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- PDB-3od5: Crystal structure of active caspase-6 bound with Ac-VEID-CHO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3od5
タイトルCrystal structure of active caspase-6 bound with Ac-VEID-CHO
要素
  • Caspase-6
  • peptide aldehyde inhibitor AC-VEID-CHO
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Caspase domain / Apoptotic protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / positive regulation of necroptotic process / cellular response to staurosporine / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / hepatocyte apoptotic process / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator ...caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / positive regulation of necroptotic process / cellular response to staurosporine / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / hepatocyte apoptotic process / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / protein autoprocessing / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / epithelial cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / activation of innate immune response / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-L-valyl-L-alpha-glutamyl-N-[(2S)-1-carboxy-3-oxopropan-2-yl]-L-isoleucinamide / CACODYLATE ION / Caspase-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Wang, X.-J. / Liu, X. / Wang, K.-T. / Cao, Q. / Su, X.-D.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2010
タイトル: Crystal structures of human caspase 6 reveal a new mechanism for intramolecular cleavage self-activation
著者: Wang, X.-J. / Cao, Q. / Liu, X. / Wang, K.-T. / Mi, W. / Zhang, Y. / Li, L.-F. / Leblanc, A.C. / Su, X.-D.
履歴
登録2010年8月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-6
C: peptide aldehyde inhibitor AC-VEID-CHO
B: Caspase-6
D: peptide aldehyde inhibitor AC-VEID-CHO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,17412
ポリマ－65,0784
非ポリマー1,0968
水13,745763
1
A: Caspase-6
C: peptide aldehyde inhibitor AC-VEID-CHO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0876
ポリマ－32,5392
非ポリマー5484
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area11790 Å2
手法PISA
2
B: Caspase-6
D: peptide aldehyde inhibitor AC-VEID-CHO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0876
ポリマ－32,5392
非ポリマー5484
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1240 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area11910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.464, 89.589, 61.145
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Caspase-6 / CASP-6 / Apoptotic protease Mch-2 / Caspase-6 subunit p18 / Caspase-6 subunit p11


分子量: 32054.637 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: delta-prodomain; Caspase-6 subunit p18/Caspase-6 subunit p11
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P55212, caspase-6
#2: タンパク質・ペプチド peptide aldehyde inhibitor AC-VEID-CHO


タイプ: Polypeptide / クラス: 阻害剤 / 分子量: 484.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: ligand molecule synthesized
参照: N-acetyl-L-valyl-L-alpha-glutamyl-N-[(2S)-1-carboxy-3-oxopropan-2-yl]-L-isoleucinamide
#3: 化合物
ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 763 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細ADDING DTT DURING CRYSTALLIZATION, CACODYLATE IN THE CRYSTALLIZATION BUFFER WAS REDUCED TO (CH3)2AS ...ADDING DTT DURING CRYSTALLIZATION, CACODYLATE IN THE CRYSTALLIZATION BUFFER WAS REDUCED TO (CH3)2AS AND BOUND TO THE RESIDES CYS 163 OF THE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% w/v PEG 8000, 0.2M magnesium acetate, 0.1M sodium cacodylate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. all: 73391 / Num. obs: 68657 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 10.65 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NR2

3nr2


解像度: 1.6→35.178 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.901 / SU ML: 0.17 / σ(F): 0.13 / 位相誤差: 17.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1893 2793 4.11 %RANDOM
Rwork0.1551 65242 --
obs0.1565 68035 93.01 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.851 Å2 / ksol: 0.317 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 86.15 Å2 / Biso mean: 19.9399 Å2 / Biso min: 3.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.3185 Å2-0 Å21.8968 Å2
2---0.2238 Å20 Å2
3----4.5502 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→35.178 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3901 0 24 763 4688
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0154009
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5475393
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8041427
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.127585
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008689
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.62760.26791200.21582901X-RAY DIFFRACTION83
1.6276-1.65720.25821350.20422983X-RAY DIFFRACTION85
1.6572-1.68910.22671200.19443048X-RAY DIFFRACTION86
1.6891-1.72350.21011300.18643055X-RAY DIFFRACTION87
1.7235-1.7610.20821330.18093079X-RAY DIFFRACTION89
1.761-1.8020.22441370.16573136X-RAY DIFFRACTION90
1.802-1.8470.20821360.15283175X-RAY DIFFRACTION91
1.847-1.8970.16431380.14753101X-RAY DIFFRACTION89
1.897-1.95280.1891390.15383333X-RAY DIFFRACTION95
1.9528-2.01580.20231400.14753290X-RAY DIFFRACTION94
2.0158-2.08790.18951480.14173345X-RAY DIFFRACTION96
2.0879-2.17140.18541470.143400X-RAY DIFFRACTION96
2.1714-2.27020.1981430.14713355X-RAY DIFFRACTION96
2.2702-2.38990.17821440.14713347X-RAY DIFFRACTION96
2.3899-2.53960.19051450.14453429X-RAY DIFFRACTION97
2.5396-2.73560.16011460.14363408X-RAY DIFFRACTION98
2.7356-3.01080.16841490.14783470X-RAY DIFFRACTION98
3.0108-3.44610.17581470.14953475X-RAY DIFFRACTION98
3.4461-4.34050.16381480.13023457X-RAY DIFFRACTION98
4.3405-35.18650.16861480.14763455X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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