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- PDB-3o6q: The Structure of SpoIISA and SpoIISB, a Toxin - Antitoxin System -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o6q
タイトルThe Structure of SpoIISA and SpoIISB, a Toxin - Antitoxin System
要素
  • Stage II sporulation protein SA
  • Stage II sporulation protein SB
キーワードTOXIN/ANTITOXIN / GAF domain / toxin-antitoxin / sporulation / TOXIN - ANTITOXIN complex / TOXIN-ANTITOXIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


toxin sequestering activity / sporulation resulting in formation of a cellular spore / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-Beta Plaits - #2720 / Antitoxin SpoIISB / Toxin SpoIISA, type II toxin-antitoxin system / Toxin SpoIISA, type II toxin-antitoxin system / Antitoxin SpoIISB, type II toxin-antitoxin system / Single helix bin / Single helix bin / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Alpha-Beta Plaits / Up-down Bundle ...Alpha-Beta Plaits - #2720 / Antitoxin SpoIISB / Toxin SpoIISA, type II toxin-antitoxin system / Toxin SpoIISA, type II toxin-antitoxin system / Antitoxin SpoIISB, type II toxin-antitoxin system / Single helix bin / Single helix bin / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Alpha-Beta Plaits / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Stage II sporulation protein SB / Stage II sporulation protein SA
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Levdikov, V.M. / Blagova, E.V. / Lebedev, A.A. / Wilkinson, A.J. / Florek, P. / Barak, I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: The structure and interactions of SpoIISA and SpoIISB, a toxin-antitoxin system in Bacillus subtilis.
著者: Florek, P. / Levdikov, V.M. / Blagova, E. / Lebedev, A.A. / Skrabana, R. / Resetarova, S. / Pavelcikova, P. / Barak, I. / Wilkinson, A.J.
履歴
登録2010年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stage II sporulation protein SA
B: Stage II sporulation protein SB
C: Stage II sporulation protein SA
D: Stage II sporulation protein SB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4474
ポリマ－50,4474
非ポリマー00
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11950 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area16230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.028, 59.465, 112.352
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Stage II sporulation protein SA / Killer protein spoIISA


分子量: 18506.041 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 92-248 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: BSU12830, spoIISA, ykaC / プラスミド: pET-DUET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O34853
#2: タンパク質 Stage II sporulation protein SB / Antidote protein spoIISB


分子量: 6717.663 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: BSU12820, spoIISB / プラスミド: pET-DUET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O34800
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.24 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 21 % PEG 1500, 0.4 M MES, 0.2 M malic acid, 0.43 M Tris-HCl, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97890, 0.97900, 0.97630
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月6日
放射モノクロメーター: high resolution Si(311) cut and a lower resolution Si(111) cut
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97891
20.9791
30.97631
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 16022 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 2.25→2.29 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.682 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 388 / % possible all: 44.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
REFMAC5.6.0081精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→48.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 23.834 / SU ML: 0.243 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.333 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25778 650 5 %RANDOM
Rwork0.19589 ---
obs0.19884 12265 98.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.135 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.97 Å20 Å2-0 Å2
2--1.01 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3104 0 0 18 3122
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223185
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.022151
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5371.9774319
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2013.0025258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5245376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.2824.258155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.62615583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.4371518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.2491
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023452
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02634
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 55 -
Rwork0.258 825 -
obs--92.73 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.009 Å / Origin y: -3.77 Å / Origin z: 26.998 Å
111213212223313233
T0.2139 Å20.0205 Å2-0.0262 Å2-0.0918 Å2-0.0146 Å2--0.2244 Å2
L3.6786 °21.0439 °2-1.0798 °2-2.321 °2-0.3631 °2--2.1839 °2
S-0.1112 Å °0.0997 Å °-0.0795 Å °0.0129 Å °0.0422 Å °-0.1332 Å °0.1143 Å °-0.1806 Å °0.0691 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A97 - 241
2X-RAY DIFFRACTION1B9 - 51
3X-RAY DIFFRACTION1C98 - 241
4X-RAY DIFFRACTION1D9 - 52

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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