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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oix
タイトルCrystal structure of the putative dihydroorotate dehydrogenase from Streptococcus mutans
要素Putative dihydroorotate dehydrogenase; dihydroorotate oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Tim Barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く / dihydroorotate dehydrogenase (fumarate) activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / nucleotide binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydroorotate dehydrogenase, class 1 / Dihydroorotate Dehydrogenase A; chain A, domain 2 / Dihydroorotate Dehydrogenase A, chain A, domain 2 / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1A / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1/ 2 / Dihydroorotate dehydrogenase signature 2. / Dihydroorotate dehydrogenase, conserved site / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / Aldolase class I ...Dihydroorotate dehydrogenase, class 1 / Dihydroorotate Dehydrogenase A; chain A, domain 2 / Dihydroorotate Dehydrogenase A, chain A, domain 2 / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1A / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1/ 2 / Dihydroorotate dehydrogenase signature 2. / Dihydroorotate dehydrogenase, conserved site / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Dihydroorotate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.399 Å
データ登録者Liu, Y. / Gao, Z.Q. / Liu, C.P. / Dong, Y.H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Structure of the putative dihydroorotate dehydrogenase from Streptococcus mutans
著者: Liu, Y. / Gao, Z.-Q. / Liu, C.-P. / Xu, J.-H. / Li, L.-F. / Ji, C.-N. / Su, X.-D. / Dong, Y.-H.
履歴
登録2010年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative dihydroorotate dehydrogenase; dihydroorotate oxidase
B: Putative dihydroorotate dehydrogenase; dihydroorotate oxidase
C: Putative dihydroorotate dehydrogenase; dihydroorotate oxidase
D: Putative dihydroorotate dehydrogenase; dihydroorotate oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,07512
ポリマ－151,8814
非ポリマー2,1948
水8,881493
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Putative dihydroorotate dehydrogenase; dihydroorotate oxidase
B: Putative dihydroorotate dehydrogenase; dihydroorotate oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0376
ポリマ－75,9412
非ポリマー1,0974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area22870 Å2
手法PISA
3
C: Putative dihydroorotate dehydrogenase; dihydroorotate oxidase
D: Putative dihydroorotate dehydrogenase; dihydroorotate oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,0376
ポリマ－75,9412
非ポリマー1,0974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4430 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area22800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.126, 158.276, 193.351
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 3:90 or resseq 94:129 or resseq 137:310 )
211chain B and (resseq 3:90 or resseq 94:129 or resseq 137:310 )
311chain C and (resseq 3:90 or resseq 94:129 or resseq 137:310 )
411chain D and (resseq 3:90 or resseq 94:129 or resseq 137:310 )

-
要素

#1: タンパク質
Putative dihydroorotate dehydrogenase; dihydroorotate oxidase


分子量: 37970.258 Da / 分子数: 4
変異: K45(MLY)/K114(MLY)/K137(MLY)/K184(MLY)/K210(MLY)/K251(MLY)/K289(MLY)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
遺伝子: smu.595 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8DVA1, EC: 1.3.3.1, dihydroorotate dehydrogenase (quinone)
#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 493 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 0.1M MES, 12% PEG 20000, 0.03% dichloromethane, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BSRF / ビームライン: 3W1A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月10日
放射モノクロメーター: double crystal monochrometer / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.399→50 Å / Num. all: 62129 / Num. obs: 57164 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 2.399→2.44 Å / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.423 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 93.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DOR

1dor


解像度: 2.399→33.096 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2476 2870 5.09 %random
Rwork0.2015 ---
all0.2038 62129 --
obs0.2038 56428 90.92 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 22.557 Å2 / ksol: 0.331 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8207 Å20 Å2-0 Å2
2--2.3502 Å20 Å2
3----6.171 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.399→33.096 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9631 0 148 493 10272
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810027
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17113617
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5113783
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071507
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041735
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2335X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2335X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.047
13C2335X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.042
14D2335X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.052
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3994-2.44080.32911330.26082194X-RAY DIFFRACTION76
2.4408-2.48520.33711350.25912415X-RAY DIFFRACTION82
2.4852-2.5330.30461390.25972346X-RAY DIFFRACTION82
2.533-2.58460.37411360.25922360X-RAY DIFFRACTION81
2.5846-2.64080.32851470.24692441X-RAY DIFFRACTION84
2.6408-2.70220.28461400.24142493X-RAY DIFFRACTION86
2.7022-2.76980.30051380.24032498X-RAY DIFFRACTION86
2.7698-2.84460.29661150.23312547X-RAY DIFFRACTION87
2.8446-2.92830.27291310.22972618X-RAY DIFFRACTION90
2.9283-3.02270.30811330.22722630X-RAY DIFFRACTION90
3.0227-3.13070.25911580.22532715X-RAY DIFFRACTION92
3.1307-3.25590.27331350.22372830X-RAY DIFFRACTION96
3.2559-3.4040.25211310.20282900X-RAY DIFFRACTION99
3.404-3.58320.24331500.20712879X-RAY DIFFRACTION98
3.5832-3.80740.24311790.20482916X-RAY DIFFRACTION99
3.8074-4.10090.20241530.17282851X-RAY DIFFRACTION96
4.1009-4.51270.19951450.15242900X-RAY DIFFRACTION98
4.5127-5.16350.17881530.13882940X-RAY DIFFRACTION99
5.1635-6.49740.20861390.18943009X-RAY DIFFRACTION99
6.4974-33.09950.21831800.18983076X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.5731 Å / Origin y: 2.8392 Å / Origin z: 59.7293 Å
111213212223313233
T0.0605 Å2-0.0539 Å2-0.0059 Å2-0.0256 Å20.0719 Å2--0.0737 Å2
L0.1672 °2-0.1176 °20.0369 °2--0.0991 °20.1451 °2--0.7119 °2
S-0.0413 Å °-0.0183 Å °0.0634 Å °0.0008 Å °-0.043 Å °0.0551 Å °-0.1358 Å °0.1584 Å °-0.0082 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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