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万見
- PDB-3oq9: Structure of the FAS/FADD death domain assembly -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oq9
タイトルStructure of the FAS/FADD death domain assembly
要素
  • Protein FADD
  • Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6
キーワードAPOPTOSIS / DISC / FAS / FADD
機能・相同性
機能・相同性情報


FasL/ CD95L signaling / dendrite regeneration / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / inflammatory cell apoptotic process / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta cytotoxic T cell extravasation / negative regulation of activation-induced cell death of T cells / regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of B cell activation ...FasL/ CD95L signaling / dendrite regeneration / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / inflammatory cell apoptotic process / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta cytotoxic T cell extravasation / negative regulation of activation-induced cell death of T cells / regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of B cell activation / death effector domain binding / regulation of B cell differentiation / FasL/ CD95L signaling / B cell mediated immunity / negative regulation of Schwann cell migration / tumor necrosis factor receptor superfamily binding / tumor necrosis factor receptor activity / lymphocyte apoptotic process / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex assembly / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / TRIF-mediated programmed cell death / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / negative regulation of Schwann cell proliferation / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / positive regulation of adaptive immune response / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / negative thymic T cell selection / positive regulation of macrophage differentiation / necroptotic signaling pathway / caspase binding / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / apical dendrite / death-inducing signaling complex / receptor serine/threonine kinase binding / negative regulation of necroptotic process / activation of cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of innate immune response / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / motor neuron apoptotic process / TNFR1-induced proapoptotic signaling / regulation of T cell differentiation / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of stress-activated MAPK cascade / cellular response to lithium ion / activation-induced cell death of T cells / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of execution phase of apoptosis / T cell homeostasis / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of proteolysis / behavioral response to cocaine / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / lymph node development / signaling adaptor activity / extrinsic apoptotic signaling pathway / response to glucocorticoid / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / spleen development / thymus development / secretory granule / kidney development / positive regulation of interleukin-8 production / apoptotic signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / positive regulation of protein-containing complex assembly / Regulation of necroptotic cell death / cytoplasmic side of plasma membrane / response to toxic substance / sarcolemma / circadian rhythm / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of neuron apoptotic process / regulation of cell population proliferation / gene expression / cell body / T cell differentiation in thymus / regulation of apoptotic process / neuron apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to virus / protease binding / molecular adaptor activity / calmodulin binding / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / apical plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fas receptor / Fas receptor, death domain / Fas receptor, N-terminal / : / FADD / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. ...Fas receptor / Fas receptor, death domain / Fas receptor, N-terminal / : / FADD / Death effector domain / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6 / FAS-associated death domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6.8 Å
データ登録者Kabaleeswaran, V. / Wu, H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: The Fas-FADD death domain complex structure reveals the basis of DISC assembly and disease mutations.
著者: Wang, L. / Yang, J.K. / Kabaleeswaran, V. / Rice, A.J. / Cruz, A.C. / Park, A.Y. / Yin, Q. / Damko, E. / Jang, S.B. / Raunser, S. / Robinson, C.V. / Siegel, R.M. / Walz, T. / Wu, H.
履歴
登録2010年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6
B: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6
C: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6
D: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6
E: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6
H: Protein FADD
I: Protein FADD
J: Protein FADD
K: Protein FADD
L: Protein FADD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,23910
ポリマ－109,23910
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)135.204, 144.447, 131.574
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6 / FASLG receptor / Apoptosis-mediating surface antigen FAS / Apo-1 antigen


分子量: 10162.680 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP residues 223-308 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Fas, Apt1, Tnfrsf6 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25446
#2: タンパク質
Protein FADD / FAS-associated death domain protein / FAS-associating death domain-containing protein / Mediator of ...FAS-associated death domain protein / FAS-associating death domain-containing protein / Mediator of receptor induced toxicity / Growth-inhibiting gene 3 protein


分子量: 11685.176 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP residues 93-184 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FADD, MORT1, GIG3 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13158

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 100 mM MgCl2, 5 % glycerol and 6-10 % PEG4000, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2006年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6.8→50 Å / Num. obs: 2175 / % possible obs: 92.6 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Χ2: 1.649 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
6.8-7.042.70.4621580.78369.3
7.04-7.323.20.2731890.80187.9
7.32-7.664.30.2812300.96997
7.66-8.065.20.1792231.05297.4
8.06-8.565.50.1232241.18997
8.56-9.225.70.1122221.38495.7
9.22-10.145.80.0782251.70894.9
10.14-11.595.50.062252.13997
11.59-14.545.30.0532312.34894.7
14.54-504.40.0452483.02793.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 45.091 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.52 Å49.36 Å
Translation6.52 Å49.36 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 6.8→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3542 96 4.2 %random
Rwork0.3434 ---
obs-1941 85.6 %-
溶媒の処理Bsol: 383.707 Å2
原子変位パラメータBiso max: 452.47 Å2 / Biso mean: 452.47 Å2 / Biso min: 452.47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--86.524 Å20 Å20 Å2
2--102.559 Å20 Å2
3----16.036 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 6.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7255 0 0 0 7255
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.722
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: CNS_TOPPAR:protein_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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