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万見
- PDB-3mzl: Sec13/Sec31 edge element, loop deletion mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mzl
タイトルSec13/Sec31 edge element, loop deletion mutant
要素
  • Protein transport protein SEC13
  • Protein transport protein SEC31
キーワードPROTEIN TRANSPORT / alpha-helical-stack / beta-propeller
機能・相同性
機能・相同性情報


Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore localization / regulation of TORC1 signaling / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring / COPII vesicle coat ...Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore localization / regulation of TORC1 signaling / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / mating projection tip / SUMOylation of RNA binding proteins / endoplasmic reticulum organization / SUMOylation of chromatin organization proteins / nucleocytoplasmic transport / vacuolar membrane / endoplasmic reticulum exit site / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / nuclear pore / ERAD pathway / positive regulation of TORC1 signaling / cell periphery / intracellular protein transport / protein import into nucleus / nuclear envelope / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / positive regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #980 / Helix Hairpins - #1600 / N-terminal domain of TfIIb - #400 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #980 / Helix Hairpins - #1600 / N-terminal domain of TfIIb - #400 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 / Sec13/Seh1 family / N-terminal domain of TfIIb / Helix Hairpins / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Single Sheet / Helix non-globular / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Special / Alpha Horseshoe / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC13
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Whittle, J.R. / Schwartz, T.U.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of the Sec13-Sec16 edge element, a template for assembly of the COPII vesicle coat.
著者: Whittle, J.R. / Schwartz, T.U.
履歴
登録2010年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein SEC13
B: Protein transport protein SEC31
C: Protein transport protein SEC13
D: Protein transport protein SEC31
E: Protein transport protein SEC13
F: Protein transport protein SEC31
G: Protein transport protein SEC13
H: Protein transport protein SEC31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)287,1028
ポリマ－287,1028
非ポリマー00
水00
1
A: Protein transport protein SEC13
B: Protein transport protein SEC31
C: Protein transport protein SEC13
D: Protein transport protein SEC31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,5514
ポリマ－143,5514
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19710 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area54220 Å2
手法PISA
2
E: Protein transport protein SEC13
F: Protein transport protein SEC31
G: Protein transport protein SEC13
H: Protein transport protein SEC31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,5514
ポリマ－143,5514
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19430 Å2
ΔGint-147 kcal/mol
Surface area54390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.220, 46.620, 192.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
31E
41G
12B
22D
32F
42H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A2 - 1410
2114C2 - 1410
3114E2 - 1410
4114G2 - 1410
1124B2 - 1000
2124D2 - 1000
3124F2 - 1000
4124H2 - 1000

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Protein transport protein SEC13


分子量: 33082.965 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ANU3, L8167.4, SEC13, YLR208W / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: Q04491
#2: タンパク質
Protein transport protein SEC31 / Protein WEB1


分子量: 38692.414 Da / 分子数: 4
Fragment: UNP residues 370-746, deletion of residues 474-507
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: D1229, SEC31, WEB1, YDL195W / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: P38968

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 0.1mM bis-Tris propane, 0.2M sodium citrate, 16% polyethylene glycol 3350, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.772
11-h,-k,l20.228
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 69366 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 55.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.164 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Rmerge(I) obs: 0.477 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→29.38 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.861 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.842 / SU B: 19.803 / SU ML: 0.395 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29962 1792 2.6 %RANDOM
Rwork0.26715 ---
obs0.26801 67561 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.777 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-43.29 Å20 Å23.26 Å2
2---19.49 Å20 Å2
3----23.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19212 0 0 0 19212
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.02219597
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9361.94526580
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.90452412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.10625.43884
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.344153442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.451568
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.22999
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02114588
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5121.512072
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.938219463
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.60237525
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.1394.57117
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A2196MEDIUM POSITIONAL0.210.5
12C2196MEDIUM POSITIONAL0.220.5
13E2196MEDIUM POSITIONAL0.230.5
14G2196MEDIUM POSITIONAL0.230.5
11A2196MEDIUM THERMAL0.162
12C2196MEDIUM THERMAL0.192
13E2196MEDIUM THERMAL0.182
14G2196MEDIUM THERMAL0.182
21B2596MEDIUM POSITIONAL0.360.5
22D2596MEDIUM POSITIONAL0.370.5
23F2596MEDIUM POSITIONAL0.380.5
24H2596MEDIUM POSITIONAL0.370.5
21B2596MEDIUM THERMAL0.122
22D2596MEDIUM THERMAL0.122
23F2596MEDIUM THERMAL0.122
24H2596MEDIUM THERMAL0.122

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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