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万見
- PDB-3njn: Q118A mutant of SO1698 protein, an aspartic peptidase from Shewan... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3njn
タイトルQ118A mutant of SO1698 protein, an aspartic peptidase from Shewanella oneidensis
要素(Peptidase) x 2
キーワードHYDROLASE / STRUCTURAL GENOMICS / ASPARTIC PEPTIDASE / AUTOCATALYSIS / PSI-2 / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / MIDWEST CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / MCSG
機能・相同性DP-EP family / DP-EP family / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / metal ion binding / Autocatalytic aspartic peptidase
機能・相同性情報
生物種Shewanella oneidensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Osipiuk, J. / Mulligan, R. / Bargassa, M. / Collart, F. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Characterization of member of DUF1888 protein family, self-cleaving and self-assembling endopeptidase.
著者: Osipiuk, J. / Mulligan, R. / Bargassa, M. / Hamilton, J.E. / Cunningham, M.A. / Joachimiak, A.
履歴
登録2010年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年10月10日Group: Database references
改定 1.32012年10月31日Group: Derived calculations
改定 1.42017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.52023年9月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidase
B: Peptidase
C: Peptidase
D: Peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5737
ポリマ－27,3754
非ポリマー1983
水5,278293
1
A: Peptidase
B: Peptidase
C: Peptidase
D: Peptidase
ヘテロ分子

A: Peptidase
B: Peptidase
C: Peptidase
D: Peptidase
ヘテロ分子

A: Peptidase
B: Peptidase
C: Peptidase
D: Peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,72021
ポリマ－82,12512
非ポリマー5959
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area22600 Å2
ΔGint-178 kcal/mol
Surface area28430 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5390 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area11620 Å2
手法PISA
3
C: Peptidase
D: Peptidase
ヘテロ分子

A: Peptidase
B: Peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5737
ポリマ－27,3754
非ポリマー1983
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area12230 Å2
手法PISA
4
A: Peptidase
B: Peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8464
ポリマ－13,6882
非ポリマー1582
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area7140 Å2
手法PISA
5
C: Peptidase
D: Peptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7283
ポリマ－13,6882
非ポリマー401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area6950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.351, 72.351, 256.008
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-403-

CA

21A-133-

HOH

31A-269-

HOH

41C-119-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Peptidase


分子量: 12664.341 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain 1-116 / 変異: Q118A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella oneidensis (バクテリア)
株: MR-1 / 遺伝子: SO_1698 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8EGA7
#2: タンパク質・ペプチド Peptidase


分子量: 1023.167 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain 117-125 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella oneidensis (バクテリア)
株: MR-1 / 遺伝子: SO_1698 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8EGA7
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CHAIN-B PEPTIDE IS A PRODUCT OF AUTOCATALYTIC CLEAVAGE DURING CRYSTALLIZATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.78 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M calcium chloride, 0.1 M Bis-Tris buffer, 45% 2-methyl-2,4-pentanediol, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月13日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→23.3 Å / Num. all: 64712 / Num. obs: 64712 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 22.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Χ2: 1.103 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.25→1.27 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.507 / Mean I/σ(I) obs: 2.19 / Num. unique all: 1892 / Χ2: 0.928 / % possible all: 53.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3N55

3n55


解像度: 1.25→23.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 1.025 / SU ML: 0.02 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.043 / ESU R Free: 0.041 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.164 2580 4 %RANDOM
Rwork0.139 ---
all0.14 64392 --
obs0.14 64392 90.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 58.63 Å2 / Biso mean: 14.725 Å2 / Biso min: 2.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20.18 Å20 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→23.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1821 0 10 293 2124
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222008
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021300
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7131.9782772
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95533262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2665283
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg44.85126.62783
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.59115344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg28.896154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212239
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02361
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8551.51269
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5871.5518
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.83922102
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7283739
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4954.5648
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.52433308
LS精密化 シェル解像度: 1.252→1.284 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 112 -
Rwork0.342 2745 -
all-2857 -
obs-2857 55.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3449-0.13180.00110.06780.02450.2515-0.00310.0242-0.04880.0025-0.00370.01490.0341-0.00170.00680.0705-0.0030.0020.0572-0.0070.0639-4.441120.8966102.6252
23.3722-2.50862.49732.0545-1.67531.91530.07870.018-0.2458-0.0797-0.04270.19080.1214-0.0347-0.0360.10590.00550.07510.02690.00090.168-3.16269.2042111.956
30.0852-0.0848-0.04450.2524-0.04480.43440.00170.0097-0.01020.00730.00020.0344-0.0007-0.0652-0.00190.0541-0.00320.00160.0705-0.00150.0603-20.224634.1382111.4885
44.1388-3.07794.80143.719-2.9325.72760.0337-0.2969-0.0673-0.0603-0.02550.21980.093-0.4248-0.00820.04450.0022-0.00420.1183-0.01540.0606-30.826532.3701102.8467
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 116
2X-RAY DIFFRACTION2B117 - 124
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 116
4X-RAY DIFFRACTION4D117 - 124

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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