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万見
- PDB-3oma: Catalytic core subunits (I and II) of cytochrome C oxidase from R... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oma
タイトルCatalytic core subunits (I and II) of cytochrome C oxidase from Rhodobacter sphaeroides with K362M mutation
要素(Cytochrome c ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRANSMEMBRANE PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


respiratory chain complex IV / oxidative phosphorylation / cytochrome-c oxidase / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / : / respiratory electron transport chain / electron transport chain / copper ion binding / heme binding ...respiratory chain complex IV / oxidative phosphorylation / cytochrome-c oxidase / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / : / respiratory electron transport chain / electron transport chain / copper ion binding / heme binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cytochrome c oxidase, subunit I bacterial type / Helix Hairpins - #90 / Cytochrome C Oxidase; Chain A / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II ...Cytochrome c oxidase, subunit I bacterial type / Helix Hairpins - #90 / Cytochrome C Oxidase; Chain A / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain superfamily / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Helix Hairpins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / COPPER (II) ION / COPPER (I) ION / HEME-A / (2S,3R)-heptane-1,2,3-triol / HYDROXIDE ION / TRIDECANE / Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Liu, J. / Qin, L. / Ferguson-Miller, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Crystallographic and online spectral evidence for role of conformational change and conserved water in cytochrome oxidase proton pump.
著者: Liu, J. / Qin, L. / Ferguson-Miller, S.
履歴
登録2010年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年5月2日Group: Structure summary
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_chiral / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome c oxidase, aa3 type, subunit I
B: Cytochrome c oxidase subunit 2
C: Cytochrome c oxidase, aa3 type, subunit I
D: Cytochrome c oxidase subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,84145
ポリマ－176,3204
非ポリマー11,52141
水8,143452
1
A: Cytochrome c oxidase, aa3 type, subunit I
B: Cytochrome c oxidase subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,51225
ポリマ－88,1602
非ポリマー6,35223
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17680 Å2
ΔGint-175 kcal/mol
Surface area26150 Å2
手法PISA
2
C: Cytochrome c oxidase, aa3 type, subunit I
D: Cytochrome c oxidase subunit 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,32820
ポリマ－88,1602
非ポリマー5,16818
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15760 Å2
ΔGint-169 kcal/mol
Surface area26300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.019, 131.579, 176.626
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Cytochrome c ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Cytochrome c oxidase, aa3 type, subunit I


分子量: 59542.367 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 17-551 / 変異: K362M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア)
株: ATCC 17023/2.4.1/NCIB 8253/DSM 158 / 遺伝子: coxI, CTAD, RHOS4_04590, RSP_1877 / プラスミド: pRK415-1 / 発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 参照: UniProt: Q3J5A7, cytochrome-c oxidase
#2: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 2


分子量: 28617.637 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 30-281 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides 2.4.1 (バクテリア)
株: ATCC 17023/2.4.1/NCIB 8253/DSM 158 / 遺伝子: coxII, CTAB, CTAC, RHOS4_04060, RSP_1826 / プラスミド: pRK415-1 / 発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 参照: UniProt: Q3J5G0, cytochrome-c oxidase

-
糖 , 1種, 11分子

#4: 糖
ChemComp-DMU / DECYL-BETA-D-MALTOPYRANOSIDE / DECYLMALTOSIDE / デシルβ-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 482.562 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C22H42O11 / コメント: 可溶化剤*YM

-
非ポリマー , 10種, 482分子

#3: 化合物 ChemComp-OH / HYDROXIDE ION / ヒドロキシド


分子量: 17.007 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: HO
#5: 化合物
ChemComp-TRD / TRIDECANE / LIPID FRAGMENT / トリデカン


分子量: 184.361 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H28
#6: 化合物
ChemComp-HEA / HEME-A


分子量: 852.837 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C49H56FeN4O6
#7: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#10: 化合物 ChemComp-HTH / (2S,3R)-heptane-1,2,3-triol / heptane-1,2,3-triol


分子量: 148.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H16O3
#11: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#12: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 452 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細LIGANDS LABELLED AS TRD ARE ALL ALKYL CHAINS WITH DIFFERENT LENGTHS OF EITHER DMU OR NATIVE ...LIGANDS LABELLED AS TRD ARE ALL ALKYL CHAINS WITH DIFFERENT LENGTHS OF EITHER DMU OR NATIVE MEMBRANE LIPIDS SUCH AS PHOSPHATIDYL ETHANOLAMINE OR CARDIOLIPIN. THE AUTHORS DO NOT KNOW FOR SURE THE IDENTITIES OF THE COMPLETE MOLECULES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.14 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 26-28% PEG-400, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K, vapor diffusion, sitting drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月12日
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WEAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 145094 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1.018 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.15-2.2330.49790131.007157.6
2.23-2.323.80.424121681.027178.1
2.32-2.424.50.35141441.036190.6
2.42-2.555.20.273152331.035197.2
2.55-2.715.90.203156421.033199.7
2.71-2.926.20.144156951.02199.8
2.92-3.216.20.096156930.981199.7
3.21-3.686.20.057157341.034199.5
3.68-4.636.20.043157780.96199.2
4.63-506.10.029159941.054197.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
DENZOデータ削減
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MD2データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / WRfactor Rfree: 0.219 / WRfactor Rwork: 0.1914 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8647 / SU B: 4.58 / SU ML: 0.113 / SU R Cruickshank DPI: 0.1976 / SU Rfree: 0.1696 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.17 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 3771 3 %RANDOM
Rwork0.1914 ---
obs0.1922 126383 97.57 %-
all-122612 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 102.95 Å2 / Biso mean: 47.1316 Å2 / Biso min: 20.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.46 Å20 Å20 Å2
2--0.41 Å20 Å2
3---2.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12297 0 646 452 13395
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.02213382
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1851.97718265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.65351574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.68822.727506
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.135151806
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8661538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.22021
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0210077
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.26970
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.29300
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2655
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1070.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1720.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1170.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5921.58039
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.006212619
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.31736302
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9314.55644
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 232 -
Rwork0.237 7948 -
all-8180 -
obs--86.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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