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- PDB-3nqj: Crystal structure of (CENP-A/H4)2 heterotetramer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nqj
タイトルCrystal structure of (CENP-A/H4)2 heterotetramer
要素
  • Histone H3-like centromeric protein A
  • Histone H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / alpha helix / histone fold / centromere
機能・相同性
機能・相同性情報


CENP-A containing chromatin assembly / kinetochore assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / condensed chromosome, centromeric region / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / pericentric heterochromatin ...CENP-A containing chromatin assembly / kinetochore assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / condensed chromosome, centromeric region / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / pericentric heterochromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / chromatin binding / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone, subunit A / Histone, subunit A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold ...Histone, subunit A / Histone, subunit A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Histone H3-like centromeric protein A / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Homo Sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Sekulic, N. / Black, B.E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: The structure of (CENP-A-H4)(2) reveals physical features that mark centromeres.
著者: Sekulic, N. / Bassett, E.A. / Rogers, D.J. / Black, B.E.
履歴
登録2010年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3-like centromeric protein A
B: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2996
ポリマ－18,9192
非ポリマー3804
水2,450136
1
A: Histone H3-like centromeric protein A
B: Histone H4
ヘテロ分子

A: Histone H3-like centromeric protein A
B: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,59812
ポリマ－37,8394
非ポリマー7608
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area9990 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area15390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.869, 62.869, 159.512
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Histone H3-like centromeric protein A / Centromere protein A / CENP-A / Centromere autoantigen A


分子量: 9379.032 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 60-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49450
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 9540.251 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 21-103 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo Sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細MET AT N-TERMINUS WAS INTRODUCED IN SEQUENCE BECAUSE IT IS NEEDED TO INITIATE TRANSCRIPTION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.86 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.17 M ammonium sulfate, 0.085 M sodium cacodylate (pH 6.5), 25.5% PEG-8000, 15% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→54.45 Å / Num. all: 11876 / Num. obs: 11585 / % possible obs: 97.56 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.22 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 23.39
反射 シェル解像度: 2.08→2.21 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.447 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 1825 / Rsym value: 0.535 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NQU

3nqu


解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 11.336 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24141 550 4.8 %RANDOM
Rwork0.1797 ---
all0.18249 11000 --
obs0.18249 10961 99.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.104 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.63 Å2-0.81 Å20 Å2
2---1.63 Å20 Å2
3---2.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1162 0 20 136 1318
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221204
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3291.9781626
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3395145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.23220.74154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.48915218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4621517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02872
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6361.5721
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.19621157
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2373483
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8254.5468
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 36 -
Rwork0.208 771 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.9194-0.7914-4.28895.45040.13474.9519-0.2719-0.2361-0.41270.22320.02530.06070.43340.13020.24650.3686-0.1632-0.03880.26060.09470.462-16.108615.53639.1895
29.18710.8002-6.23881.6449-0.88376.5841-0.11970.5343-0.35180.1962-0.04830.06320.4121-0.31780.16810.14640.00870.03710.1947-0.04510.1831-4.466917.4676-3.0661
314.23052.9612-11.04948.21681.347410.3339-0.65360.1307-1.08420.274-0.1744-0.25040.7513-0.18530.8280.5320.13380.08770.16790.09850.2294-2.527111.6437.4629
45.6611-5.3601-2.32587.07414.09922.7596-0.2095-0.3939-0.1120.38780.16720.07850.2585-0.02750.04240.1612-0.04190.0210.16120.04150.1231-12.402925.813414.6913
52.79991.1202-0.82154.06110.89533.8816-0.0462-0.14710.1265-0.06760.002-0.0867-0.0552-0.14630.04420.118-0.0172-0.00830.135-0.03290.1221-19.177440.824211.9966
617.3932-4.695-11.792310.02942.301211.20980.31430.7447-0.0422-0.4691-0.2931-0.30320.647-0.5274-0.02120.2596-0.03580.01040.1285-0.05790.2264-21.847620.73233.6178
71.7507-1.40912.3165.94342.38786.8332-0.0453-0.2959-0.10720.5238-0.17080.46640.3809-0.7180.21620.1447-0.09830.05290.24470.01990.1736-24.195527.338716.2331
84.08711.3224.67738.682-1.515911.8255-0.0078-0.0938-0.11640.284-0.09620.4125-0.212-0.72870.1040.0983-0.0323-0.0120.2312-0.01530.1485-27.567533.98899.2773
913.0179-4.68020.46742.2762-0.31620.856-0.02090.19090.4262-0.0984-0.0796-0.04610.14240.02050.10050.1322-0.03380.02290.13410.00130.1268-11.242326.8154.3738
1012.7015-2.3414-8.17549.8344-3.82958.3169-0.3743-0.8291-0.1659-0.137-0.2495-0.68720.45050.85510.62370.28280.20950.05040.35820.12010.26446.74315.78345.1418
1110.6922-3.33540.508436.81095.228310.863-0.2169-0.64780.28010.335-0.0884-0.99630.23341.06180.30520.12830.0773-0.01530.28240.0360.04991.864422.298312.6272
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A59 - 71
2X-RAY DIFFRACTION2A72 - 82
3X-RAY DIFFRACTION3A83 - 91
4X-RAY DIFFRACTION4A92 - 106
5X-RAY DIFFRACTION5A107 - 134
6X-RAY DIFFRACTION6B24 - 32
7X-RAY DIFFRACTION7B33 - 44
8X-RAY DIFFRACTION8B45 - 50
9X-RAY DIFFRACTION9B51 - 69
10X-RAY DIFFRACTION10B70 - 81
11X-RAY DIFFRACTION11B82 - 92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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