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万見
- PDB-3nrr: Co-crystal structure of dihydrofolate reductase-thymidylate synth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nrr
タイトルCo-crystal structure of dihydrofolate reductase-thymidylate synthase from Babesia bovis with dUMP, Raltitrexed and NADP
要素Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID / NIAID / dihydrofolate reductase / thymidylate synthase / DHFR / TS / ThyA / oxidoreductase / methyltransferase / Babesiosis / dUMP / NADP / Raltitrexed / Tomudex
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / methylation / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase ...Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TOMUDEX / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Babesia bovis (牛バベシア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Inhibitor-bound complexes of dihydrofolate reductase-thymidylate synthase from Babesia bovis.
著者: Begley, D.W. / Edwards, T.E. / Raymond, A.C. / Smith, E.R. / Hartley, R.C. / Abendroth, J. / Sankaran, B. / Lorimer, D.D. / Myler, P.J. / Staker, B.L. / Stewart, L.J.
履歴
登録2010年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年9月21日Group: Database references
改定 1.32012年10月10日Group: Non-polymer description
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
B: Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,16627
ポリマ－117,1642
非ポリマー5,00225
水18,4651025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17870 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area37780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.330, 83.830, 83.920
Angle α, β, γ (deg.)119.61, 102.04, 90.26
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase-thymidylate synthase


分子量: 58581.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Babesia bovis (牛バベシア) / 遺伝子: BBOV_II000780 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7ASX7, thymidylate synthase

-
非ポリマー , 8種, 1050分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-D16 / TOMUDEX / ZD1694 / Raltitrexed / ラルチトレキセド


分子量: 458.488 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H22N4O6S / コメント: 化学療法薬, 阻害剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1025 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.68 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1:1 CO-CRYSTALLIZATION DROP. PROTEIN SOLUTION: 20 MG/ML PROTEIN, 2.0MM DUMP, 2.0MM NADP, 5.0MM RALTITREXED, 0.5M SODIUM CHLORIDE, 0.025M HEPES, 5%(V/V) GLYCEROL, 2.0MM DITHIOTHREITOL. ...詳細: 1:1 CO-CRYSTALLIZATION DROP. PROTEIN SOLUTION: 20 MG/ML PROTEIN, 2.0MM DUMP, 2.0MM NADP, 5.0MM RALTITREXED, 0.5M SODIUM CHLORIDE, 0.025M HEPES, 5%(V/V) GLYCEROL, 2.0MM DITHIOTHREITOL. CRYSTALLANT SOLUTION (HT INDEX E11): 0.02M MAGNESIUM CHLORIDE HEXAHYDRATE, 0.1M HEPES, 22%(W/V) POLY(ACRYLIC ACID) SODIUM SALT 5100, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9974 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9974 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 108796 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.118 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.8-1.8320.3542.439104891.17695.9
1.83-1.8620.298104421.14396.2
1.86-1.920.263105041.14696.3
1.9-1.9420.22104461.15196.3
1.94-1.9820.192105061.16296.6
1.98-2.0320.16104791.14496.6
2.03-2.0820.149105021.15796.9
2.08-2.1320.125106731.14896.8
2.13-2.220.107104671.12997
2.2-2.2720.099106671.197.3
2.27-2.3520.092105321.11897.3
2.35-2.4420.082105961.1597.4
2.44-2.5520.079106481.08797.5
2.55-2.6920.068106491.0797.6
2.69-2.8620.06105431.00597.8
2.86-3.0820.052106381.11597.8
3.08-3.3920.047106951.07497.7
3.39-3.881.90.04105761.01497.7
3.88-4.881.90.036106731.14498.2
4.88-5020.033108091.1399.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3K2H

3k2h


解像度: 1.8→19.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / WRfactor Rfree: 0.2251 / WRfactor Rwork: 0.1854 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8507 / SU B: 5.113 / SU ML: 0.078 / SU R Cruickshank DPI: 0.1335 / SU Rfree: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 5573 5.1 %RANDOM
Rwork0.1935 ---
obs0.1956 104245 98.52 %-
all-108796 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 86.91 Å2 / Biso mean: 19.8103 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.91 Å20.06 Å2-0.25 Å2
2--1.5 Å21.26 Å2
3---1.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7965 0 329 1025 9319
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0228655
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025775
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7532.0111818
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.982314021
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.39251014
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.94223.455385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.993151315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6861556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.21296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0219426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021802
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7581.55045
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2461.52007
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29128210
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.12933610
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2024.53601
LS精密化 シェル解像度: 1.788→1.834 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 364 -
Rwork0.242 6186 -
all-6550 -
obs--79.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8530.39420.19992.16940.67241.54770.02090.1988-0.1319-0.3310.04580.1230.13030.045-0.06670.1630.0294-0.06530.0908-0.02690.151622.733-39.343-52.148
20.7962-1.73720.7936.4087-7.26862.65310.0972-0.1243-0.4057-1.1766-0.3939-0.27990.82920.40560.29670.39440.12880.11160.30180.08960.345947.184-12.194-54.396
30.7428-0.0802-0.02160.9062-0.09550.5620.0087-0.1039-0.00320.1021-0.00690.006-0.00410.0419-0.00180.0193-0.004-0.00580.05250.01470.060429.639-8.272-22.873
40.9772-0.4372-0.32661.4190.31081.1946-0.0161-0.1026-0.10990.1142-0.02150.12950.0617-0.04930.03750.0556-0.0014-0.01030.04670.03060.093922.398-21.46-24.063
51.341-0.0644-0.92471.0778-0.12792.02080.00340.1864-0.1116-0.1442-0.1216-0.10790.17040.16440.11810.07090.036-0.01120.18320.03620.091451.8885.571-71.653
60.08060.9020.09268.6489-2.4755-0.8974-0.06140.24220.196-1.6245-0.01060.39350.50820.04440.0720.52590.0165-0.10830.24780.02260.218524.512-14.983-58.553
70.66730.05590.03410.6811-0.15430.92030.0028-0.02070.09280.0519-0.00720.0796-0.131-0.0230.00440.0222-0.0046-0.00360.03390.01090.077828.28613.333-36.135
81.02930.19590.22130.67610.09872.1221-0.01570.0050.19560.0414-0.00760.0341-0.23440.07180.02330.0681-0.0049-0.00230.05250.02780.099737.63620.24-45.769
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 186
2X-RAY DIFFRACTION2A187 - 214
3X-RAY DIFFRACTION3A215 - 470
4X-RAY DIFFRACTION4A471 - 511
5X-RAY DIFFRACTION5B3 - 186
6X-RAY DIFFRACTION6B187 - 214
7X-RAY DIFFRACTION7B215 - 470
8X-RAY DIFFRACTION8B471 - 511

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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