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- PDB-3nzl: Crystal Structure of the N-terminal domain of DNA-binding protein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nzl
タイトルCrystal Structure of the N-terminal domain of DNA-binding protein SATB1 from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium Target HR4435B
要素DNA-binding protein SATB1
キーワードTRANSCRIPTION / alpha-helical domain / Structural Genomics / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / PML body / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear matrix / chromatin organization / double-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / PML body / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear matrix / chromatin organization / double-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / nuclear body / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
SATB, CULT domain / SATB, CUT1-like DNA-binding domain / SATB, ubiquitin-like oligomerisation domain / SATB, CUTL domain superfamily / SATB, ULD domain superfamily / DNA-binding protein SATB1/SATB2 / Ubiquitin-like oligomerisation domain of SATB / CUT1-like DNA-binding domain of SATB / COMPASS (CMP) domain profile. / CUT repeat-like (CUTL) domain profile. ...SATB, CULT domain / SATB, CUT1-like DNA-binding domain / SATB, ubiquitin-like oligomerisation domain / SATB, CUTL domain superfamily / SATB, ULD domain superfamily / DNA-binding protein SATB1/SATB2 / Ubiquitin-like oligomerisation domain of SATB / CUT1-like DNA-binding domain of SATB / COMPASS (CMP) domain profile. / CUT repeat-like (CUTL) domain profile. / CUT domain / CUT domain / CUT domain profile. / CUT / Homeodomain / 'Homeobox' domain profile. / Homeodomain / Homeobox domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-binding protein SATB1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.199 Å
データ登録者Forouhar, F. / Abashidze, M. / Seetharaman, J. / Kuzin, A.P. / Patel, P. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Shastry, R. / Everett, J.K. / Nair, R. ...Forouhar, F. / Abashidze, M. / Seetharaman, J. / Kuzin, A.P. / Patel, P. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Shastry, R. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Hunt, J.F. / Tong, L. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the N-terminal domain of DNA-binding protein SATB1 from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium Target HR4435B (CASP Target)
著者: Forouhar, F. / Abashidze, M. / Seetharaman, J. / Kuzin, A.P. / Patel, P. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Shastry, R. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Hunt, J.F. / Tong, L.
履歴
登録2010年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年2月22日Group: Structure summary
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.contact_author / _software.contact_author_email ..._software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-binding protein SATB1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9801
ポリマ－9,9801
非ポリマー00
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.926, 43.480, 42.461
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA-binding protein SATB1 / Special AT-rich sequence-binding protein 1


分子量: 9980.498 Da / 分子数: 1 / 断片: Sequence database residues 179-250 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SATB1 / プラスミド: pET 14-15C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+ Magic / 参照: UniProt: Q01826
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 21.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5), Reservoir solution: 0.1M Tris (pH 7.5) and 20% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97908
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月30日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.199→30 Å / Num. obs: 23439 / % possible obs: 78.3 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 8.04 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 35.5
反射 シェル解像度: 1.199→1.35 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Mean I/σ(I) obs: 14.7 / Rsym value: 0.09 / % possible all: 59.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXFOLLOWED BY SOLVE/RESOLVE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.199→22.631 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.09 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 0 / 位相誤差: 14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.177 3552 9.89 %
Rwork0.1477 --
obs0.1505 19319 94.39 %
all-29858 -
溶媒の処理減衰半径: 0.17 Å / VDWプローブ半径: 0.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.311 Å2 / ksol: 0.6 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2735 Å20 Å2-0 Å2
2--0.0991 Å20 Å2
3----0.3727 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.14 Å0.13 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a--0.06 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.199→22.631 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数591 0 0 146 737
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01607
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.219819
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.258223
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0787
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01102
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1992-1.21570.171460.13831270X-RAY DIFFRACTION92
1.2157-1.2330.20571320.15251217X-RAY DIFFRACTION90
1.233-1.25140.1721510.14371307X-RAY DIFFRACTION94
1.2514-1.2710.2561210.14381233X-RAY DIFFRACTION92
1.271-1.29180.16221350.13831299X-RAY DIFFRACTION93
1.2918-1.31410.18731450.14551264X-RAY DIFFRACTION92
1.3141-1.3380.18711390.12991310X-RAY DIFFRACTION97
1.338-1.36370.15331530.1281326X-RAY DIFFRACTION95
1.3637-1.39150.13891320.12511284X-RAY DIFFRACTION96
1.3915-1.42180.16521560.12931351X-RAY DIFFRACTION97
1.4218-1.45490.15141390.11891317X-RAY DIFFRACTION96
1.4549-1.49120.16051510.12891305X-RAY DIFFRACTION96
1.4912-1.53160.15321330.13131332X-RAY DIFFRACTION97
1.5316-1.57660.151520.11551335X-RAY DIFFRACTION97
1.5766-1.62750.17321540.12331332X-RAY DIFFRACTION98
1.6275-1.68560.15281510.1271336X-RAY DIFFRACTION98
1.6856-1.75310.16941540.13421342X-RAY DIFFRACTION98
1.7531-1.83290.15471420.14011346X-RAY DIFFRACTION98
1.8329-1.92940.18741490.14791316X-RAY DIFFRACTION98
1.9294-2.05030.15961510.13581315X-RAY DIFFRACTION96
2.0503-2.20840.1711350.13311327X-RAY DIFFRACTION97
2.2084-2.43040.21641390.15821294X-RAY DIFFRACTION94
2.4304-2.78160.16381370.15821313X-RAY DIFFRACTION95
2.7816-3.50240.1961370.16071263X-RAY DIFFRACTION92
3.5024-22.63540.19931180.20911024X-RAY DIFFRACTION75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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