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Yorodumi- PDB-3nqp: Crystal structure of a SusD superfamily protein (BF1802) from Bac... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3nqp | ||||||
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Title | Crystal structure of a SusD superfamily protein (BF1802) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 1.90 A resolution | ||||||
Components | SusD superfamily protein | ||||||
Keywords | SUGAR BINDING PROTEIN / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Bacteroides fragilis NCTC 9343 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of a SusD superfamily protein (BF1802) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 1.90 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3nqp.cif.gz | 416.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3nqp.ent.gz | 337.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3nqp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nq/3nqp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nq/3nqp | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: TYR / Beg label comp-ID: TYR / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 41 - 538 / Label seq-ID: 17 - 514
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Details | ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIC STATE. |
-Components
#1: Protein | Mass: 58673.781 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacteroides fragilis NCTC 9343 (bacteria) Strain: ATCC 25285 / NCTC 9343 / Gene: BF1802 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia Coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: Q5LEF0 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | ChemComp-PEG / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE CONSTRUCT (26-538) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT (26-538) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.58 Å3/Da / Density % sol: 52.41 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1290M magnesium acetate, 13.6000% polyethylene glycol 3350, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 0.91837,0.97937 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 4, 2009 / Details: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.9→29.587 Å / Num. all: 93613 / Num. obs: 93613 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 4 % / Rpim(I) all: 0.087 / Rrim(I) all: 0.173 / Rsym value: 0.15 / Net I/av σ(I): 4.538 / Net I/σ(I): 6.8 / Num. measured all: 371314 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 1.9→29.587 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 5.149 / SU ML: 0.08 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.121 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 4. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORAT 5. ACETATE (ACT) IONS, ETHYLENE GLYCOL (EDO), AND PEG-3350 FRAGMENT MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOPROTECTION SOLUTION ARE MODELED. 6. RESIDUES 26-40 AND 168-179 OF CHAIN A AND RESIDUES 26-40 AND 168-178 OF CHAIN B WERE UNMODELED DUE TO DISORDER AND LACK OF ELECTRON DENSITY IN THESE REGIONS. 7. UNEXPLAINED ELECTRON DENSITY NEAR CARBONYL OXYGEN OF THE RESIDUE 525 OF CHAIN A WAS NOT MODELED.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 14.438 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→29.587 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Number: 6460 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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