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- PDB-3n0a: Crystal structure of auxilin (40-400) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n0a
タイトルCrystal structure of auxilin (40-400)
要素Tyrosine-protein phosphatase auxilin
キーワードHYDROLASE / phosphatase-like domain / C2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of clathrin coat assembly / synaptic vesicle uncoating / synaptic vesicle recycling / clathrin heavy chain binding / clathrin coat disassembly / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / clathrin-dependent endocytosis / clathrin-coated vesicle / clathrin binding / intracellular transport ...regulation of clathrin coat assembly / synaptic vesicle uncoating / synaptic vesicle recycling / clathrin heavy chain binding / clathrin coat disassembly / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / clathrin-dependent endocytosis / clathrin-coated vesicle / clathrin binding / intracellular transport / heat shock protein binding / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / SH3 domain binding / presynapse / molecular adaptor activity / vesicle / postsynaptic density / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1110 / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily ...Immunoglobulin-like - #1110 / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Harrison, S.C. / Guan, R. / Dai, H. / Kirchhausen, T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structure of the PTEN-like Region of Auxilin, a Detector of Clathrin-Coated Vesicle Budding.
著者: Guan, R. / Han, D. / Harrison, S.C. / Kirchhausen, T.
履歴
登録2010年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase auxilin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5564
ポリマ－41,4451
非ポリマー1113
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.925, 137.925, 51.327
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-512-

HOH

21A-538-

HOH

31A-601-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase auxilin / DnaJ homolog subfamily C member 6


分子量: 41444.547 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 40-400 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: DNAJC6 / 参照: UniProt: Q27974, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15.5% PEG 4000, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 0.01 M CaCl2, 0.8 M NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月11日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→50 Å / Num. obs: 29000 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 2.18→2.22 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.531 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1D5R

1d5r


解像度: 2.2→33.9 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1995 1432 4.99 %
Rwork0.172 --
obs0.1734 28707 99.94 %
all-29000 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.492 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8684 Å20 Å20 Å2
2---0.8684 Å2-0 Å2
3---1.7367 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→33.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2711 0 3 213 2927
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072786
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0463788
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7691030
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069423
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005481
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.27860.2421400.20052689X-RAY DIFFRACTION100
2.2786-2.36990.21131430.17452705X-RAY DIFFRACTION100
2.3699-2.47770.21841480.16872684X-RAY DIFFRACTION100
2.4777-2.60830.18711430.17382723X-RAY DIFFRACTION100
2.6083-2.77160.1891400.17222708X-RAY DIFFRACTION100
2.7716-2.98550.21471160.18132745X-RAY DIFFRACTION100
2.9855-3.28570.20541660.16572696X-RAY DIFFRACTION100
3.2857-3.76060.17521480.1572733X-RAY DIFFRACTION100
3.7606-4.73590.17311470.14432753X-RAY DIFFRACTION100
4.7359-33.90310.20351410.17792839X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.93630.76790.29092.2647-0.82611.3797-0.12980.3169-0.2135-0.3554-0.0199-0.33130.2750.15320.20760.2687-0.02120.06360.20780.00520.2478-53.163815.58290.418
20.89510.3567-0.01171.0856-0.37280.39130.01070.1367-0.1326-0.1310.06780.14040.0296-0.0943-00.189-0.0338-0.02660.24950.02910.2135-44.605142.9779-9.3255
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resid 53:221 or resid 374:399)
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 222:373

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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