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- PDB-3o0v: Crystal structure of the calreticulin lectin domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o0v
タイトルCrystal structure of the calreticulin lectin domain
要素Calreticulin
キーワードCHAPERONE / jelly roll fold / carbohydrate binding / calcium binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Calnexin/calreticulin cycle / Scavenging by Class A Receptors / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / negative regulation of trophoblast cell migration / cortical granule / cellular response to electrical stimulus / complement component C1q complex binding / regulation of meiotic nuclear division / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway ...Calnexin/calreticulin cycle / Scavenging by Class A Receptors / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / negative regulation of trophoblast cell migration / cortical granule / cellular response to electrical stimulus / complement component C1q complex binding / regulation of meiotic nuclear division / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / response to glycoside / endoplasmic reticulum quality control compartment / sarcoplasmic reticulum lumen / hormone binding / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / nuclear export signal receptor activity / cardiac muscle cell differentiation / molecular sequestering activity / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / cortical actin cytoskeleton organization / nuclear androgen receptor binding / cellular response to lithium ion / response to testosterone / protein localization to nucleus / negative regulation of neuron differentiation / positive regulation of cell cycle / smooth endoplasmic reticulum / phagocytic vesicle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of phagocytosis / ERAD pathway / protein export from nucleus / positive regulation of endothelial cell migration / acrosomal vesicle / sarcoplasmic reticulum / peptide binding / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / MHC class I peptide loading complex / cellular response to virus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular senescence / unfolded protein binding / integrin binding / protein folding / nuclear envelope / response to estradiol / spermatogenesis / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / negative regulation of translation / protein stabilization / ribosome / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / mRNA binding / positive regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Jelly Rolls - #200 ...Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calreticulin / Calreticulin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Kozlov, G. / Gehring, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural basis of carbohydrate recognition by calreticulin.
著者: Kozlov, G. / Pocanschi, C.L. / Rosenauer, A. / Bastos-Aristizabal, S. / Gorelik, A. / Williams, D.B. / Gehring, K.
履歴
登録2010年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calreticulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1532
ポリマ－31,1121
非ポリマー401
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.111, 75.320, 79.587
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Calreticulin


分子量: 31112.467 Da / 分子数: 1 / 断片: lectin domain / 変異: C163S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Calr / プラスミド: pET29a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q3TVD2, UniProt: P14211*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.77 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 29% (w/v) PEG 2000 MME, 0.2 M KSCN, 10 mM taurine, and 0.1 M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9779 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月4日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9779 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→39.79 Å / Num. all: 11586 / Num. obs: 11400 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3o0w

3o0w


解像度: 2.3→39.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 15.253 / SU ML: 0.191 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R Free: 0.275 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27469 572 4.8 %RANDOM
Rwork0.21359 ---
all0.22 ---
obs0.21633 11377 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.957 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.28 Å20 Å20 Å2
2--1.26 Å20 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→39.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2018 0 1 56 2075
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222067
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9421.9332787
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0495249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.90925.727110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.43315353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.731154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021602
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1820.2788
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3020.21361
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.120.2116
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0530.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1260.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0880.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2881.51285
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.46421985
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.6013916
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.9564.5802
LS精密化 シェル解像度: 2.304→2.363 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 45 -
Rwork0.255 797 -
obs--99.29 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0434-0.7377-1.01692.35822.15423.08560.00540.0992-0.17630.0432-0.15370.39860.2369-0.23630.14830.0149-0.0793-0.01890.1178-0.0450.0628-23.29492.5956-12.6351
21.2942-0.0087-0.08651.66330.32691.7447-0.03470.1671-0.0956-0.0215-0.01810.23940.1025-0.07730.05290.0316-0.01510.00410.1079-0.01640.0392-16.83597.8046-9.3448
31.92320.1174-1.27322.43040.53911.8731-0.0556-0.0188-0.60090.7292-0.09980.24960.7187-0.12040.15540.2064-0.05850.0735-0.0016-0.02020.0182-15.279-2.1758-1.8536
41.5264-0.1597-0.23341.91440.72711.5499-0.08980.0017-0.26170.18360.1812-0.26610.41450.2924-0.09150.07990.0619-0.01070.06-0.03410-4.43531.6035-7.5514
52.5447-2.1466-0.117910.56510.96842.8766-0.00160.40140.2038-0.4104-0.036-0.101-0.34720.07450.03760.0535-0.0314-0.00890.17250.0383-0.0651-10.418714.9349-20.1007
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A15 - 48
2X-RAY DIFFRACTION2A49 - 114
3X-RAY DIFFRACTION3A115 - 137
4X-RAY DIFFRACTION4A138 - 330
5X-RAY DIFFRACTION5A331 - 363

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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