[日本語] English
万見
- PDB-3of6: Human pre-T cell receptor crystal structure -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3of6
タイトルHuman pre-T cell receptor crystal structure
要素
  • Pre T-cell antigen receptor alpha
  • T cell receptor beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Ig fold
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of thymocyte apoptotic process / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / membrane => GO:0016020
類似検索 - 分子機能
Pre-T-cell antigen receptor / Pre-T-cell antigen receptor / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre T-cell antigen receptor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Pang, S.S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: The structural basis for autonomous dimerization of the pre-T-cell antigen receptor
著者: Pang, S.S. / Berry, R. / Chen, Z. / Kjer-Nielsen, L. / Perugini, M.A. / King, G.F. / Wang, C. / Chew, S.H. / La Gruta, N.L. / Williams, N.K. / Beddoe, T. / Tiganis, T. / Cowieson, N.P. / ...著者: Pang, S.S. / Berry, R. / Chen, Z. / Kjer-Nielsen, L. / Perugini, M.A. / King, G.F. / Wang, C. / Chew, S.H. / La Gruta, N.L. / Williams, N.K. / Beddoe, T. / Tiganis, T. / Cowieson, N.P. / Godfrey, D.I. / Purcell, A.W. / Wilce, M.C.J. / McCluskey, J. / Rossjohn, J.
履歴
登録2010年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: T cell receptor beta chain
B: T cell receptor beta chain
C: T cell receptor beta chain
D: Pre T-cell antigen receptor alpha
E: Pre T-cell antigen receptor alpha
F: Pre T-cell antigen receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,87110
ポリマ－125,9866
非ポリマー8854
水1,964109
1
A: T cell receptor beta chain
D: Pre T-cell antigen receptor alpha
ヘテロ分子

A: T cell receptor beta chain
D: Pre T-cell antigen receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,4336
ポリマ－83,9914
非ポリマー4422
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_435x-y-1,-y-2,-z+1/31
Buried area6650 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area30430 Å2
手法PISA
2
B: T cell receptor beta chain
C: T cell receptor beta chain
E: Pre T-cell antigen receptor alpha
F: Pre T-cell antigen receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,6557
ポリマ－83,9914
非ポリマー6643
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6750 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area31370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.902, 114.902, 183.101
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 T cell receptor beta chain


分子量: 28607.553 Da / 分子数: 3 / 断片: ectodomain / 変異: C192A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HiFIVE insect cells / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#2: タンパク質 Pre T-cell antigen receptor alpha / pre-T alpha chain / pT-alpha / pTa / pT-alpha-TCR


分子量: 13387.915 Da / 分子数: 3 / 断片: ectodomain, UNP residues 17-135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HiFIVE insect cells / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q6ISU1
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE NUMBERING OF THE PROTEIN IS BASED THAT OF A T CELL RECEPTOR AND THERE IS A GAP IN THE NUMBERING ...THE NUMBERING OF THE PROTEIN IS BASED THAT OF A T CELL RECEPTOR AND THERE IS A GAP IN THE NUMBERING IN THE CDR3 LOOP REGION (101-104). FOR CHAINS A,B,C, THE UNICODE IS DEFINE AS P01850. THE N-TERMINAL HALF OF THE PROTEIN (RESIDUE 3-117) IS A VARIABLE REGION OF A T CELL RECEPTOR. THE FIRST FOUR RESIDUES AGSH AND LAST 9 RESIDUES CTSGDDDDK ARE EXPRESSION TAG REGIONS.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M sodium cacodylate, pH 7.0, 0.1M calcium acetate, 13-16% PEG 1500, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.979461 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月3日
放射モノクロメーター: Si Vortex-ES / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979461 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -k,h+k,l / Fraction: 0.515
反射解像度: 2.8→67.4 Å / Num. all: 35135 / Num. obs: 35135 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル
解像度 (Å)% possible all
2.8-2.95100
8.85-67.4299.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.4_4)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KGC; E chain

1kgc


解像度: 2.8→67.374 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8277 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 24.02 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2402 1809 5.16 %Random
Rwork0.1753 33245 --
obs0.1787 35090 99.99 %-
all-35135 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80.974 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 244.66 Å2 / Biso mean: 86.0365 Å2 / Biso min: 16.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.9259 Å20 Å2-0 Å2
2--4.9259 Å20 Å2
3----18.4947 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→67.374 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7895 0 56 109 8060
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028196
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.37811205
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.3752870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0211226
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031472
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8009-2.87660.28471400.26042531X-RAY DIFFRACTION95
2.8766-2.96120.30011360.25282515X-RAY DIFFRACTION95
2.9612-3.05680.25211320.24072489X-RAY DIFFRACTION95
3.0568-3.1660.26441340.22552544X-RAY DIFFRACTION95
3.166-3.29270.29061380.22192529X-RAY DIFFRACTION95
3.2927-3.44260.33771370.20542536X-RAY DIFFRACTION95
3.4426-3.6240.20021400.19052537X-RAY DIFFRACTION95
3.624-3.8510.21451380.17762536X-RAY DIFFRACTION95
3.851-4.14820.25451410.15782551X-RAY DIFFRACTION95
4.1482-4.56530.20281410.13742561X-RAY DIFFRACTION95
4.5653-5.22530.19941400.12332593X-RAY DIFFRACTION95
5.2253-6.58070.27391400.17472601X-RAY DIFFRACTION95
6.5807-48.67010.22821520.17232722X-RAY DIFFRACTION95

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る