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万見
- PDB-3nit: The structure of UBR box (native1) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nit
タイトルThe structure of UBR box (native1)
要素E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / E3 ubiquitin ligase / UBR box / Zinc-binding protein / N-end rule / Ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of dipeptide transport / UBR1-RAD6 ubiquitin ligase complex / proteasome regulatory particle binding / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / proteasome regulatory particle, base subcomplex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein monoubiquitination ...regulation of dipeptide transport / UBR1-RAD6 ubiquitin ligase complex / proteasome regulatory particle binding / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / proteasome regulatory particle, base subcomplex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein monoubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cellular response to unfolded protein / ubiquitin ligase complex / ERAD pathway / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / protein ubiquitination / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase UBR-like, C-terminal / Proteolysis_6 C-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like, winged-helix domain / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Choi, W.S. / Jeong, B.-C. / Lee, M.-R. / Song, H.K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural basis for the recognition of N-end rule substrates by the UBR box of ubiquitin ligases
著者: Choi, W.S. / Jeong, B.-C. / Joo, Y.J. / Lee, M.-R. / Kim, J. / Eck, M.J. / Song, H.K.
履歴
登録2010年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3204
ポリマ－10,1231
非ポリマー1963
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.207, 39.207, 274.689
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase UBR1 / N-recognin-1 / N-end-recognizing protein


分子量: 10123.324 Da / 分子数: 1 / 断片: UBR-type domain, residues 107-194 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: UBR box
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: P19812
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.14 % / Mosaicity: 0.354 °
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M HEPES pH 7.7, 70%(v/v) MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 1.12713,1.28305,1.28325
検出器タイプ: MAC Science DIP-2030 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年10月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.127131
21.283051
31.283251
Reflection冗長度: 37.7 % / Av σ(I) over netI: 38.54 / 数: 129124 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Χ2: 1.8 / D res high: 2.88 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 3424 / % possible obs: 97.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.25096.410.0593.71330.3
4.926.210010.072.80837.2
4.34.9210010.0632.29738.4
3.914.310010.081.85839.5
3.633.9110010.091.58440
3.413.6310010.131.30642
3.243.4110010.1751.19741.1
3.13.2410010.251.07241
2.983.199.410.3340.96838.1
2.882.9875.210.4740.80529.3
反射解像度: 2.52→50 Å / Num. obs: 4701 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 17.3 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Χ2: 1.404 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.52-2.616.40.7112640.7454.2
2.61-2.719.10.654040.93389.6
2.71-2.8413.10.5734810.84699.2
2.84-2.9919.20.514660.843100
2.99-3.1720.80.2814670.926100
3.17-3.4220.90.1844921.029100
3.42-3.76210.1124921.228100
3.76-4.3120.10.0765111.501100
4.31-5.4319.40.0645182.067100
5.43-5016.20.0586062.82497.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→31.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 18.065 / SU ML: 0.208 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.311 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2841 199 4.5 %RANDOM
Rwork0.2439 ---
obs0.2457 4194 98.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 90.58 Å2 / Biso mean: 68.843 Å2 / Biso min: 32.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.68 Å21.34 Å20 Å2
2--2.68 Å20 Å2
3----4.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→31.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数690 0 3 21 714
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.021707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9341.916954
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.131588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.85524.32437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.93415116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg7.315154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.299
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02555
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.2255
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2870.2464
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1260.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4761.5454
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8592709
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7783280
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3314.5245
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 7 -
Rwork0.466 245 -
all-252 -
obs--84.85 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -5.159 Å / Origin y: -3.5341 Å / Origin z: -10.619 Å
111213212223313233
T0.1308 Å20.0444 Å20.0429 Å2--0.0209 Å20.0076 Å2--0.058 Å2
L3.4652 °2-0.178 °20.9799 °2-0.0556 °20.1843 °2--1.4623 °2
S0.0119 Å °0.1909 Å °0.1028 Å °0.0276 Å °-0.0327 Å °0.0192 Å °-0.091 Å °0.0101 Å °0.0208 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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