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- PDB-3nfl: Crystal structure of the PTPN4 PDZ domain complexed with the C-te... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nfl
タイトルCrystal structure of the PTPN4 PDZ domain complexed with the C-terminus of the GluN2A NMDA receptor subunit
要素
  • Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
キーワードPROTEIN BINDING / PDZ-PDZ-binding site complex
機能・相同性
機能・相同性情報


excitatory chemical synaptic transmission / directional locomotion / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Synaptic adhesion-like molecules / serotonin metabolic process / protein localization to postsynaptic membrane / sleep / activation of cysteine-type endopeptidase activity / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / glutamate receptor signaling pathway ...excitatory chemical synaptic transmission / directional locomotion / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Synaptic adhesion-like molecules / serotonin metabolic process / protein localization to postsynaptic membrane / sleep / activation of cysteine-type endopeptidase activity / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / glutamate receptor signaling pathway / NMDA glutamate receptor activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Interleukin-37 signaling / Neurexins and neuroligins / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate-gated calcium ion channel activity / calcium ion transmembrane import into cytosol / dopamine metabolic process / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / startle response / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Long-term potentiation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / glutamate receptor binding / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / sensory perception of pain / response to amphetamine / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / excitatory postsynaptic potential / protein dephosphorylation / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / protein-tyrosine-phosphatase / neurogenesis / synaptic membrane / protein tyrosine phosphatase activity / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / long-term synaptic potentiation / postsynaptic density membrane / protein catabolic process / visual learning / regulation of synaptic plasticity / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of protein catabolic process / brain development / cytoplasmic side of plasma membrane / memory / response to wounding / synaptic vesicle / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / response to ethanol / dendritic spine / postsynaptic density / learning or memory / cytoskeleton / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum membrane / cell surface / zinc ion binding / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-3, -4 / PTPN3/4, FERM domain C-lobe / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-3, -4 / PTPN3/4, FERM domain C-lobe / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM adjacent (FA) / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Periplasmic binding protein-like I / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Babault, N. / Cordier, F. / Lafage, M. / Cockburn, J. / Haouz, A. / Rey, F.A. / Delepierre, M. / Buc, H. / Lafon, M. / Wolff, N.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Peptides Targeting the PDZ Domain of PTPN4 Are Efficient Inducers of Glioblastoma Cell Death.
著者: Babault, N. / Cordier, F. / Lafage, M. / Cockburn, J. / Haouz, A. / Prehaud, C. / Rey, F.A. / Delepierre, M. / Buc, H. / Lafon, M. / Wolff, N.
履歴
登録2010年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月30日Group: Database references
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
D: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
E: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1
F: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1
G: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1
H: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4308
ポリマ－54,4308
非ポリマー00
水3,009167
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
E: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6082
ポリマ－13,6082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area780 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area5830 Å2
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
F: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6082
ポリマ－13,6082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area770 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area5730 Å2
手法PISA
3
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
G: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6082
ポリマ－13,6082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area5590 Å2
手法PISA
4
D: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
H: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6082
ポリマ－13,6082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area5520 Å2
手法PISA
5
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
E: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1

D: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
H: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2154
ポリマ－27,2154
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_545-x,y-1/2,-z+1/21
Buried area2680 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area10250 Å2
手法PISA
6
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
F: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1

C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4
G: Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2154
ポリマ－27,2154
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_545x+1/2,-y-1/2,-z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area10220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.582, 51.679, 190.902
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 4 / Protein-tyrosine phosphatase MEG1 / PTPase-MEG1 / MEG


分子量: 11694.363 Da / 分子数: 4 / 断片: PDZ domain (UNP residues 499-604) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN4 / プラスミド: pDEST15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) star / 参照: UniProt: P29074
#2: タンパク質・ペプチド
Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NMDAR2A / NR2A / hNR2A


分子量: 1913.204 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1449-1464 / 由来タイプ: 合成
詳細: NR2A16 peptide has been chemically synthetized. The sequence ocuurs naturally in Homo sapiens (Human)
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12879
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 24% PEG 4000, 0.2M ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年8月8日
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed-exit Si(111) Dynamically bendable mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→95.45 Å / Num. all: 40560 / Num. obs: 38978 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 37.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 1.91→2.01 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.309 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 4287 / % possible all: 74.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER2.9.3精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VPH

2vph


解像度: 1.91→49.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9235 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9025 / SU R Cruickshank DPI: 0.144 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2465 1959 5.03 %RANDOM
Rwork0.2166 ---
obs0.218 38911 95.84 %-
all-40490 --
原子変位パラメータBiso mean: 54.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.876 Å20 Å20 Å2
2---6.5161 Å20 Å2
3---5.6401 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.387 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→49.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2924 0 0 167 3091
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0129942
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1840542
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d10612
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes922
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes4275
X-RAY DIFFRACTIONt_it299420
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.77
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.12
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion3835
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact34074
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.96 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2541 100 5.13 %
Rwork0.2099 1849 -
all0.2122 1949 -
obs--95.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.3155-2.04651.28925.31780.11376.12080.25360.5442-0.17860.0172-0.2906-0.27850.06470.16070.037-0.2163-0.00560.03480.1952-0.0206-0.256815.2227-13.6259-13.2444
20.7230.5207-0.841200.05660.4035-0.01060.06750.05010.0376-0.03330.0001-0.05280.02350.0439-0.1793-0.062-0.08480.18580.1230.014225.1678-9.7598-10.7435
31.67120.04130.51165.4487-0.25384.90150.2107-0.178-0.06390.5442-0.33350.0459-0.3474-0.26330.12280.2038-0.1074-0.0694-0.15030.0184-0.1166-0.86823.966559.2921
40-0.4521.32770.0377-2.33141.1841-0.01110.0025-0.0110.0964-0.08140.0748-0.02340.04680.09260.0854-0.1292-0.0814-0.09260.02190.0276-4.938214.952655.9402
51.30860.290.87454.41140.38895.90770.22350.0934-0.0009-0.4322-0.21260.03160.4339-0.04-0.0110.14220.0768-0.0592-0.21830.0124-0.1706-1.112821.989833.2558
67.6290.433-2.91041.2705-0.62947.9913-0.0248-0.04220.287-0.02140.5195-0.092-0.13840.5442-0.4947-0.2206-0.11550.01830.304-0.0432-0.30417.1771-11.247813.0444
70-0.65510.63050.34540.06770.1177-0.00090.01640.0131-0.0325-0.01760.13720.0219-0.06110.01860.1830.0747-0.1082-0.0427-0.0044-0.1184-5.855931.741733.5772
80-0.66040.64470.0696-0.0150-0.0102-0.02160.0456-0.0201-0.00550.0172-0.0368-0.0070.0157-0.1258-0.0516-0.06840.27890.152-0.13137.3425-7.792911.1394
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ C|511 - C|590 C|596 - C|604 }C511 - 590
2X-RAY DIFFRACTION1{ C|511 - C|590 C|596 - C|604 }C596 - 604
3X-RAY DIFFRACTION2{ G|12 - G|16 }G12 - 16
4X-RAY DIFFRACTION3{ D|513 - D|591 D|595 - D|604 }D513 - 591
5X-RAY DIFFRACTION3{ D|513 - D|591 D|595 - D|604 }D595 - 604
6X-RAY DIFFRACTION4{ H|12 - H|16 }H12 - 16
7X-RAY DIFFRACTION5{ A|512 - A|603 }A512 - 603
8X-RAY DIFFRACTION6{ B|512 - B|590 B|594 - B|603 }B512 - 590
9X-RAY DIFFRACTION6{ B|512 - B|590 B|594 - B|603 }B594 - 603
10X-RAY DIFFRACTION7{ E|12 - E|16 }E12 - 16
11X-RAY DIFFRACTION8{ F|12 - F|16 }F12 - 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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