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Yorodumi- PDB-3nbm: The lactose-specific IIB component domain structure of the phosph... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3nbm | ||||||
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Title | The lactose-specific IIB component domain structure of the phosphoenolpyruvate:carbohydrate phosphotransferase system (PTS) from Streptococcus pneumoniae. | ||||||
Components | PTS system, lactose-specific IIBC components | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / PTS_IIB_lactose / phosphoenolpyruvate:carbohydrate system / P-loop / phosphorylation / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein-Npi-phosphohistidine-lactose phosphotransferase / protein-N(PI)-phosphohistidine-sugar phosphotransferase activity / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / kinase activity / membrane => GO:0016020 / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Streptococcus pneumoniae (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.3 Å | ||||||
Authors | Cuff, M.E. / Chhor, G. / Clancy, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
Citation | Journal: TO BE PUBLISHED Title: Structure of the lactose-specific IIB component domain of the phosphoenolpyruvate:carbohydrate phosphotransferase system (PTS) from Streptococcus pneumoniae. Authors: Cuff, M.E. / Chhor, G. / Clancy, S. / Joachimiak, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3nbm.cif.gz | 59.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3nbm.ent.gz | 46.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3nbm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3nbm_validation.pdf.gz | 420.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3nbm_full_validation.pdf.gz | 421.2 KB | Display | |
Data in XML | 3nbm_validation.xml.gz | 7.9 KB | Display | |
Data in CIF | 3nbm_validation.cif.gz | 10.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nb/3nbm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nb/3nbm | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 11969.215 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 453-557 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Streptococcus pneumoniae (bacteria) / Strain: TIGR4 / Gene: lacE-1, SP_0478 / Plasmid: pMCSG19 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): modified BL21 / References: UniProt: Q97SA8, UniProt: A0A0H2UNS1*PLUS |
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#2: Chemical | ChemComp-GOL / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.76 Å3/Da / Density % sol: 30.16 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.2M Ammonium Acetate, 0.1M HEPES pH 7.5, 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-BM / Wavelength: 0.97934 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Dec 20, 2009 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97934 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 13.3 % / Av σ(I) over netI: 55.24 / Number: 284542 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 2.15 / D res high: 1.3 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 21377 / % possible obs: 97.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 1.3→50 Å / Num. all: 21377 / Num. obs: 21377 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 10.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 2.148 / Net I/σ(I): 11.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 1.3→1.32 Å / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Num. unique all: 856 / Χ2: 0.956 / % possible all: 81.3 |
-Phasing
Phasing | Method: SAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing MAD | D res high: 1.3 Å / D res low: 38.15 Å / FOM : 0.236 / FOM acentric: 0.28 / FOM centric: 0 / Reflection: 21276 / Reflection acentric: 17906 / Reflection centric: 3370 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set | R cullis acentric: 1.68 / R cullis centric: 1 / Highest resolution: 1.3 Å / Lowest resolution: 38.15 Å / Loc acentric: 0.1 / Loc centric: 0.1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0 / Reflection acentric: 17906 / Reflection centric: 3370 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MAD set shell | ID: 1 / R cullis centric: 1 / Power acentric: 0 / Power centric: 0
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Phasing MAD set site | Atom type symbol: Se / Occupancy iso: 0
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Phasing MAD shell |
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Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 21276 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.3→25.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / WRfactor Rfree: 0.167 / WRfactor Rwork: 0.131 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.933 / SU B: 1.321 / SU ML: 0.026 / SU R Cruickshank DPI: 0.054 / SU Rfree: 0.05 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.05 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 83.89 Å2 / Biso mean: 13.685 Å2 / Biso min: 4.87 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.3→25.15 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.3→1.334 Å / Total num. of bins used: 20
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