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万見
- PDB-3o3l: Structure of the PTP-like phytase from Selenomonas ruminantium in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o3l
タイトルStructure of the PTP-like phytase from Selenomonas ruminantium in complex with myo-inositol (1,3,4,5)tetrakisphosphate
要素Myo-inositol hexaphosphate phosphohydrolase
キーワードHYDROLASE / Phytase / Protein tyrosine phosphatase / Inositol phosphatase / phytate / inositol phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Alpha-Beta Plaits - #1690 / Inositol hexakisphosphate / Inositol hexakisphosphate / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like ...Alpha-Beta Plaits - #1690 / Inositol hexakisphosphate / Inositol hexakisphosphate / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / ACETATE ION / Myo-inositol hexaphosphate phosphohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Selenomonas ruminantium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Gruninger, R.J. / Selinger, L.B. / Mosimann, S.C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural analysis of substrate binding in PTPLPs
著者: Gruninger, R.J. / Dobing, S. / Smith, A. / Weiden, H.J. / Selinger, L.B. / Mosimann, S.C.
履歴
登録2010年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myo-inositol hexaphosphate phosphohydrolase
B: Myo-inositol hexaphosphate phosphohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,01118
ポリマ－77,9442
非ポリマー2,06816
水13,799766
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6330 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area27360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.130, 136.950, 79.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.950, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Myo-inositol hexaphosphate phosphohydrolase / PTP-like phytase


分子量: 38971.848 Da / 分子数: 2 / 変異: C252S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Construct consists of mature protein (aa 28-346) cloned into NdeI site of pET28b.
由来: (組換発現) Selenomonas ruminantium (バクテリア)
株: JY35 / 遺伝子: phyA, phyasr / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7WUJ1

-
非ポリマー , 5種, 782分子

#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-4IP / INOSITOL-(1,3,4,5)-TETRAKISPHOSPHATE / イノシト-ル1,3,4,5-テトラキスりん酸


分子量: 500.075 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H16O18P4
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 766 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 10% P8K, 200 mM NaCl, 50 mM Na-acetate (pH 4.8), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月26日 / 詳細: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: KHOZU Double flat crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→77.947 Å / Num. all: 77167 / Num. obs: 77167 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.85-1.9550.7531.953141106340.75389.3
1.95-2.0750.483.150561101120.4889.5
2.07-2.214.90.3274.54729895940.32790.5
2.21-2.394.80.2256.14426792210.22593.2
2.39-2.624.70.1737.54108886980.17395.9
2.62-2.934.70.1210.23814280790.1297.6
2.93-3.384.70.08515.23390572140.08599
3.38-4.144.80.05621.62935161790.05699.6
4.14-5.855.60.03725.82652047760.037100
5.85-77.855.60.037251493626600.03799.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.5データスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→51.4 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.8994 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1876 3894 4.7 %random
Rwork0.1626 ---
all0.172 77167 --
obs0.166 76792 93.5 %-
溶媒の処理Bsol: 42.6765 Å2
原子変位パラメータBiso max: 73.85 Å2 / Biso mean: 20.6926 Å2 / Biso min: 7.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.624 Å20 Å22.562 Å2
2---1.315 Å20 Å2
3---5.939 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→51.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5134 0 125 766 6025
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.554
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5341.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.6052
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.1722
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.7832.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep_edit.paramwater_edit.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5GIP3_4IP_golact_tight.parGIP3_4IP_golact.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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