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- PDB-3nmq: Hsp90b N-terminal domain in complex with EC44, a pyrrolo-pyrimidi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nmq
タイトルHsp90b N-terminal domain in complex with EC44, a pyrrolo-pyrimidine methoxypyridine inhibitor
要素Heat shock protein HSP 90-beta
キーワードCHAPERONE/CHAPERONE INHIBITOR / ATPase / CHAPERONE-CHAPERONE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90-CDC37 chaperone complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / histone methyltransferase binding / dynein axonemal particle / receptor ligand inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding / protein kinase regulator activity ...HSP90-CDC37 chaperone complex / negative regulation of proteasomal protein catabolic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / aryl hydrocarbon receptor complex / histone methyltransferase binding / dynein axonemal particle / receptor ligand inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell surface / ATP-dependent protein binding / protein kinase regulator activity / protein folding chaperone complex / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / Uptake and function of diphtheria toxin / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / TPR domain binding / dendritic growth cone / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / The NLRP3 inflammasome / protein phosphatase activator activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / supramolecular fiber organization / : / DNA polymerase binding / heat shock protein binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / peptide binding / protein folding chaperone / cellular response to interleukin-4 / ESR-mediated signaling / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / placenta development / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of cell differentiation / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / ATP-dependent protein folding chaperone / Chaperone Mediated Autophagy / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / tau protein binding / kinase binding / histone deacetylase binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / double-stranded RNA binding / regulation of protein localization / cellular response to heat / secretory granule lumen / Estrogen-dependent gene expression / ficolin-1-rich granule lumen / Potential therapeutics for SARS / regulation of cell cycle / protein dimerization activity / protein stabilization / cadherin binding / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-7PP / Heat shock protein HSP 90-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Arndt, J.W. / Yun, T.J. / Harning, E.K. / Giza, K. / Rabah, D. / Li, P. / Luchetti, D. / Shi, J. / Manning, A. / Kehry, M.R.
引用ジャーナル: J.Immunol. / 年: 2011
タイトル: EC144, a Synthetic Inhibitor of Heat Shock Protein 90, Blocks Innate and Adaptive Immune Responses in Models of Inflammation and Autoimmunity.
著者: Yun, T.J. / Harning, E.K. / Giza, K. / Rabah, D. / Li, P. / Arndt, J.W. / Luchetti, D. / Biamonte, M.A. / Shi, J. / Lundgren, K. / Manning, A. / Kehry, M.R.
履歴
登録2010年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1002
ポリマ－26,6861
非ポリマー4141
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.515, 90.048, 95.182
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-beta / HSP 90 / Heat shock 84 kDa / HSP 84 / HSP84


分子量: 26686.115 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (UNP residues 1-223) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSP90AB1, HSP90B, HSPC2, HSPCB / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P08238
#2: 化合物 ChemComp-7PP / 5-{2-amino-4-chloro-7-[(4-methoxy-3,5-dimethylpyridin-2-yl)methyl]-7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-5-yl}-2-methylpent-4-yn-2 -ol / EC44


分子量: 413.901 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H24ClN5O2 / 詳細: synthetic molecule
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.94 %
結晶化温度: 277 K / pH: 6.5
詳細: 0.1M Na Cacodylate, 20% PEG 2000 MME, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年3月19日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 13686 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.063
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / 冗長度: 4 % / Rsym value: 0.344 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UYM

1uym


解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.863 / SU B: 11.632 / SU ML: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.25 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 697 4.9 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.202 13384 94.6 %-
all-13741 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.785 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2---2.03 Å20 Å2
3---2.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1684 0 29 96 1809
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0221778
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021204
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8271.992410
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98832958
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5165225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.4382580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.23315330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.789159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2271
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021965
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02346
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.271
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.160.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2310.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.250.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9941.51076
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2651.5444
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7421743
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6993702
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3724.5661
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 52 -
Rwork0.206 986 -
obs--94.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.82020.1884-0.02161.0321-0.0391.3044-0.00640.08830.01720.01430.0016-0.0091-0.00530.01070.00480.0381-0.00010.00080.0107-0.00880.0157-0.13615.06720.47
236.8525-23.279211.780824.9823-13.65087.52140.5128-0.5244-0.203-0.5397-0.34940.28670.33290.241-0.16340.3806-0.0548-0.02490.203-0.14430.20112.231510.471125.7697
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A13 - 226
2X-RAY DIFFRACTION2A1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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