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- PDB-3n00: Crystal Structure of a deletion mutant of human Reverba ligand bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3n00
タイトルCrystal Structure of a deletion mutant of human Reverba ligand binding domain bound with an NCoR ID1 peptide determined to 2.60A
要素
  • Nuclear receptor corepressor 1
  • Rev-erbA-alpha
キーワードTranscription regulator / Reverba NCoRID1 / anti-parallel b-sheet
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of circadian sleep/wake cycle / positive regulation of bile acid biosynthetic process / : / circadian temperature homeostasis / regulation of type B pancreatic cell proliferation / negative regulation of astrocyte activation / Loss of MECP2 binding ability to the NCoR/SMRT complex / negative regulation of microglial cell activation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of neuroinflammatory response ...regulation of circadian sleep/wake cycle / positive regulation of bile acid biosynthetic process / : / circadian temperature homeostasis / regulation of type B pancreatic cell proliferation / negative regulation of astrocyte activation / Loss of MECP2 binding ability to the NCoR/SMRT complex / negative regulation of microglial cell activation / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of neuroinflammatory response / response to leptin / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / glycogen biosynthetic process / negative regulation of JNK cascade / negative regulation of glycolytic process / regulation of fat cell differentiation / nuclear thyroid hormone receptor binding / negative regulation of cold-induced thermogenesis / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / nuclear steroid receptor activity / negative regulation of fatty acid metabolic process / Notch-HLH transcription pathway / E-box binding / intracellular glucose homeostasis / locomotor rhythm / regulation of lipid metabolic process / histone deacetylase complex / Regulation of MECP2 expression and activity / cellular response to interleukin-1 / proteasomal protein catabolic process / Nuclear signaling by ERBB4 / spindle assembly / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / intracellular receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / hormone-mediated signaling pathway / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / transcription repressor complex / negative regulation of miRNA transcription / cholesterol homeostasis / transcription corepressor binding / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / HDACs deacetylate histones / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / circadian regulation of gene expression / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / regulation of circadian rhythm / protein destabilization / Cytoprotection by HMOX1 / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / negative regulation of inflammatory response / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / histone deacetylase binding / nuclear receptor activity / HCMV Early Events / transcription corepressor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / mitotic spindle / : / cellular response to tumor necrosis factor / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / cellular response to lipopolysaccharide / dendritic spine / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / nuclear body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / heme binding / dendrite / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-CoR, GPS2-interacting domain / : / G-protein pathway suppressor 2-interacting domain / SANT domain profile. / Myb domain / SANT domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / : ...N-CoR, GPS2-interacting domain / : / G-protein pathway suppressor 2-interacting domain / SANT domain profile. / Myb domain / SANT domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Homeobox-like domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear receptor corepressor 1 / Nuclear receptor subfamily 1 group D member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gampe, R. / Nolte, R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of Rev-erbalpha bound to N-CoR reveals a unique mechanism of nuclear receptor-co-repressor interaction.
著者: Phelan, C.A. / Gampe, R.T. / Lambert, M.H. / Parks, D.J. / Montana, V. / Bynum, J. / Broderick, T.M. / Hu, X. / Williams, S.P. / Nolte, R.T. / Lazar, M.A.
履歴
登録2010年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rev-erbA-alpha
B: Nuclear receptor corepressor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0822
ポリマ－30,0822
非ポリマー00
水1,11762
1
A: Rev-erbA-alpha
B: Nuclear receptor corepressor 1

A: Rev-erbA-alpha
B: Nuclear receptor corepressor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1654
ポリマ－60,1654
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_676x-y+1,-y+2,-z+11
Buried area5470 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area18680 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area10030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.550, 112.550, 103.833
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Rev-erbA-alpha / Nuclear receptor subfamily 1 group D member 1 / V-erbA-related protein 1 / EAR-1


分子量: 27612.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR1D1, EAR1, HREV, THRAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P20393
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor corepressor 1 / N-CoR1 / N-CoR


分子量: 2469.860 Da / 分子数: 1 / Fragment: CORNR box 2 residues 2045-2065 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75376
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 324-422 WERE DELETED IN THIS CONSTRUCT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.53 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 1ul of precipitant composed of 6-9% of PEG 3350, 8% glycerol, 200mM proline, 80mM HEPES was mixed with 1uL of the Rev-erba NCoR complex at 5-6 mG/Lit to obtain diffraction grade crystals, pH ...詳細: 1ul of precipitant composed of 6-9% of PEG 3350, 8% glycerol, 200mM proline, 80mM HEPES was mixed with 1uL of the Rev-erba NCoR complex at 5-6 mG/Lit to obtain diffraction grade crystals, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 7931 / Num. obs: 7921 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 50.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.296 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / Num. unique all: 783 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JDirectorデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC6.0.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1db1

1db1


解像度: 2.6→30.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 10.17 / SU ML: 0.206 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.32 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26633 225 2.8 %RANDOM
Rwork0.19861 ---
obs0.20035 7693 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.146 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1549 0 0 62 1611
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221570
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021055
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1261.9672116
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83732564
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4335201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.15623.17563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.11515274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.9341512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.2255
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021730
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02318
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6041.51012
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0671.5417
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18421610
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5913558
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.94.5506
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.602→2.669 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 16 -
Rwork0.264 554 -
obs--98.79 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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