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- PDB-3o52: Structure of the E.coli GDP-mannose hydrolase (yffh) in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o52
タイトルStructure of the E.coli GDP-mannose hydrolase (yffh) in complex with tartrate
要素GDP-mannose pyrophosphatase nudK
キーワードHYDROLASE / nudix / GDP_mannose / biofilm / tartrate / Nudix fold / GDP-mannose hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP-mannose hydrolase activity / nucleoside phosphate metabolic process / ribose phosphate metabolic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nucleoside diphosphate pyrophosphatase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D(-)-TARTARIC ACID / GDP-mannose pyrophosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Amzel, L.M. / Gabelli, S.B. / Boto, A.N.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2011
タイトル: Structural studies of the Nudix GDP-mannose hydrolase from E. coli reveals a new motif for mannose recognition.
著者: Boto, A.N. / Xu, W. / Jakoncic, J. / Pannuri, A. / Romeo, T. / Bessman, M.J. / Gabelli, S.B. / Amzel, L.M.
履歴
登録2010年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GDP-mannose pyrophosphatase nudK
B: GDP-mannose pyrophosphatase nudK
C: GDP-mannose pyrophosphatase nudK
D: GDP-mannose pyrophosphatase nudK
E: GDP-mannose pyrophosphatase nudK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,04821
ポリマ－108,8685
非ポリマー1,18016
水3,549197
1
A: GDP-mannose pyrophosphatase nudK
B: GDP-mannose pyrophosphatase nudK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0668
ポリマ－43,5472
非ポリマー5196
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6430 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area16350 Å2
手法PISA
2
C: GDP-mannose pyrophosphatase nudK
D: GDP-mannose pyrophosphatase nudK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0009
ポリマ－43,5472
非ポリマー4537
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6080 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area16660 Å2
手法PISA
3
E: GDP-mannose pyrophosphatase nudK
ヘテロ分子

E: GDP-mannose pyrophosphatase nudK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9648
ポリマ－43,5472
非ポリマー4176
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area6550 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area16340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.337, 103.218, 254.536
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質
GDP-mannose pyrophosphatase nudK


分子量: 21773.633 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b2467, JW2451, nudK, yffH / プラスミド: pET24a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P37128, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物
ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID / D-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.88 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.5 M KNa Tartrate, 0.1 M Bis Tris propane pH 7.5 at a ratio of 2:1 protein:reservoir, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9809 Å
検出器タイプ: ACSD Q210 / 検出器: CCD detector / 日付: 2009年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.73 Å / Num. obs: 33433 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Χ2: 1.121 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.5-2.544.10.34413920.74280.7
2.54-2.594.70.3314990.79488.7
2.59-2.645.70.33515810.78692.9
2.64-2.696.30.29916740.79397.9
2.69-2.757.10.27117170.78799.6
2.75-2.827.60.2217040.85399.9
2.82-2.897.90.18617450.845100
2.89-2.968.10.16516810.899100
2.96-3.058.20.13317300.922100
3.05-3.158.20.11317190.973100
3.15-3.268.20.09417221.06999.9
3.26-3.398.10.07817321.112100
3.39-3.5580.06917391.17399.8
3.55-3.735.90.06412881.31375
3.73-3.977.60.05717321.2999.6
3.97-4.277.60.05117221.38499.1
4.27-4.77.20.04517171.38698.7
4.7-5.387.50.04717571.47398.9
5.38-6.767.80.05117611.58699.4
6.76-306.50.04418211.85996.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1VIU

1viu


解像度: 2.5→29.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / WRfactor Rfree: 0.2885 / WRfactor Rwork: 0.2112 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7733 / SU B: 24.016 / SU ML: 0.268 / SU R Cruickshank DPI: 1.0449 / SU Rfree: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.36 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2885 1684 5 %RANDOM
Rwork0.2112 ---
obs0.2151 33382 96.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 86.18 Å2 / Biso mean: 48.25 Å2 / Biso min: 18.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.93 Å20 Å20 Å2
2---0.43 Å20 Å2
3----1.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7148 0 70 197 7415
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0227311
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4561.989863
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5775875
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.47324.819359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.688151368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0731546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.21144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025408
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.23196
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.24966
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.2364
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0930.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2310.292
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5461.54372
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.04427087
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.56833004
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6234.52775
LS精密化 シェル解像度: 2.503→2.568 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 115 -
Rwork0.288 1990 -
all-2105 -
obs--82.42 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0022-0.73720.31382.218-0.21922.16690.00780.252-0.2054-0.1964-0.0934-0.21680.14330.24920.0856-0.0407-0.0264-0.0051-0.22920.0338-0.191480.31133.35398.468
21.19820.30130.55323.44590.09951.5144-0.0127-0.03750.00070.06410.06430.3625-0.0208-0.1087-0.0516-0.12990.0208-0.0156-0.23020.0098-0.170471.18831.41107.128
33.92380.18720.68581.2760.16991.91170.08430.1061-0.34340.0740.0151-0.21920.0280.2094-0.09940.0231-0.0049-0.0262-0.2121-0.0045-0.183991.28756.28582.166
41.51010.3110.15922.5079-0.49982.5324-0.00570.33510.1348-0.0048-0.0558-0.0177-0.40410.24440.06150.0151-0.0324-0.0492-0.0481-0.0003-0.208886.85864.75972.913
54.41470.904-0.25132.353-1.35124.6288-0.18530.3138-0.3199-0.34030.30890.1440.4791-0.697-0.1236-0.0916-0.0725-0.0177-0.11160.0181-0.197351.34747.037122.434
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 191
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 191
3X-RAY DIFFRACTION3C4 - 191
4X-RAY DIFFRACTION4D4 - 191
5X-RAY DIFFRACTION5E4 - 191

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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