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- PDB-3o06: Crystal Structure of yeast pyridoxal 5-phosphate synthase Snz1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3o06
タイトルCrystal Structure of yeast pyridoxal 5-phosphate synthase Snz1
要素Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / (beta/alpha)8-barrel / pyridoxal 5-phosphate synthase / PLP Sno1 G3P R5P
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin B6 biosynthetic process / glutaminase complex / amine-lyase activity / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / pyridoxal 5'-phosphate biosynthetic process / L-glutamine catabolic process / pyridoxine biosynthetic process / amino acid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxS/SNZ / PdxS/SNZ N-terminal domain / SOR/SNZ family / PdxS/SNZ family signature. / PdxS/SNZ family profile. / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit SNZ1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Teng, Y.B. / Zhang, X. / Zhou, C.Z. / Hu, H.X.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2010
タイトル: Structural insights into the catalytic mechanism of the yeast pyridoxal 5-phosphate synthase Snz1
著者: Zhang, X. / Teng, Y.B. / Liu, J.P. / He, Y.X. / Zhou, K. / Chen, Y. / Zhou, C.Z.
履歴
登録2010年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年3月26日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
B: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
C: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,0993
ポリマ－94,0993
非ポリマー00
水1,36976
1
A: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
B: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
C: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1

A: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
B: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1
C: Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,1986
ポリマ－188,1986
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555x,-y,-z1
Buried area10640 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area63850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.313, 110.376, 156.393
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Pyridoxine biosynthesis protein SNZ1 / PDX1 homolog 1 / p35


分子量: 31366.279 Da / 分子数: 3 / 断片: residues 15-297 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SNZ1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03148
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.78 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 400, 0.1M Megnesium Cloride, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→110.38 Å / Num. all: 43496 / Num. obs: 43496 / % possible obs: 92.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.35→2.41 Å / % possible all: 91.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1znn

1znn


解像度: 2.35→110.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 9.204 / SU ML: 0.104 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.272 / ESU R Free: 0.224 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25126 2175 5 %RANDOM
Rwork0.20409 ---
obs0.20646 41124 99.55 %-
all-43299 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 106.72 Å2 / Biso mean: 41.645 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å20 Å2
2--0.22 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→110.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5799 0 0 76 5875
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0225670
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8441.9827640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6895741
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.26925.673208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.838151067
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8681527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2914
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214075
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2881.53707
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.31725973
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.46531963
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.84.51667
LS精密化 シェル解像度: 2.353→2.414 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 137 -
Rwork0.211 2936 -
all-3073 -
obs--97.99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0583-0.08160.2330.594-0.00191.189-0.02150.0162-0.01640.05310.03390.0651-0.08130.0576-0.01250.0219-0.02850.01040.0834-0.01790.022720.49733.75318.425
20.28390.0790.04270.73720.77521.7225-0.0389-0.0577-0.0201-0.13550.05740.0263-0.24340.1173-0.01850.052-0.0223-0.00530.03720.01460.013820.49433.041-19.715
30.20120.14520.10832.64920.54390.5805-0.0292-0.02540.0350.21380.03510.17230.0472-0.0424-0.00590.02740.00280.00610.02890.00980.041139.01954.475-40.428
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A17 - 46
2X-RAY DIFFRACTION1A56 - 270
3X-RAY DIFFRACTION2B17 - 46
4X-RAY DIFFRACTION2B56 - 270
5X-RAY DIFFRACTION3C17 - 46
6X-RAY DIFFRACTION3C56 - 270

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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