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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3odp
タイトルCrystal structure of a putative tagatose-6-phosphate ketose/aldose isomerase (NT01CX_0292) from CLOSTRIDIUM NOVYI NT at 2.35 A resolution
要素putative tagatose-6-phosphate ketose/aldose isomerase
キーワードISOMERASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate derivative metabolic process / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / carbohydrate derivative binding / isomerase activity / hydrolase activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
AgaS, SIS domain / : / GlmS/AgaS, SIS domain 1 / SIS domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Predicted phosphosugar isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium novyi (ノビイ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative tagatose-6-phosphate ketose/aldose isomerase (NT01CX_0292) from CLOSTRIDIUM NOVYI NT at 2.35 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative tagatose-6-phosphate ketose/aldose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9974
ポリマ－44,5131
非ポリマー4833
水41423
1
A: putative tagatose-6-phosphate ketose/aldose isomerase
ヘテロ分子

A: putative tagatose-6-phosphate ketose/aldose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,9948
ポリマ－89,0272
非ポリマー9676
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)89.364, 89.364, 120.012
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 putative tagatose-6-phosphate ketose/aldose isomerase / Predicted phosphosugar isomerase


分子量: 44513.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Clostridium novyi (ノビイ菌) / 株: NT / 遺伝子: NT01CX_0292 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A0Q2D8
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.42 %
解説: AN INITIAL SUBSTRUCTURE SOLUTION WAS FOUND USING SHELXD AND SAD PHASES WERE REFINED WITH AUTOSHARP. AN ITERATIVE RESOLVE RUN WAS ABLE TO TRACE ~70% OF THE STRUCTURE. HOWEVER, THE CONNECTIVITY ...解説: AN INITIAL SUBSTRUCTURE SOLUTION WAS FOUND USING SHELXD AND SAD PHASES WERE REFINED WITH AUTOSHARP. AN ITERATIVE RESOLVE RUN WAS ABLE TO TRACE ~70% OF THE STRUCTURE. HOWEVER, THE CONNECTIVITY OF THE RESULTING MODEL WAS POOR. MOLECULAR REPLACEMENT WITH MOLREP USING 3I0Z AS THE SEARCH MODEL PROVIDED A MORE COMPLETE STARTING MODEL FOR SUBSEQUENT MODEL BUILDING AND REFINEMENT.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 50.00% PEG-200, 0.1M TRIS pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97871
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月6日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97871 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→77.391 Å / Num. all: 23656 / Num. obs: 23656 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 57.921 Å2 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.01 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.35-2.487.50.72534633981.042100
2.48-2.637.51.22412632370.635100
2.63-2.817.41.82239030080.399100
2.81-3.037.53.12113228350.245100
3.03-3.327.45.61951926320.131100
3.32-3.727.47.11750823580.091100
3.72-4.297.48.71561421200.071100
4.29-5.257.311.51321418070.052100
5.25-7.437.214.21021614250.042100
7.43-77.3916.514.454638360.03799.8

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散, 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
SCALA3.3.15データスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散, 分子置換
開始モデル: PDB entry 3I0Z

3i0z


解像度: 2.35→77.391 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 26.475 / SU ML: 0.284 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.234 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. PEG-200 (PG4) FRAGMENTS FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELED. 7. ASSIGNMENT OF PHOSPHATE ION (PO4) WAS BASED ON ELECTRON DENSITY AND CONSERVATION OF THE BINDING SITE IN 3I0Z AND OTHER HOMOLOG STRUCTURES. 8. THE TLS GROUPS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF THE TLSMD SERVER. 9. THE RAMACHANDRAN OUTLIER RESIDUES 16 AND 308 ARE IN POOR DENSITY REGION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 1215 5.1 %RANDOM
Rwork0.2278 ---
obs0.2297 23616 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 165.11 Å2 / Biso mean: 89.0472 Å2 / Biso min: 46.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.47 Å20.23 Å20 Å2
2--0.47 Å20 Å2
3----0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→77.391 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3022 0 25 23 3070
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223117
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1751.984220
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85935065
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8675397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.60425.522134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.17915540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.223159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2487
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023456
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02592
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3291.51956
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0741.5798
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.60823147
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.12131161
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7454.51070
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 86 -
Rwork0.339 1639 -
all-1725 -
obs--99.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8521-0.24559.13835.9402-3.6112.367-0.6285-0.22331.4126-0.0166-0.0861-1.3267-1.11640.23320.71461.3901-0.0047-1.00420.63280.3251.664917.170179.490143.64
26.42671.8170.402512.6246-0.18824.3611-0.44821.3733-0.3267-0.331-1.00710.8845-0.7444-1.12721.45530.24310.2925-0.35590.9213-0.52190.83195.581255.088546.5087
35.5202-2.79551.05892.88550.84254.6562-0.56590.6232-0.76540.366-0.56760.6268-0.0389-0.30371.13350.22330.06110.08060.3842-0.31340.923316.002642.261154.5258
44.8434-1.41090.08141.8068-0.28484.2078-0.29411.361-0.6712-0.1691-0.81330.33930.20850.33241.10740.17090.09140.02970.7782-0.20390.703924.40940.129444.9567
54.9171-2.2080.63053.8803-1.04692.3634-0.20931.7263-0.0835-0.5472-0.92620.4554-0.473-0.31521.13550.26850.1691-0.31950.8268-0.29230.673314.380551.813342.09
65.1344-2.18250.73973.1868-0.66244.2427-1.2109-0.21211.20960.9319-0.0518-0.4096-1.3905-0.2141.26270.8580.2221-0.70530.1796-0.15180.852218.904164.774964.7905
76.5893-4.8455-0.37085.48782.34185.641-0.48751.54771.5807-0.2355-0.5601-0.9358-1.18640.84591.04760.6396-0.1969-0.51880.83570.67671.12830.023664.180244.1269
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 20
2X-RAY DIFFRACTION2A21 - 49
3X-RAY DIFFRACTION3A50 - 89
4X-RAY DIFFRACTION4A90 - 140
5X-RAY DIFFRACTION5A141 - 193
6X-RAY DIFFRACTION6A194 - 356
7X-RAY DIFFRACTION7A357 - 391

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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