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- PDB-3nbb: Crystal structure of mutant Y305F expressed in E. coli in the cop... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nbb
タイトルCrystal structure of mutant Y305F expressed in E. coli in the copper amine oxidase from hansenula polymorpha
要素Peroxisomal primary amine oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / amine oxidase / quinoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


primary-amine oxidase / aliphatic amine oxidase activity / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / quinone binding / peroxisome / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 ...Copper amine oxidase, N3-terminal / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, N3 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / : / Copper amine oxidase copper-binding site signature. / : / Copper amine oxidase topaquinone signature. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Distorted Sandwich / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Peroxisomal primary amine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Pichia angusta (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Chen, Z. / Datta, S. / DuBois, J.L. / Klinman, J.P. / Mathews, F.S.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Mutation at a strictly conserved, active site tyrosine in the copper amine oxidase leads to uncontrolled oxygenase activity.
著者: Chen, Z.W. / Datta, S. / Dubois, J.L. / Klinman, J.P. / Mathews, F.S.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Copper amine oxidase from Hansenula polymorpha: the crystal structure determined at 2.4 A resolution reveals the active conformation.
著者: Li, R. / Klinman, J.P. / Mathews, F.S.
履歴
登録2010年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisomal primary amine oxidase
B: Peroxisomal primary amine oxidase
C: Peroxisomal primary amine oxidase
D: Peroxisomal primary amine oxidase
E: Peroxisomal primary amine oxidase
F: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)466,56112
ポリマ－466,1806
非ポリマー3816
水57,1803174
1
A: Peroxisomal primary amine oxidase
B: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,5204
ポリマ－155,3932
非ポリマー1272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13920 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area45060 Å2
手法PISA
2
C: Peroxisomal primary amine oxidase
D: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,5204
ポリマ－155,3932
非ポリマー1272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13890 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area45020 Å2
手法PISA
3
E: Peroxisomal primary amine oxidase
F: Peroxisomal primary amine oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,5204
ポリマ－155,3932
非ポリマー1272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13920 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area45000 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area47460 Å2
ΔGint-303 kcal/mol
Surface area129350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.523, 232.618, 104.146
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Peroxisomal primary amine oxidase / Copper amine oxidase / Methylamine oxidase


分子量: 77696.617 Da / 分子数: 6 / 変異: Y305F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pichia angusta (菌類) / 遺伝子: AMO / プラスミド: PET11A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P12807, primary-amine oxidase
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.13 %
結晶化温度: 295 K / pH: 7.5
詳細: 20% PEG8000, 100mM HEPES, 2% ethylene glycol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月5日
放射モノクロメーター: BENT GE(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→40 Å / Num. obs: 217301 / % possible obs: 77.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 7.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.318 / Mean I/σ(I) obs: 3.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREPfrom ccp4位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A2V

1a2v


解像度: 2.05→36.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 217092.7 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 10252 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 205462 73.3 %-
all-280085 --
原子変位パラメータBiso mean: 29.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→36.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31578 0 6 3174 34758
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 1209 5.3 %
Rwork0.264 21444 -
obs--48.6 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep_tpo405.par / Topol file: protein_tpo405.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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