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万見
- PDB-3olh: Human 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3olh
タイトルHuman 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase
要素3-mercaptopyruvate sulfurtransferase
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / RHODANESE FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfur amino acid catabolic process / 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase / cyanate catabolic process / 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase activity / Degradation of cysteine and homocysteine / thiosulfate-cyanide sulfurtransferase activity / hydrogen sulfide biosynthetic process / transsulfuration / spinal cord development / liver development ...sulfur amino acid catabolic process / 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase / cyanate catabolic process / 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase activity / Degradation of cysteine and homocysteine / thiosulfate-cyanide sulfurtransferase activity / hydrogen sulfide biosynthetic process / transsulfuration / spinal cord development / liver development / kidney development / response to toxic substance / neuron projection / mitochondrial matrix / synapse / mitochondrion / extracellular exosome / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Sulfurtransferase TST/MPST-like / Rhodanese signature 1. / Rhodanese C-terminal signature. / Thiosulphate sulfurtransferase, conserved site / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily ...Sulfurtransferase TST/MPST-like / Rhodanese signature 1. / Rhodanese C-terminal signature. / Thiosulphate sulfurtransferase, conserved site / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-mercaptopyruvate sulfurtransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Karlberg, T. / Collins, R. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. ...Karlberg, T. / Collins, R. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Kotenyova, T. / Kouznetsova, E. / Moche, M. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Schutz, P. / Sehic, A. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Schuler, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human 3-Mercaptopyruvate Sulfurtransferase
著者: Karlberg, T. / Collins, R. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Kotenyova, T. / ...著者: Karlberg, T. / Collins, R. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Kotenyova, T. / Kouznetsova, E. / Moche, M. / Nordlund, P. / Nyman, T. / Persson, C. / Sehic, A. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / Tresaugues, L. / Van Den Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Schuler, H.
履歴
登録2010年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2004
ポリマ－33,9851
非ポリマー2153
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.314, 171.314, 75.764
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase / MST


分子量: 33985.125 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residuse 11-289 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MPST, TST2 / プラスミド: PNIC-BSA4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) R3 pRARE
参照: UniProt: P25325, 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.9
詳細: 1.5M Ammonium sulfate, 0.1M Sodium acetate , pH 3.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月18日 / 詳細: Mirrors and double crystal monochromator
放射モノクロメーター: Double crystal (Si-111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→35 Å / Num. all: 14710 / Num. obs: 14710 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.1 % / Biso Wilson estimate: 47.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.697 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.508 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
BALBES位相決定
BUSTER2.9.2精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BOI

1boi


解像度: 2.5→33.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8639 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2701 1471 10 %RANDOM
Rwork0.2212 ---
obs0.2261 14710 100 %-
all-14710 --
原子変位パラメータBiso mean: 57.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5885 Å20 Å20 Å2
2---0.5885 Å20 Å2
3---1.1769 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.522 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→33.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2139 0 11 75 2225
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0092210HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.993008HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d966SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes44HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes333HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2210HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.31
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.82
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion2745
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact25284
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.7 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3239 293 10 %
Rwork0.2534 2636 -
all0.2601 2929 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.40690.4162-0.19878.5961.12121.71090.35-0.3282-0.49431.82660.1449-1.01830.8392-0.057-0.49490.3145-0.0701-0.4218-0.4664-0.0133-0.315-40.5851-34.9069-32.0721
24.39243.0043-2.32867.0034-0.06040.71920.1428-0.4793-0.59542.1145-0.0256-1.43330.93950.2056-0.11720.70970.0223-0.558-0.3690.0545-0.1453-39.0437-32.7595-27.7639
31.22181.48210.91176.83872.23392.54680.41310.0176-0.21731.22970.0207-1.01240.51170.1839-0.43380.07940.0226-0.1989-0.2578-0.0519-0.1028-36.7692-12.7511-33.8311
4-1.55330.9053-1.60251.56312.63621.10990.0504-0.0199-0.077-0.1367-0.06390.13620.09750.02150.01350.24970.1814-0.05-0.27360.022-0.2667-45.5209-4.5824-49.1682
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|7 - 87}A7 - 87
2X-RAY DIFFRACTION2{A|88 - 162}A88 - 162
3X-RAY DIFFRACTION3{A|163 - 282}A163 - 282
4X-RAY DIFFRACTION4{A|283 - 287}A283 - 287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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