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- PDB-3n58: Crystal structure of S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE hydrolase from bru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n58
タイトルCrystal structure of S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE hydrolase from brucella melitensis in ternary complex with NAD and adenosine, orthorhombic form
要素Adenosylhomocysteinase
キーワードHYDROLASE / SSGCID / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


L-homocysteine biosynthetic process / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / one-carbon metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / : / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella melitensis biovar Abortus (ウシ流産菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from brucella melitensis in ternary complex with NAD and adenosine, orthorhombic form
著者: SSGCID / Gardberg, A. / Sankaran, B. / Abendroth, J. / Staker, B.
履歴
登録2010年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Refinement description
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
C: Adenosylhomocysteinase
D: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)205,55814
ポリマ－201,9864
非ポリマー3,57310
水12,827712
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.450, 165.230, 184.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.941421, 0.144589, 0.304665), (-0.166555, -0.9849, -0.047241), (0.293234, -0.095217, 0.951287)-45.9706, -8.88521, 5.73854
2given(-0.753924, 0.654966, 0.051172), (0.655705, 0.745382, 0.120236), (0.040608, 0.124203, -0.991426)-27.369, 5.68512, 65.0356
3given(0.687536, -0.590714, -0.422316), (-0.587839, -0.794207, 0.153887), (-0.426309, 0.14245, -0.893291)3.74981, -27.6716, 54.2434
4given(-0.940897, 0.146729, 0.305259), (-0.168164, -0.984731, -0.044999), (0.293996, -0.093673, 0.951205)-46.0521, -8.91219, 5.69407
5given(-0.754787, 0.653934, 0.051632), (0.654726, 0.746175, 0.120653), (0.040373, 0.124872, -0.991351)-27.4357, 5.69578, 65.0528
6given(0.68785, -0.591053, -0.421329), (-0.588058, -0.794048, 0.153867), (-0.4255, 0.141928, -0.89376)3.70821, -27.6632, 54.2808
7given(-0.915809, -0.079193, 0.393728), (-0.043334, -0.955157, -0.292911), (0.399268, -0.285313, 0.87131)-45.8599, -5.08914, 9.16551
8given(-0.753953, 0.655596, 0.041826), (0.654783, 0.744824, 0.128436), (0.05305, 0.124222, -0.990835)-26.9655, 5.44875, 65.315
9given(0.675962, -0.592196, -0.438612), (-0.594728, -0.789838, 0.149849), (-0.435172, 0.159562, -0.886095)4.34113, -27.5193, 53.676
10given(-0.914748, -0.084482, 0.395092), (-0.03987, -0.954245, -0.296355), (0.402052, -0.286842, 0.869526)-45.7995, -4.88123, 9.31441
11given(-0.753102, 0.656572, 0.041839), (0.655794, 0.744078, 0.127598), (0.052646, 0.123533, -0.990943)-26.907, 5.47159, 65.2888
12given(0.677513, -0.591933, -0.436568), (-0.5941, -0.790351, 0.149633), (-0.433615, 0.157987, -0.887141)4.27247, -27.5183, 53.7129
13given(-0.758053, 0.650384, 0.048543), (0.65062, 0.748958, 0.125521), (0.04528, 0.126735, -0.990903)-27.4402, 5.47779, 65.1982
14given(0.689091, -0.589297, -0.421762), (-0.586058, -0.795505, 0.153975), (-0.42625, 0.141074, -0.893537)3.73472, -27.6187, 54.2532
15given(-0.757702, 0.650702, 0.049745), (0.651113, 0.74863, 0.124918), (0.044044, 0.12704, -0.990919)-27.4878, 5.49983, 65.1791
16given(0.688494, -0.589905, -0.421887), (-0.586717, -0.794992, 0.154115), (-0.42631, 0.141421, -0.893454)3.73551, -27.6454, 54.2379

-
要素

#1: タンパク質
Adenosylhomocysteinase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / AdoHcyase


分子量: 50496.410 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 8-466 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella melitensis biovar Abortus (ウシ流産菌)
株: 2308 / 遺伝子: ahcY, BAB1_2099 / プラスミド: AVA0421 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q2YQX8, adenosylhomocysteinase
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#4: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 712 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.28 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: JCSG SCREEN CONDITION D12: 20% V/ V GLYCEROL, 16% W/V PEG 8000, 40 MM POTASSIUM PHOSPHATE, PROTEIN AT 80 MG/ML, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 290K, pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月30日
放射モノクロメーター: Single crystal, cylindrically bent, Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97741
20.97741
反射解像度: 2.39→49.27 Å / Num. all: 83567 / Num. obs: 83542 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 34.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 16.09
反射 シェル解像度: 2.39→2.45 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.522 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 6114 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.6.1_357)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化開始モデル: PDB entry 2ZIZ

2ziz


解像度: 2.39→49.27 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 3987 4.98 %RANDOM
Rwork0.172 ---
all0.175 83567 --
obs0.175 83542 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.51 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.175 Å2-0 Å2-0 Å2
2---6.972 Å20 Å2
3----7.566 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.39→49.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13850 0 236 712 14798
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.192
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008
LS精密化 シェル解像度: 2.39→2.42 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3294 117 -
Rwork0.2205 --
obs-2638 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.07140.03610.01950.01450.02090.014-0.0174-0.09560.06070.0651-0.00290.0998-0.0397-0.09180.0152-0.1793-0.0007-0.03560.1707-0.0390.1652-33.44-29.1845.0453
20.00330.01110.00030.04260.02530.0294-0.00080.0450.01860.0110.0644-0.0525-0.0450.0378-0.0423-0.01050.01640.01360.1418-0.03050.1135-10.5045-24.984520.1376
30.0563-0.06110.06520.0528-0.03890.0806-0.0353-0.0439-0.0423-0.0028-0.00330.0424-0.0869-0.07430.038-0.07730.1304-0.06850.0184-0.00050.1146-35.5095-7.1139.8863
40.0145-0.0170.040.0338-0.08240.2362-0.0041-0.0297-0.01020.08220.00950.0285-0.4462-0.0465-0.01740.3508-0.0682-0.00110.12380.03130.0525-8.411721.74823.796
50.06380.0169-0.02050.0315-0.08810.28970.00430.0149-0.01970.11150.00260.1048-0.3306-0.0257-0.01260.26520.06320.00480.031-0.00740.101-27.106412.868829.3763
60.03310.0243-0.01290.0853-0.03790.0523-0.02040.0040.0065-0.08440.0316-0.0138-0.00060.0404-0.02050.0774-0.08180.03820.0838-0.03930.0301-8.2675-0.5554.9519
70.18340.08450.07520.2820.12070.08250.1090.00020.01840.353-0.07470.03150.20740.0035-0.03390.3378-0.02530.02440.0716-0.01090.0699-20.5057-37.601754.8217
80.09770.0376-0.03270.0540.00980.0272-0.01510.06790.07640.047-0.00910.07950.0023-0.05190.0130.0930.00350.07810.1043-0.02130.122-34.7181-17.476541.5379
90.16690.08220.09160.18980.09120.0673-0.03890.0946-0.00350.08880.038-0.0356-0.01410.09610.00530.0736-0.0243-0.09550.0826-0.01280.0959-4.5317-21.73652.8282
100.1645-0.0388-0.08440.04560.03190.14390.081-0.0338-0.0550.1015-0.0678-0.076-0.38230.12-0.00820.4899-0.1709-0.03720.0971-0.0040.0412-4.00316.290259.4253
110.35470.00910.04560.00240.01080.2067-0.0006-0.0308-0.1081-0.00610.046-0.0699-0.13450.1228-0.04160.1035-0.1494-0.04660.1002-0.06010.0812.88471.390436.6415
120.17090.00010.03550.1565-0.0070.0847-0.0673-0.05350.02050.1618-0.0069-0.0095-0.10560.01190.06340.2948-0.03830.0650.0816-0.04650.0492-20.070.70759.3957
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 6:229
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 230:379
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resseq 380:466
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resseq 6:229
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resseq 230:379
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resseq 380:466
7X-RAY DIFFRACTION7chain C and resseq 6:229
8X-RAY DIFFRACTION8chain C and resseq 230:379
9X-RAY DIFFRACTION9chain C and resseq 380:466
10X-RAY DIFFRACTION10chain D and resseq 6:229
11X-RAY DIFFRACTION11chain D and resseq 230:379
12X-RAY DIFFRACTION12chain D and resseq 380:466

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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