[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3o0h: Crystal structure of glutathione reductase from Bartonella henselae -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3o0h | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of glutathione reductase from Bartonella henselae | ||||||
Components | Glutathione reductase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / SSGCID / Bartonella henselae / glutathione reductase / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / gluathione reductase | ||||||
Function / homology | Function and homology information glutathione-disulfide reductase / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bartonella henselae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: Crystal structure of glutathione reductase from Bartonella henselae Authors: Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) / Abendroth, J. / Edwards, T.E. / Staker, B. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3o0h.cif.gz | 377.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3o0h.ent.gz | 305 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3o0h.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3o0h_validation.pdf.gz | 942.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3o0h_full_validation.pdf.gz | 946.4 KB | Display | |
Data in XML | 3o0h_validation.xml.gz | 41.4 KB | Display | |
Data in CIF | 3o0h_validation.cif.gz | 63 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o0/3o0h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/o0/3o0h | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2tprS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 53140.566 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bartonella henselae (bacteria) / Strain: HOUSTON-1 / Gene: gor, BH06430 / Plasmid: AVA0421 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q6G3V4, UniProt: A0A0H3LWY9*PLUS, glutathione-disulfide reductase #2: Chemical | ChemComp-CL / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.21 Å3/Da / Density % sol: 44.42 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: JCSG+ SCREEN #H8: 200MM NACL, 100MM BISTRIS PH 5.5, 25% PEG 3350; BAHEA.00239.A AT 29.3MG/ML, PH N/A, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 290K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / Wavelength: 1.5418 Å |
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: May 13, 2009 / Details: RIGAKU/OSMIC VariMax HF |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. all: 73462 / Num. obs: 72215 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3 % / Biso Wilson estimate: 26.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 16.03 |
Reflection shell | Resolution: 1.9→1.95 Å / Redundancy: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.278 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 5401 / % possible all: 92.4 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entry 2tpr modified with CCP4 program CHAINSAW Resolution: 1.9→43.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 6.45 / SU ML: 0.091 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.138 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 21.186 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→43.76 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|