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万見
- PDB-3n1e: Vps54 C-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n1e
タイトルVps54 C-terminal domain
要素Vacuolar protein sorting-associated protein 54
キーワードTRANSPORT PROTEIN / spinal muscular atrophy / vesicle trafficking / Golgi apparatus / tethering complex / GARP.
機能・相同性
機能・相同性情報


neural tissue regeneration / GARP complex / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / skeletal muscle tissue growth / post-embryonic forelimb morphogenesis / musculoskeletal movement / vesicle-mediated cholesterol transport / thrombin-activated receptor signaling pathway / spermatid differentiation / L-glutamate import ...neural tissue regeneration / GARP complex / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / skeletal muscle tissue growth / post-embryonic forelimb morphogenesis / musculoskeletal movement / vesicle-mediated cholesterol transport / thrombin-activated receptor signaling pathway / spermatid differentiation / L-glutamate import / sphingolipid catabolic process / ubiquitin recycling / Golgi to vacuole transport / neuromuscular synaptic transmission / limb morphogenesis / apoptotic DNA fragmentation / protein targeting to ER / cellular response to progesterone stimulus / neuroinflammatory response / vacuole organization / neurofilament cytoskeleton organization / protein targeting to lysosome / protein targeting to vacuole / microglia differentiation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / astrocyte differentiation / synaptic transmission, GABAergic / retrograde transport, endosome to Golgi / protein localization to cell surface / regulation of growth / limb development / motor behavior / motor neuron apoptotic process / syntaxin binding / lysosomal transport / homeostasis of number of cells / striated muscle contraction / skeletal muscle tissue development / homeostasis of number of cells within a tissue / respiratory electron transport chain / mitochondrion organization / neuron projection morphogenesis / synaptic transmission, glutamatergic / protein localization / trans-Golgi network / intracellular calcium ion homeostasis / response to calcium ion / protein transport / gene expression / neuron apoptotic process / in utero embryonic development / response to antibiotic / synapse / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Monooxygenase - #130 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #860 / Vacuolar protein sorting-associated protein 54, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 54, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 54 / Vps54-like protein / Vacuolar-sorting protein 54, of GARP complex / Monooxygenase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular ...Monooxygenase - #130 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #860 / Vacuolar protein sorting-associated protein 54, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 54, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 54 / Vps54-like protein / Vacuolar-sorting protein 54, of GARP complex / Monooxygenase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 54
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.702 Å
データ登録者Perez-Victoria, F.J. / Abascal-Palacios, G. / Tascon, I. / Kajava, A. / Pioro, E.P. / Bonifacino, J.S. / Hierro, A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: Structural basis for the wobbler mouse neurodegenerative disorder caused by mutation in the Vps54 subunit of the GARP complex.
著者: Perez-Victoria, F.J. / Abascal-Palacios, G. / Tascon, I. / Kajava, A. / Magadan, J.G. / Pioro, E.P. / Bonifacino, J.S. / Hierro, A.
履歴
登録2010年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 54
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 54
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,02011
ポリマ－32,5302
非ポリマー4909
水5,945330
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 54
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5655
ポリマ－16,2651
非ポリマー3014
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 54
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4546
ポリマ－16,2651
非ポリマー1895
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 54
ヘテロ分子

B: Vacuolar protein sorting-associated protein 54
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,02011
ポリマ－32,5302
非ポリマー4909
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x+1/2,-y+3/2,-z+11
Buried area2990 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area14700 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.760, 77.064, 120.057
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 54 / Tumor antigen SLP-8p homolog


分子量: 16264.862 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 836-974 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vps54 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q5SPW0
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 330 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.87 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 18% PEG3350, 0.2M MgCl2, 5% glycerol, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 30991 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.019 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.7-1.766.80.4529781.01196
1.76-1.8370.34129751.02497.6
1.83-1.917.10.25230191.01498.9
1.91-2.027.10.16530611.07999.1
2.02-2.147.20.11230761.05499.4
2.14-2.317.20.0931081.00299.8
2.31-2.547.30.0730811.00299.8
2.54-2.917.50.06131391.0199.8
2.91-3.667.90.05531911.005100
3.66-507.60.02833630.99799.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MxCuBEデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.702→47.357 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.875 / SU ML: 0.2 / σ(F): 0.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.211 1514 5.05 %
Rwork0.176 --
obs0.178 29964 95.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.976 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 79.12 Å2 / Biso mean: 20.959 Å2 / Biso min: 4.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.815 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.987 Å20 Å2
3----2.828 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.702→47.357 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2270 0 29 330 2629
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122444
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2843319
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086371
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006419
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.356944
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.702-1.7570.2391150.2022285240085
1.757-1.820.2251220.1842355247790
1.82-1.8930.2391190.1812472259193
1.893-1.9790.1921280.1692541266995
1.979-2.0830.2011520.1642538269097
2.083-2.2140.2061330.1622611274498
2.214-2.3840.2181440.172637278199
2.384-2.6240.2141450.1782666281199
2.624-3.0040.2061470.17727122859100
3.004-3.7840.1971550.16327302885100
3.784-47.3750.2141540.18129033057100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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