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Yorodumi- PDB-3njf: Y26F mutant of SO1698 protein, an aspartic peptidase from Shewane... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3njf | ||||||
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Title | Y26F mutant of SO1698 protein, an aspartic peptidase from Shewanella oneidensis | ||||||
Components | (Peptidase) x 2 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / STRUCTURAL GENOMICS / ASPARTIC PEPTIDASE / AUTOCATALYSIS / PSI-2 / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / MIDWEST CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / MCSG | ||||||
Function / homology | DP-EP family / DP-EP family / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / metal ion binding / Autocatalytic aspartic peptidase Function and homology information | ||||||
Biological species | Shewanella oneidensis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.47 Å | ||||||
Authors | Osipiuk, J. / Mulligan, R. / Bargassa, M. / Collart, F. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2012 Title: Characterization of member of DUF1888 protein family, self-cleaving and self-assembling endopeptidase. Authors: Osipiuk, J. / Mulligan, R. / Bargassa, M. / Hamilton, J.E. / Cunningham, M.A. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3njf.cif.gz | 104.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3njf.ent.gz | 81.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3njf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3njf_validation.pdf.gz | 447.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3njf_full_validation.pdf.gz | 450.2 KB | Display | |
Data in XML | 3njf_validation.xml.gz | 11.5 KB | Display | |
Data in CIF | 3njf_validation.cif.gz | 15.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nj/3njf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nj/3njf | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3n55SC 3njgC 3njhC 3njiC 3njjC 3njkC 3njlC 3njmC 3njnC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 12648.341 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: N-terminal domain 1-116 / Mutation: Y26F Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Shewanella oneidensis (bacteria) / Strain: MR-1 / Gene: SO_1698 / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q8EGA7 #2: Protein/peptide | Mass: 1080.217 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: C-terminal domain 117-125 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Shewanella oneidensis (bacteria) / Strain: MR-1 / Gene: SO_1698 / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q8EGA7 #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE CHAIN-B PEPTIDE IS A PRODUCT OF AUTOCATALY | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.55 Å3/Da / Density % sol: 65.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.2 Details: 10% PEG-3000, 0.1 M sodium/potassium phosphate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-BM / Wavelength: 0.9792 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: SBC-3 / Detector: CCD / Date: Jan 31, 2008 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.47→31.2 Å / Num. all: 13378 / Num. obs: 13378 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 72.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Χ2: 1.998 / Net I/σ(I): 7.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3N55 Resolution: 2.47→31.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 19.52 / SU ML: 0.191 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.36 / ESU R Free: 0.268 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 70.71 Å2 / Biso mean: 52.99 Å2 / Biso min: 22.8 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.47→31.2 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.474→2.538 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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