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- PDB-3o53: Crystal Structure of LRIM1 leucine-rich repeat domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o53
タイトルCrystal Structure of LRIM1 leucine-rich repeat domain
要素Protein LRIM1
キーワードPROTEIN BINDING / leucine-rich repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


defense response to symbiont / protein stabilization / extracellular space
類似検索 - 分子機能
: / Dimerization domain in LRIM1 / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Anopheles gambiae (ガンビエハマダラカ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Baxter, R.H.G. / Steinert, S. / Chelliah, Y. / Volohonsky, G. / Levashina, E.A. / Deisenhofer, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: A heterodimeric complex of the LRR proteins LRIM1 and APL1C regulates complement-like immunity in Anopheles gambiae.
著者: Baxter, R.H. / Steinert, S. / Chelliah, Y. / Volohonsky, G. / Levashina, E.A. / Deisenhofer, J.
履歴
登録2010年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein LRIM1
B: Protein LRIM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2697
ポリマ－71,2852
非ポリマー9855
水8,845491
1
A: Protein LRIM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1854
ポリマ－35,6421
非ポリマー5423
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein LRIM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0853
ポリマ－35,6421
非ポリマー4422
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Protein LRIM1
ヘテロ分子

B: Protein LRIM1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2697
ポリマ－71,2852
非ポリマー9855
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
Buried area3350 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area28690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.265, 79.265, 238.643
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-481-

HOH

詳細the biological unit is a monomer. There are two biological units in the asymmetric unit (chain A and chain B).

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要素

#1: タンパク質 Protein LRIM1 / AGAP006348-PA


分子量: 35642.309 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 23-332, leucine-rich repeat domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Anopheles gambiae (ガンビエハマダラカ)
株: G3 / 遺伝子: AGAP006348, LRIM1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q7Q5N3
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 491 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 16% PEG 8000, 0.1M NaCl, 0.1M Na-Hepes, 0.2M Calcium acetate, pH 7.5, vapor diffusion, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 19-ID10.9794
シンクロトロンAPS 19-ID20.97935, 0.97948
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 3151CCD2008年8月11日
ADSC Q3152CCD2009年2月20日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.979351
30.979481
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 52399 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 1.376 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2-2.034.40.65724790.95195.1
2.03-2.076.10.56525230.96699.1
2.07-2.117.30.54525790.98799.9
2.11-2.157.80.45825921.007100
2.15-2.280.42526051.011100
2.2-2.2580.35125621.056100
2.25-2.3180.27925801.058100
2.31-2.3780.23125931.104100
2.37-2.4480.19926091.109100
2.44-2.5280.17525801.15100
2.52-2.6180.13626321.186100
2.61-2.7180.11625971.251100
2.71-2.847.90.09426401.325100
2.84-2.997.90.07726141.403100
2.99-3.177.90.06826551.494100
3.17-3.427.80.05326411.669100
3.42-3.767.80.04626772.02799.9
3.76-4.317.60.04426652.54599.6
4.31-5.437.40.03727192.14199.5
5.43-507.10.03128571.75196.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→47.667 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.07 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2326 2665 5.09 %
Rwork0.1891 --
obs0.1913 52331 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.133 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 290.55 Å2 / Biso mean: 49.7696 Å2 / Biso min: 18.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5722 Å2-0 Å20 Å2
2---0.5722 Å2-0 Å2
3---1.1444 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→47.667 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4986 0 58 491 5535
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00410229
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.72218441
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058809
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031603
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5122601
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9987-2.03510.30891400.26312448258895
2.0351-2.07420.29141380.22492525266399
2.0742-2.11660.28141260.219125822708100
2.1166-2.16260.3011440.215325872731100
2.1626-2.21290.26521270.213625882715100
2.2129-2.26820.26021380.200725862724100
2.2682-2.32960.26191340.203226062740100
2.3296-2.39810.23381600.194425722732100
2.3981-2.47550.251430.185725642707100
2.4755-2.5640.23471390.186126262765100
2.564-2.66660.22741490.179325782727100
2.6666-2.7880.23671430.189126032746100
2.788-2.9350.25411350.188626332768100
2.935-3.11880.24521290.201826362765100
3.1188-3.35960.2361480.192926262774100
3.3596-3.69750.24161420.172926552797100
3.6975-4.23230.17991400.151726862826100
4.2323-5.33110.17541430.141427282871100
5.3311-47.68090.25011470.22542837298498
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7187-0.80740.59592.29292.0542.92420.1221-0.52510.2502-0.43740.5784-0.20140.2620.1459-0.51630.9238-0.33210.20350.581-0.17610.305-0.304836.229686.4734
20.1764-0.0231-0.48610.13350.28481.80080.2857-0.11360.13990.07360.00310.1583-0.52080.0966-0.26810.5029-0.1040.19040.2195-0.02840.3-6.270428.560674.6325
31.53720.0033-1.12850.57760.03471.14740.04530.15-0.0308-0.0582-0.02040.0398-0.2863-0.0988-0.0520.2891-0.04270.03610.19370.03830.19962.882520.75845.5245
4-0.1809-1.3110.72770.98150.62950.4891-0.10130.2964-0.1510.07310.19790.22340.2411-0.0223-0.02650.2228-0.09490.04370.217-0.04770.216312.10217.148838.3396
50.21520.10460.13230.297-0.59951.21420.1234-0.1428-0.3808-0.33570.45330.42761.0636-1.1242-0.47660.7369-0.7444-0.26430.92630.38750.581-32.508544.448262.705
61.52991.29640.0021.3639-0.26831.1680.0937-0.0849-0.021-0.01640.07450.02490.4839-0.5419-0.13290.3315-0.241-0.04630.29520.08460.2494-19.318453.343462.1173
70.606-0.002-0.83220.40950.05681.87520.0762-0.07390.0412-0.01730.0654-0.08150.21680.1531-0.11890.2434-0.03210.0080.1952-0.0440.27194.864759.06248.9012
80.2534-0.5465-0.16131.45060.16670.12850.1419-0.03170.02910.1754-0.1509-0.056-0.07080.1001-0.0360.2877-0.04040.06420.2884-0.08640.363812.350371.000938.1893
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 24:45)A24 - 45
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 46:151)A46 - 151
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 152:302)A152 - 302
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 303:339)A303 - 339
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 26:73)B26 - 73
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 74:147)B74 - 147
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 148:302)B148 - 302
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 303:339)B303 - 339

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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