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- PDB-3o13: Crystal structure of a superantigen-like protein (SAV0433) from S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o13
タイトルCrystal structure of a superantigen-like protein (SAV0433) from Staphylococcus aureus MU50 at 2.05 A resolution
要素Superantigen-like protein
キーワードTOXIN / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


: / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Staphylococcus aureus exotoxin / Staphylococcal superantigen-like OB-fold domain / Staphylococcal superantigen-like OB-fold domain / Staphylococcal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin, conserved site / Staphyloccocal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin signature 2. / Ubiquitin-like (UB roll) - #120 / Superantigen, staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Superantigen toxin, C-terminal ...Staphylococcus aureus exotoxin / Staphylococcal superantigen-like OB-fold domain / Staphylococcal superantigen-like OB-fold domain / Staphylococcal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin, conserved site / Staphyloccocal enterotoxin/Streptococcal pyrogenic exotoxin signature 2. / Ubiquitin-like (UB roll) - #120 / Superantigen, staphylococcal/streptococcal toxin, bacterial / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Staphylococcal/Streptococcal toxin, beta-grasp domain / Superantigen toxin, C-terminal / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #110 / Enterotoxin / Ubiquitin-like (UB roll) / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Roll / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Exotoxin 15 / Exotoxin 15
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a superantigen-like protein (SAV0433) from Staphylococcus aureus MU50 at 2.05 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superantigen-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6894
ポリマ－22,5561
非ポリマー1333
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.161, 90.804, 109.129
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-8-

HOH

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGEST THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 Superantigen-like protein / Exotoxin 15


分子量: 22555.809 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 31-227 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus subsp. aureus Mu50 (黄色ブドウ球菌)
株: Mu50 / ATCC 700699 / 遺伝子: set15, SAV0433 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q99WG9, UniProt: A0A0H3JXK4*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 31-227) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 31-227) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.35 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.000000000M NaCitrate, 0.200000000M NaCl, 0.1M TRIS pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97941,0.97895
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月11日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979411
30.978951
反射解像度: 2.05→29.448 Å / Num. obs: 15922 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 29.753 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 11.44
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.05-2.120.5171.958302765194.4
2.12-2.210.3682.667803175198.8
2.21-2.310.2913.262822927198.5
2.31-2.430.225463442958198.7
2.43-2.580.175563562955199
2.58-2.780.1237.165023013198.9
2.78-3.060.0741164402992198.7
3.06-3.50.0418.463782948198.4
3.5-4.40.02527.864342972197.9
4.4-29.4480.02133.265132969196.8

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→29.448 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 10.135 / SU ML: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.165
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4.WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5.CHLORIDE (CL) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION AND 1,2-ETHANEDIOL (EDO) FROM THE CRYOPROTECTANT SOLUTION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2396 799 5 %RANDOM
Rwork0.1908 ---
obs0.1931 15922 99.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 118.54 Å2 / Biso mean: 52.7329 Å2 / Biso min: 26.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.3 Å20 Å20 Å2
2---2.66 Å20 Å2
3---4.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→29.448 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1489 0 6 108 1603
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0221553
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021047
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5021.962101
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94432583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1355198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.15425.65876
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.65415299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.266157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2244
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021717
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8253944
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.483390
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.15951546
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.1788609
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.2911548
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.366 58 -
Rwork0.293 1064 -
all-1122 -
obs--95 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 12.7154 Å / Origin y: 25.5663 Å / Origin z: 37.8181 Å
111213212223313233
T0.1676 Å2-0.0263 Å20.0073 Å2-0.1658 Å2-0.0163 Å2--0.0278 Å2
L4.2904 °21.3732 °2-0.0561 °2-3.8748 °20.1136 °2--0.8066 °2
S0.0909 Å °-0.2971 Å °-0.2886 Å °0.28 Å °-0.0662 Å °-0.0056 Å °0.0788 Å °0.0734 Å °-0.0248 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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