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万見
- PDB-3n7d: Crystal structure of CopK bound to Cu(I) and Cu(II) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n7d
タイトルCrystal structure of CopK bound to Cu(I) and Cu(II)
要素Copper resistance protein K
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / copper (I) bound / copper (II) bound / copper resistance / methionine rich
機能・相同性
機能・相同性情報


periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Copper resistance protein K / Copper resistance protein K / CopK superfamily / Copper resistance protein K / Thrombin, subunit H / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / COPPER (I) ION / Copper resistance protein K
類似検索 - 構成要素
生物種Cupriavidus metallidurans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.149 Å
データ登録者Ash, M.-R. / Maher, M.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Two new crystal forms of copper resistance protein CopK
著者: Ash, M.-R. / Maher, M.J.
履歴
登録2010年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Copper resistance protein K
B: Copper resistance protein K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7805
ポリマ－16,5892
非ポリマー1913
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.725, 50.343, 52.053
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.880, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-75-

CU

21B-75-

CU

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要素

#1: タンパク質 Copper resistance protein K / CopK


分子量: 8294.567 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cupriavidus metallidurans (バクテリア)
株: CH34 / 遺伝子: copK / プラスミド: pCX07 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q58AD3
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細LINK RECORDS BETWEEN CU B 75 AND GLU B 29 HAVE BEEN OMITTED DUE TO AMBIGUITY IN THEIR ROLE IN METAL ...LINK RECORDS BETWEEN CU B 75 AND GLU B 29 HAVE BEEN OMITTED DUE TO AMBIGUITY IN THEIR ROLE IN METAL COORDINATION AT THIS SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.751525 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.775499 % / Mosaicity: 0.619 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.8
詳細: 0.1M sodium acetate pH 3.8, 0.2M ammonium acetate, 32% (w/v) PEG 4000, 22mM NiCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.3776 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3776 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.149→50 Å / Num. all: 6136 / Num. obs: 6136 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1.114 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.149→2.23 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Mean I/σ(I) obs: 8.7 / Num. unique all: 622 / Χ2: 1.07 / % possible all: 96.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3DSO

3dso


解像度: 2.149→24.852 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU ML: 0.34 / Isotropic thermal model: Isotropic with TLS / 交差検証法: Throught / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 604 9.85 %Random
Rwork0.219 ---
obs0.224 6130 96.7 %-
all-6130 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.142 Å2 / ksol: 0.415 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 121.54 Å2 / Biso mean: 49.489 Å2 / Biso min: 23.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.098 Å20 Å2-4.734 Å2
2--5.322 Å2-0 Å2
3---2.776 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.149→24.852 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数858 0 3 7 868
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005876
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9891166
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063128
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003151
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.565331
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.149-2.3650.3051460.2513751521154396
2.365-2.7070.3451640.2413711535153198
2.707-3.4090.3031450.22213861531153598
3.409-24.8540.2421490.20413941543152195
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.84950.69760.43850.1379-0.0250.7515-0.07240.10760.25070.0769-0.0362-0.01270.00710.1367-00.2741-0.010.010.2052-0.04760.3203-14.8014-9.99263.5477
21.9347-0.03111.59680.15890.23721.63380.251-0.2375-0.00970.2593-0.08020.00940.10850.190800.3689-0.0468-0.03240.38310.00790.25124.9427-12.296515.1768
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 5:63A5 - 63
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resseq 6:63B6 - 63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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