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万見
- PDB-3nb6: Crystal structure of Aquifex aeolicus peptidoglycan glycosyltrans... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nb6
タイトルCrystal structure of Aquifex aeolicus peptidoglycan glycosyltransferase in complex with Methylphosphoryl Neryl Moenomycin
要素Penicillin-binding protein 1A
キーワードTRANSFERASE / Glycosyltransferases / Peptidoglycan Glycosyltransferase / Polysaccharides / cell wall / antibiotics / moenomycin
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / response to antibiotic / proteolysis ...peptidoglycan glycosyltransferase / peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / response to antibiotic / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Penicillin binding protein transpeptidase fold / Biosynthetic peptidoglycan transglycosylase-like / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / : / Transglycosylase / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Lysozyme-like domain superfamily ...Penicillin binding protein transpeptidase fold / Biosynthetic peptidoglycan transglycosylase-like / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / : / Transglycosylase / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Penicillin-binding protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Sliz, P. / Yuan, Y. / Walker, S. / Kahne, D.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2010
タイトル: Functional and structural analysis of a key region of the cell wall inhibitor moenomycin.
著者: Fuse, S. / Tsukamoto, H. / Yuan, Y. / Wang, T.S. / Zhang, Y. / Bolla, M. / Walker, S. / Sliz, P. / Kahne, D.
履歴
登録2010年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8841
ポリマ－22,8841
非ポリマー00
水00
1
A: Penicillin-binding protein 1A

A: Penicillin-binding protein 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7692
ポリマ－45,7692
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area18080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.516, 100.398, 103.054
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 1A / PBP-1a / PBP1a / Penicillin-insensitive transglycosylase / Peptidoglycan TGase / Penicillin- ...PBP-1a / PBP1a / Penicillin-insensitive transglycosylase / Peptidoglycan TGase / Penicillin-sensitive transpeptidase / DD-transpeptidase


分子量: 22884.375 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 59-243 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 株: vf5 / 遺伝子: aq_624, mrcA, ponA / プラスミド: PET48(B)+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(De3)
参照: UniProt: O66874, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
非ポリマーの詳細METHYLPHOSPHORYL NERYL MOENOMYCIN WAS NOT MODELED IN THE COMPLEX STRUCTURE BECAUSE OF LOW OCCUPANCY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.88 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 MM HEPES, 6% PEG6K, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.7→28.52 Å / Num. obs: 7845 / % possible obs: 97.4 % / Biso Wilson estimate: 0 Å2 / Rsym value: 0.065

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2oqo

2oqo


解像度: 2.7→28.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 60732.53 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. METHYLPHOSPHORYL NERYL MOENOMYCIN IS NOT MODELED IN THE COMPLEX STRUCTURE BECAUSE OF LOW OCCUPANCY BUT ELECTRON DENSITY MAP SHOWS CLEAR DENSITY OF LIGAND, ESPECIALLY ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. METHYLPHOSPHORYL NERYL MOENOMYCIN IS NOT MODELED IN THE COMPLEX STRUCTURE BECAUSE OF LOW OCCUPANCY BUT ELECTRON DENSITY MAP SHOWS CLEAR DENSITY OF LIGAND, ESPECIALLY THE PHOSPHATE ATOM IN THE LIGAND BINDING SITE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 453 6.1 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.215 7387 91.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.5847 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 70.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.18 Å20 Å20 Å2
2---20.61 Å20 Å2
3---32.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→28.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1493 0 0 0 1493
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.252.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.052 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 60 6.3 %
Rwork0.338 886 -
obs--71.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater_rep.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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