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- PDB-3onx: Crystal structure of a domain of a protein involved in formation ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3onx
タイトルCrystal structure of a domain of a protein involved in formation of actin cytoskeleton
要素Bud site selection protein 6
キーワードPROTEIN BINDING / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal regulatory protein binding / positive regulation of formin-nucleated actin cable assembly / polarisome / bipolar cellular bud site selection / budding cell apical bud growth / secretory vesicle / vesicle targeting / pseudohyphal growth / prospore membrane / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity ...cytoskeletal regulatory protein binding / positive regulation of formin-nucleated actin cable assembly / polarisome / bipolar cellular bud site selection / budding cell apical bud growth / secretory vesicle / vesicle targeting / pseudohyphal growth / prospore membrane / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / positive regulation of actin nucleation / incipient cellular bud site / astral microtubule organization / cellular bud tip / cell tip / cellular bud neck / mating projection tip / cellular hyperosmotic response / spindle pole body / establishment of cell polarity / actin filament bundle assembly / regulation of actin cytoskeleton organization / enzyme activator activity / regulation of protein localization / actin binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin interacting protein 3, C-terminal domain / Actin interacting protein 3, C-terminal / Actin interacting protein 3-like, C-terminal / : / : / Actin interacting protein 3 / Aip3p/Bud6 N-terminal domain / Actin interacting protein 3 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bud site selection protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.904 Å
データ登録者Tu, D. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Structure of the formin-interaction domain of the actin nucleation-promoting factor Bud6.
著者: Tu, D. / Graziano, B.R. / Park, E. / Zheng, W. / Li, Y. / Goode, B.L. / Eck, M.J.
履歴
登録2010年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月5日Group: Database references
改定 1.22012年12月26日Group: Database references
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bud site selection protein 6
B: Bud site selection protein 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9922
ポリマ－32,9922
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5230 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area15800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.307, 67.424, 58.755
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Bud site selection protein 6 / Actin-interacting protein 3


分子量: 16496.176 Da / 分子数: 2 / 断片: coiled-coil domain (unp residues 549-688) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: AIP3, BUD6, L8543.5, YLR319C / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P41697
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 9% PEG 3350, 85 mM sodium malonate (pH 7.0), 25% glycerol, 10 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月16日
放射モノクロメーター: MD2 microdiffractometer / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 17136 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.282 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1287 / % possible all: 71.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.904→35.028 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.7 / 位相誤差: 32.88 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2775 1710 10.01 %random
Rwork0.2349 ---
obs0.239 17076 94.74 %-
all-17076 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 65.01 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.2393 Å20 Å224.9708 Å2
2--9.2955 Å2-0 Å2
3----15.5349 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.904→35.028 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2046 0 0 0 2046
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012066
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1892772
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.092820
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004356
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9037-2.98910.37731190.3522882X-RAY DIFFRACTION66
2.9891-3.08550.42921360.34861196X-RAY DIFFRACTION86
3.0855-3.19570.37091550.34361192X-RAY DIFFRACTION92
3.1957-3.32350.38041460.31691341X-RAY DIFFRACTION98
3.3235-3.47470.3361500.2851324X-RAY DIFFRACTION99
3.4747-3.65770.27641690.24221321X-RAY DIFFRACTION100
3.6577-3.88660.28611350.2081360X-RAY DIFFRACTION100
3.8866-4.18620.2581520.19561349X-RAY DIFFRACTION99
4.1862-4.60670.28431360.19021350X-RAY DIFFRACTION100
4.6067-5.27130.23911490.2021347X-RAY DIFFRACTION98
5.2713-6.63390.28021280.26411365X-RAY DIFFRACTION100
6.6339-35.03090.16591350.17681339X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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