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万見
- PDB-3nep: 1.55A resolution structure of malate dehydrogenase from Salinibac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nep
タイトル1.55A resolution structure of malate dehydrogenase from Salinibacter ruber
要素Malate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Malate dehydrogenase / halophile / molecular adpatation / NAD / tricarboxylic acid cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / lactate metabolic process / L-lactate dehydrogenase activity / pyruvate metabolic process / tricarboxylic acid cycle
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Malate dehydrogenase, type 3 / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Malate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Salinibacter ruber (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.551 Å
データ登録者Coquelle, N. / Madern, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Gradual adaptive changes of a protein facing high salt concentrations.
著者: Coquelle, N. / Talon, R. / Juers, D.H. / Girard, E. / Kahn, R. / Madern, D.
履歴
登録2010年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Malate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2871
ポリマ－33,2871
非ポリマー00
水6,125340
1
X: Malate dehydrogenase

X: Malate dehydrogenase

X: Malate dehydrogenase

X: Malate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,1464
ポリマ－133,1464
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area13690 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area41550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.110, 87.720, 100.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11X-1305-

HOH

21X-1306-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Malate dehydrogenase


分子量: 33286.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Salinibacter ruber (バクテリア) / 株: DSM 13855 / 参照: UniProt: Q2S289, malate dehydrogenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 1M LiCl, 0.1M Citric Acid, 10% PEG 6000, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF BM30A10.9797
シンクロトロンESRF ID2920.932
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 315r1CCD2007年9月5日mirror
ADSC QUANTUM 315r2CCD2007年9月21日mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si (111) or Si (311)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si (111) or Si (311)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97971
20.9321
反射解像度: 1.55→43.9 Å / Num. all: 47819 / Num. obs: 47819 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.36 % / Biso Wilson estimate: 29.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 11.39
反射 シェル解像度: 1.55→1.6 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.499 / Mean I/σ(I) obs: 2.23 / Num. unique all: 4131 / % possible all: 93.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_288)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GUZ

1guz


解像度: 1.551→33.036 Å / SU ML: 0.16 / Isotropic thermal model: anisotropic / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1917 2258 4.72 %Random
Rwork0.168 ---
obs0.1691 47804 97.65 %-
all-47819 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL HYDROGENS ADDED IN THE RIDING POSITION DURING REFINEMENT
Bsol: 67.273 Å2 / ksol: 0.397 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.3884 Å2-0 Å20 Å2
2---5.3636 Å2-0 Å2
3---1.9753 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.551→33.036 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2263 0 0 340 2603
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132408
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3333296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.726909
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007442
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.551-1.60640.30352250.25344388X-RAY DIFFRACTION96
1.6064-1.67080.27242320.22794514X-RAY DIFFRACTION98
1.6708-1.74680.26462290.20494495X-RAY DIFFRACTION98
1.7468-1.83890.22682300.19254482X-RAY DIFFRACTION97
1.8389-1.95410.23772160.19534510X-RAY DIFFRACTION97
1.9541-2.10490.20022260.16544528X-RAY DIFFRACTION98
2.1049-2.31670.1772170.15134579X-RAY DIFFRACTION98
2.3167-2.65180.17452250.14414597X-RAY DIFFRACTION98
2.6518-3.34050.16112260.15374657X-RAY DIFFRACTION99
3.3405-33.04380.17382320.16224796X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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