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- PDB-3nwu: Substrate induced remodeling of the active site regulates HtrA1 a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nwu
タイトルSubstrate induced remodeling of the active site regulates HtrA1 activity
要素Serine protease HTRA1
キーワードHYDROLASE / serine protease / DegP / HtrA / protease
機能・相同性
機能・相同性情報


chorionic trophoblast cell differentiation / programmed cell death / growth factor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / negative regulation of BMP signaling pathway / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / molecular function activator activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / placenta development ...chorionic trophoblast cell differentiation / programmed cell death / growth factor binding / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / negative regulation of BMP signaling pathway / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / molecular function activator activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / placenta development / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / PDZ domain 6 / Kazal type serine protease inhibitors / PDZ domain / Peptidase S1C / Kazal domain superfamily ...Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / PDZ domain 6 / Kazal type serine protease inhibitors / PDZ domain / Peptidase S1C / Kazal domain superfamily / Trypsin-like peptidase domain / Kazal domain / Kazal domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease HTRA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Truebestein, L. / Tennstaedt, A. / Hauske, P. / Krojer, T. / Kaiser, M. / Clausen, T. / Ehrmann, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Substrate-induced remodeling of the active site regulates human HTRA1 activity.
著者: Truebestein, L. / Tennstaedt, A. / Monig, T. / Krojer, T. / Canellas, F. / Kaiser, M. / Clausen, T. / Ehrmann, M.
履歴
登録2010年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine protease HTRA1
B: Serine protease HTRA1
C: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,9176
ポリマ－74,6293
非ポリマー2883
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6450 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area23270 Å2
手法PISA
2
A: Serine protease HTRA1
B: Serine protease HTRA1
C: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子

A: Serine protease HTRA1
B: Serine protease HTRA1
C: Serine protease HTRA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,83512
ポリマ－149,2586
非ポリマー5766
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
Buried area20060 Å2
ΔGint-219 kcal/mol
Surface area39370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.671, 153.671, 89.835
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
12A
22B
32C
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Serine protease HTRA1 / L56 / Serine protease 11


分子量: 24876.395 Da / 分子数: 3 / 断片: HtrA1 protease domain (unp residues 158-375) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTRA, HTRA1, PRSS11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q92743, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.38 %
結晶化温度: 292 K / pH: 4.6
詳細: 2.0M Ammonium sulfate, 0.1M Sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.0809 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→19.9 Å / Num. obs: 17660 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 58.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.469 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 97.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0066精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→19.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 13.467 / SU ML: 0.233 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.343 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 900 5.1 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.174 16741 96.3 %-
all-17641 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.22 Å20 Å20 Å2
2---3.22 Å20 Å2
3---6.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4133 0 15 0 4148
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0224209
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022712
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5291.9785726
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99536724
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1055548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.46525.43151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.6615699
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1391512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2714
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214620
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02748
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A753tight positional0.030.05
12B753tight positional0.030.05
13C753tight positional0.040.05
21A151tight positional0.030.05
22B151tight positional0.030.05
23C151tight positional0.030.05
11A812medium positional0.030.5
12B812medium positional0.030.5
13C812medium positional0.030.5
21A153medium positional0.040.5
22B153medium positional0.030.5
23C153medium positional0.040.5
11A753tight thermal8.980.5
12B753tight thermal7.550.5
13C753tight thermal11.550.5
21A151tight thermal5.840.5
22B151tight thermal5.170.5
23C151tight thermal5.720.5
11A812medium thermal9.612
12B812medium thermal7.842
13C812medium thermal11.872
21A153medium thermal5.412
22B153medium thermal4.562
23C153medium thermal6.062
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 43 -
Rwork0.28 1197 -
obs--94.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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