0.2966	1890	1986	63
3.891-4.0439	0.2495	141	0.273	2762	2903	91
4.0439-4.224	0.2774	152	0.2475	2781	2933	91
4.224-4.4412	0.2323	134	0.2154	2782	2916	91
4.4412-4.7113	0.2455	145	0.2041	2782	2927	92
4.7113-5.062	0.246	133	0.2021	2804	2937	92
5.062-5.5479	0.2246	147	0.2042	2807	2954	91
5.5479-6.298	0.277	149	0.2393	2785	2934	91
6.298-7.748	0.2648	144	0.2311	2798	2942	91
7.748-14.9911	0.237	128	0.1921	2789	2917	89

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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