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万見
- PDB-3n93: Crystal structure of human CRFR2 alpha extracellular domain in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n93
タイトルCrystal structure of human CRFR2 alpha extracellular domain in complex with Urocortin 3
要素
  • Maltose binding protein-CRFR2 alpha
  • Urocortin-3
キーワードMembrane protein / Hormone / Class B-GPCR / Extracellular domain / CRFR2 alpha extracellular domain / Neuropeptide / Selectivity
機能・相同性
機能・相同性情報


corticotropin-releasing hormone receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 2 binding / positive regulation of membrane potential / varicosity / Class B/2 (Secretin family receptors) / digestion / response to corticosterone / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / response to starvation ...corticotropin-releasing hormone receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 2 binding / positive regulation of membrane potential / varicosity / Class B/2 (Secretin family receptors) / digestion / response to corticosterone / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / response to starvation / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / response to immobilization stress / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / cellular response to nutrient levels / hormone-mediated signaling pathway / response to glucose / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / axon terminus / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / hormone activity / cellular response to hypoxia / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA damage response / extracellular space / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Urocortin II/III / Corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor family / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Hormone receptor domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein ...Urocortin II/III / Corticotropin-releasing factor / Corticotropin-releasing factor family / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Hormone receptor domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Few Secondary Structures / Irregular / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Urocortin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Homo Sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Pal, K. / Swaminathan, K. / Pioszak, A.A. / Xu, H.E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis of ligand selectivity in human CRFR1 and CRFR2 alpha extracellular domain
著者: Pal, K. / Swaminathan, K. / Pioszak, A.A. / Xu, H.E.
履歴
登録2010年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
B: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
C: Urocortin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,7636
ポリマ－107,9863
非ポリマー7773
水2,324129
1
A: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
B: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
C: Urocortin-3
ヘテロ分子

A: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
B: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
C: Urocortin-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,52612
ポリマ－215,9736
非ポリマー1,5536
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area16550 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area79920 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6190 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area42040 Å2
手法PISA
3
A: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4892
ポリマ－53,1471
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
B: Maltose binding protein-CRFR2 alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5813
ポリマ－53,1471
非ポリマー4342
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
C: Urocortin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,6931
ポリマ－1,6931
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.278, 208.513, 212.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 6

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSALAALAAA-369 - -63 - 366
21LYSLYSALAALABB-369 - -63 - 366
12ALAALALEULEUAA4 - 24376 - 396
22ALAALALEULEUBB4 - 24376 - 396
13SERSERILEILEAA38 - 101410 - 473
23SERSERILEILEBB38 - 101410 - 473

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質 Maltose binding protein-CRFR2 alpha


分子量: 53146.746 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRFR2 alpha / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Urocortin-3 / Urocortin III / Ucn III / Stresscopin


分子量: 1692.963 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 142-157 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q969E3
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 9% PEG 4000 0.1M Sodium acetate 16% Glycerol, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 42571 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 19.64
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.476 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3C4M

3c4m


解像度: 2.5→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 20.406 / SU ML: 0.215 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.292 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 2139 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.222 42505 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 133.14 Å2 / Biso mean: 38.404 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20 Å20 Å2
2---2.69 Å20 Å2
3---2.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7372 0 52 129 7553
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0227611
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1911.96910353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5855947
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.41925.727337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.683151235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1121519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.21135
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215789
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4551.54738
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.89627580
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.48332871
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5094.52773
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
12826LOOSE POSITIONAL0.275
12826LOOSE THERMAL1.8110
2155LOOSE POSITIONAL0.345
2155LOOSE THERMAL3.4410
3507LOOSE POSITIONAL0.515
3507LOOSE THERMAL3.5510
LS精密化 シェル解像度: 2.489→2.554 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 138 -
Rwork0.317 2671 -
all-2809 -
obs--90 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8173-0.5209-0.06892.8934-1.02931.60120.12060.01660.0225-0.0193-0.0987-0.0257-0.0790.0867-0.02190.0333-0.0177-0.01770.03310.02220.042230.057430.84119.8453
21.35430.33380.56992.3498-0.59252.3850.13410.1369-0.2404-0.4014-0.06860.04730.5088-0.1749-0.06550.1716-0.0194-0.0240.1268-0.00660.135326.281488.926724.0338
35.3608-0.9817-2.75870.90230.92732.86850.03690.2879-0.076-0.07030.0298-0.6210.0610.1846-0.06670.1058-0.02170.04010.20690.02270.635341.16754.981343.8433
41.98171.0951.52484.0980.92411.9983-0.1691-0.06880.15850.10330.04920.2263-0.0347-0.11820.11990.0454-0.00370.03360.1420.00320.180513.98653.309642.7192
58.54271.6753-1.871157.462721.999418.1682-1.13371.03971.262-1.00890.10560.7168-2.19340.24771.0280.7001-0.1642-0.41420.36150.27650.575410.610571.567836.3137
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-369 - 2
2X-RAY DIFFRACTION2B-369 - 2
3X-RAY DIFFRACTION3A3 - 101
4X-RAY DIFFRACTION4B3 - 95
5X-RAY DIFFRACTION5C26 - 42

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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