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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3otn | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a SusD superfamily protein (BDI_3964) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.95 A resolution | ||||||
![]() | SusD superfamily protein | ||||||
![]() | SUGAR BINDING PROTEIN / PUTATIVE OUTER MEMBRANE PROTEIN / SUSD / CARBOHYDRATE BINDING / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY | ||||||
機能・相同性 | ![]() Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #390 / SusD-like, N-terminal / Starch-binding associating with outer membrane / RagB/SusD domain / SusD family / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha 類似検索 - ドメイン・相同性 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of a SusD superfamily protein (BDI_3964) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.95 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 405.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 334.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 480.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 485.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 43.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 66.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 |
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単位格子 |
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詳細 | SIZE-EXCLUSION CHROMATOGRAPHY COUPLED WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC STATE IN SOLUTION, WHICH IS CONSISTENT WITH OTHER HOMOLOGS IN THE SAME PROTEIN FAMILY. HOWEVER, CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THAT A DIMER MAY ALSO BE A STABLE OLIGOMERIC FORM. |
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要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 55738.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: ATCC 8503 / 遺伝子: BDI_3964 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 884分子 ![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: 化合物 | ChemComp-CL / | ||||||
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#3: 化合物 | ChemComp-ACT / #4: 化合物 | ChemComp-EDO / #5: 化合物 | ChemComp-PEG / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
配列の詳細 | THIS CONSTRUCT (RESIDUES 26-506) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 26-506) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.83 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 0.17M sodium acetate, 25.3% polyethylene glycol 4000, 15.0% Glycerol, 0.1M TRIS pH 8.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月23日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.95→29.37 Å / Num. all: 76628 / Num. obs: 76628 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 20.344 Å2 / Rsym value: 0.123 / Net I/σ(I): 7.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4.WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5.CHLORIDE (CL) FROM THE PROTEIN BUFFER; ACETATE (ACT) AND PEG4000 FRAGMENT (PEG) FROM THE CRYSTALLIZATION REAGENT; AND 1,2-ETHANEDIOL (EDO) FROM THE CRYOPROTECTANT SOLUTION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 78.7 Å2 / Biso mean: 27.8721 Å2 / Biso min: 10.9 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95→29.37 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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