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- PDB-3ofh: Structured Domain of Mus musculus Mesd -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ofh
タイトルStructured Domain of Mus musculus Mesd
要素LDLR chaperone MESD
キーワードCHAPERONE / mesd / molecular chaperone / protein folding / YWTD propeller / LRP
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / protein localization to cell surface / low-density lipoprotein particle receptor binding / mesoderm development / positive regulation of Wnt signaling pathway / phagocytosis / protein folding chaperone / ossification / protein localization to plasma membrane / Wnt signaling pathway ...positive regulation of skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering / protein localization to cell surface / low-density lipoprotein particle receptor binding / mesoderm development / positive regulation of Wnt signaling pathway / phagocytosis / protein folding chaperone / ossification / protein localization to plasma membrane / Wnt signaling pathway / protein folding / endoplasmic reticulum / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
LRP chaperone MESD / Chaperone for wingless signalling and trafficking of LDL receptor / ACT domain / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LRP chaperone MESD
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.013 Å
データ登録者Collins, M.N. / Hendrickson, W.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Structural Characterization of the Boca/Mesd Maturation Factors for LDL-Receptor-Type beta-Propeller Domains
著者: Collins, M.N. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録2010年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LDLR chaperone MESD
B: LDLR chaperone MESD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2012
ポリマ－20,2012
非ポリマー00
水1,946108
1
A: LDLR chaperone MESD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1001
ポリマ－10,1001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: LDLR chaperone MESD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,1001
ポリマ－10,1001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area800 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area8970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.651, 71.651, 37.102
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 LDLR chaperone MESD / Mesoderm development protein / Mesoderm development candidate 2


分子量: 10100.413 Da / 分子数: 2 / 断片: Structured core residues 98-183 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mesd, Mesdc2 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9ERE7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.7-0.9M AmPO4 and 100mM Hepes pH7.5, streak seeded with micro-crystals, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月24日 / 詳細: monochromator + mirror
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.246
反射解像度: 2.01→30 Å / Num. all: 12762 / Num. obs: 12634 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.038 / Χ2: 1.035 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.01-2.083.30.14812231.05196.4
2.08-2.173.90.11212771.08100
2.17-2.263.90.09612381.022100
2.26-2.383.90.08812831.019100
2.38-2.533.90.07112511.05699.8
2.53-2.733.90.05712621.01799.9
2.73-33.90.04612771.00999.8
3-3.443.70.03412591.02299.4
3.44-4.333.60.02612781.04798.8
4.33-303.50.02312861.02896.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å29.93 Å
Translation2.5 Å29.93 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.1位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345softwareデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.013→29.934 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.34 / σ(F): 0.18 / 位相誤差: 21.37 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1744 1273 10.1 %random, free and work reflections are not related by a twin law
Rwork0.1474 ---
obs0.1502 12606 98.92 %-
all-12744 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.819 Å2 / ksol: 0.387 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 174.67 Å2 / Biso mean: 31.7918 Å2 / Biso min: 11.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1182 Å2-0 Å20 Å2
2---2.1182 Å2-0 Å2
3---1.3349 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.013→29.934 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1282 0 0 108 1390
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031320
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5631788
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035198
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002229
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.767465
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6 / % reflection obs: 98 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.0127-2.13880.21172070.188718492056
2.1388-2.30390.18732150.178318942109
2.3039-2.53560.22882060.183118832089
2.5356-2.90230.22172120.162418972109
2.9023-3.65550.15382140.132419062120
3.6555-29.93730.14252120.121619112123
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.02080.3211-0.1390.567-0.79391.68460.0158-0.1290.0154-0.0889-0.0378-0.07730.13040.05250.01560.02970.00550.01240.0731-0.04190.066522.42776.0224-2.7908
20.76550.60750.43330.9172-0.11990.40130.12320.20370.00910.0879-0.138-0.0212-0.02330.13680.02350.0475-0.0534-0.00190.1056-0.00430.050324.8114-8.739911.6679
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA98 - 183
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB103 - 181

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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