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- PDB-3n0v: Crystal structure of a formyltetrahydrofolate deformylase (PP_032... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n0v
タイトルCrystal structure of a formyltetrahydrofolate deformylase (PP_0327) from PSEUDOMONAS PUTIDA KT2440 at 2.25 A resolution
要素Formyltetrahydrofolate deformylase
キーワードHYDROLASE / Formyl transferase / ACT domain / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


formyltetrahydrofolate deformylase / formyltetrahydrofolate deformylase activity / 'de novo' IMP biosynthetic process / one-carbon metabolic process
類似検索 - 分子機能
Formyltetrahydrofolate deformylase / Formyltetrahydrofolate deformylase, C-terminal hydrolase domain / Formyltetrahydrofolate deformylase, ACT domain / Formyl transferase, N-terminal domain / ACT domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / ACT-like domain / Alpha-Beta Plaits ...Formyltetrahydrofolate deformylase / Formyltetrahydrofolate deformylase, C-terminal hydrolase domain / Formyltetrahydrofolate deformylase, ACT domain / Formyl transferase, N-terminal domain / ACT domain / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / ACT-like domain / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Formyltetrahydrofolate deformylase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a formyltetrahydrofolate deformylase (PP_0327) from PSEUDOMONAS PUTIDA KT2440 at 2.25 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formyltetrahydrofolate deformylase
B: Formyltetrahydrofolate deformylase
C: Formyltetrahydrofolate deformylase
D: Formyltetrahydrofolate deformylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,4984
ポリマ－131,4984
非ポリマー00
水7,584421
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11320 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area47350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.213, 93.965, 97.129
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.380, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPAA6 - 1977 - 198
21ASPASPBB6 - 1977 - 198
31ASPASPCC6 - 1977 - 198
41ASPASPDD6 - 1977 - 198
12GLYGLYAA203 - 285204 - 286
22GLYGLYBB203 - 285204 - 286
32GLYGLYCC203 - 285204 - 286
42GLYGLYDD203 - 285204 - 286
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質
Formyltetrahydrofolate deformylase


分子量: 32874.410 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 株: KT2440 / 遺伝子: purU-1, PP0327, PP_0327 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q88R07
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 421 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.7655.48THE STRUCTURE WAS PHASED BY MAD METHOD AT 2.9 A RESOLUTION AND REFINED AT 2.25 A RESOLUTION AGAINST A DATASET COLLECTED FROM A DIFFERENT CRYSTAL.
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法詳細pH
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop0.1860M potassium fluoride 20.4000% polyethylene glycol 3350, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop10.0000% PEG-8000, 0.1M Imidazole pH 8.0, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K8

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
,0.979081
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-110.95369
シンクロトロンSSRL BL9-220.97922,0.91837
,0.97908
検出器
タイプID検出器日付詳細
MARMOSAIC 325 mm CCD1CCD2010年2月11日Flat mirror (vertical focusing)
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2009年7月31日Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)MADMx-ray1
2Double crystal monochromatorMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.953691
20.979221
30.918371
反射解像度: 2.25→42.133 Å / Num. obs: 67847 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 41.528 Å2 / Rsym value: 0.109

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.6.0073精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALA3.3.15データスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.25→42.133 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU B: 17.955 / SU ML: 0.197 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.241 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. A MET- ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 3426 5.1 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.225 67821 99.77 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 136.15 Å2 / Biso mean: 64.366 Å2 / Biso min: 35.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.57 Å20 Å2-0.22 Å2
2--0.31 Å20 Å2
3---0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→42.133 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8947 0 0 421 9368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0219297
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026292
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0461.94612644
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.811315229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.80951143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.61223.136472
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.364151524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1561579
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.21372
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02110488
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021991
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / 数: 3580 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
AMEDIUM POSITIONAL0.260.5
BMEDIUM POSITIONAL0.270.5
CMEDIUM POSITIONAL0.240.5
DMEDIUM POSITIONAL0.220.5
AMEDIUM THERMAL3.492
BMEDIUM THERMAL3.452
CMEDIUM THERMAL4.082
DMEDIUM THERMAL3.932
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.308 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 264 -
Rwork0.282 4721 -
all-4985 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1793-0.60140.2090.9690.03831.01810.0088-0.17510.16040.00740.0575-0.1591-0.11460.222-0.06630.2763-0.0360.08690.1855-0.04790.060684.5447.36338.35
21.1597-0.3398-0.23871.29910.30461.0561-0.0599-0.0672-0.01520.1127-0.01950.21070.2494-0.24120.07950.2812-0.06390.09520.20020.01410.103855.36319.29930.504
30.8944-0.10520.03191.78090.3680.98920.06550.1732-0.0031-0.2727-0.01510.2279-0.2632-0.1984-0.05040.35090.07050.04540.21050.05230.098659.57448.8499.428
41.35190.5347-0.1461.10940.08051.0722-0.00130.1124-0.10330.00570.0743-0.09090.14720.2606-0.0730.28140.06110.08320.1973-0.03310.051589.55220.87413.594
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 285
2X-RAY DIFFRACTION1A301 - 431
3X-RAY DIFFRACTION2B6 - 198
4X-RAY DIFFRACTION2B201 - 285
5X-RAY DIFFRACTION2B432 - 539
6X-RAY DIFFRACTION3C6 - 198
7X-RAY DIFFRACTION3C200 - 285
8X-RAY DIFFRACTION3C540 - 632
9X-RAY DIFFRACTION4D6 - 285
10X-RAY DIFFRACTION4D633 - 721

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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