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- PDB-3mzk: Sec13/Sec16 complex, S.cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mzk
タイトルSec13/Sec16 complex, S.cerevisiae
要素
  • Protein transport protein SEC13
  • Protein transport protein SEC16
キーワードPROTEIN TRANSPORT / alpha-helical-stack / beta-propeller
機能・相同性
機能・相同性情報


Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore localization / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore outer ring / COPII vesicle coat ...Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein localization to endoplasmic reticulum exit site / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore localization / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore outer ring / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / COPII vesicle coating / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / endoplasmic reticulum organization / SUMOylation of chromatin organization proteins / nucleocytoplasmic transport / vacuolar membrane / Golgi organization / endoplasmic reticulum exit site / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / nuclear pore / ERAD pathway / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of TORC1 signaling / cell periphery / macroautophagy / ER to Golgi transport vesicle membrane / protein import into nucleus / protein transport / nuclear envelope / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / positive regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #940 / N-terminal domain of TfIIb - #30 / Sec16, N-terminal / Vesicle coat trafficking protein Sec16 N-terminus / Sec16, central conserved domain / COPII coat assembly protein, Sec16 / Vesicle coat trafficking protein Sec16 mid-region / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 / Sec13/Seh1 family ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #940 / N-terminal domain of TfIIb - #30 / Sec16, N-terminal / Vesicle coat trafficking protein Sec16 N-terminus / Sec16, central conserved domain / COPII coat assembly protein, Sec16 / Vesicle coat trafficking protein Sec16 mid-region / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 / Sec13/Seh1 family / N-terminal domain of TfIIb / Other non-globular / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Special / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
COPII coat assembly protein SEC16 / Protein transport protein SEC13
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Whittle, J.R. / Schwartz, T.U.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of the Sec13-Sec16 edge element, a template for assembly of the COPII vesicle coat.
著者: Whittle, J.R. / Schwartz, T.U.
履歴
登録2010年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein SEC13
B: Protein transport protein SEC16
C: Protein transport protein SEC16
D: Protein transport protein SEC13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,9764
ポリマ－165,9764
非ポリマー00
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16510 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area57010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.734, 139.012, 205.424
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24
15
25
16
26

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain B and (resseq 1040:1090)
211chain C and (resseq 1040:1090)
112chain B and (resseq 1123:1183)
212chain C and (resseq 1123:1183)
113chain B and (resseq 1194:1242)
213chain C and (resseq 1194:1242)
114chain B and (resseq 1309:1323)
214chain C and (resseq 1309:1323)
115chain B and (resseq 1332:1367)
215chain C and (resseq 1332:1367)
116chain B and (resseq 1377:1390)
216chain C and (resseq 1377:1390)

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質 Protein transport protein SEC13


分子量: 33082.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ANU3, L8167.4, SEC13, YLR208W / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: Q04491
#2: タンパク質 Protein transport protein SEC16 / COPII coat assembly protein SEC16


分子量: 49905.078 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 984-1420 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: LPF1W, SEC16, YPL085W / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: P48415
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.6 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1mM bis-Tris propane, 0.2M NaBr, 12% polyethylene glycol 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.65→30 Å / Num. obs: 45333 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.653 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: PARTIAL MODEL FROM SEMET CRYSTAL

解像度: 2.69→30.713 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 0.1 / 位相誤差: 25.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2434 2158 5.07 %
Rwork0.1979 --
obs0.2002 42594 92.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.022 Å2 / ksol: 0.281 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.0657 Å20 Å2-0 Å2
2--20.512 Å20 Å2
3----15.4463 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→30.713 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10487 0 0 175 10662
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00510747
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83614669
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1653735
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541682
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031847
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11B367X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C367X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
21B474X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22C474X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
31B371X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32C371X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.017
41B139X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42C139X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.015
51B279X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52C279X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.014
61B109X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
62C109X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.015
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6895-2.7520.3232990.25121692X-RAY DIFFRACTION60
2.752-2.82080.34641170.24212390X-RAY DIFFRACTION82
2.8208-2.8970.31581220.23532474X-RAY DIFFRACTION86
2.897-2.98220.29511520.21182529X-RAY DIFFRACTION89
2.9822-3.07840.28221500.21012619X-RAY DIFFRACTION92
3.0784-3.18830.27521320.2082741X-RAY DIFFRACTION93
3.1883-3.31580.24271620.19432747X-RAY DIFFRACTION96
3.3158-3.46650.24111580.18512776X-RAY DIFFRACTION96
3.4665-3.6490.23361430.18662845X-RAY DIFFRACTION97
3.649-3.87720.20911450.18482870X-RAY DIFFRACTION99
3.8772-4.17590.2421550.172861X-RAY DIFFRACTION98
4.1759-4.59490.19391580.16362887X-RAY DIFFRACTION99
4.5949-5.25690.21241560.17032926X-RAY DIFFRACTION99
5.2569-6.61220.25611630.21272950X-RAY DIFFRACTION99
6.6122-30.71540.22971460.20353129X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.21270.2618-0.83510.75540.1163.42030.0118-0.0897-0.17340.03610.1569-0.09760.16420.3758-0.15590.03440.0131-0.02160.04310.00460.222932.1473-36.5253-94.1671
22.1816-0.3013-0.12391.90110.78163.52580.0113-0.1972-0.0249-0.0187-0.15570.1070.1171-0.50360.11120.0108-0.01-0.0230.1099-0.04890.220911.0158-29.9466-88.3274
30.9956-0.4458-0.1712.37650.33173.2297-0.02410.00290.4098-0.0226-0.04770.0111-0.3180.20110.06510.1443-0.08720.00370.079-0.20130.244124.8269-16.6793-78.2884
40.0617-0.5102-0.8560.89561.65013.6124-0.0991-0.23960.26080.14520.4773-0.25630.35720.9563-0.39460.0537-0.0177-0.06010.5014-0.23410.251931.6773-15.378-52.5116
51.6425-1.4949-2.12371.06081.75832.7958-0.14140.3920.3244-0.36120.23520.1046-0.4031-0.3187-0.00260.25380.1368-0.06050.1533-0.25690.188710.56753.4773-37.0298
60.12470.4970.1962.28151.92442.6909-0.1023-0.37020.05020.1899-0.09840.18510.32730.09310.1660.3153-0.0040.02810.3054-0.12010.201919.2921-26.6814-56.4053
70.13350.40770.07681.49671.12942.7785-0.9070.23460.6972.11660.3347-0.20640.6264-0.7920.51792.58410.7636-0.4322.08530.25681.0508-36.8845-8.792322.8965
80.26640.5459-0.06110.9308-1.07732.58180.0047-0.07980.28120.02140.58930.61530.0433-1.1407-0.55170.4910.0569-0.1050.93810.26290.8242-25.2983-0.0964-12.897
92.2591-0.91821.04691.5840.13691.33670.008-0.84910.02370.12370.7047-0.2472-0.0350.0083-0.46870.2932-0.00310.02120.625-0.15980.354517.19738.4379-25.687
101.14690.3297-0.07832.1519-1.18161.08660.1642-0.3235-0.5082-0.13190.1338-0.21570.12980.2213-0.22380.40740.1374-0.11530.4856-0.02660.5181-3.39480.2971-13.151
110.84330.3024-1.08140.75640.85353.7623-0.00070.39480.10820.45530.07830.00431.2731-0.7815-0.21090.9854-0.0938-0.18190.8130.2280.6665-22.9249-18.8327-1.3014
120.6522-0.94090.04662.0710.31030.2533-0.9398-1.1111-0.59181.87340.39820.36640.3902-1.40750.57722.84650.42290.50842.22150.55370.8629-35.5479-23.759433.6665
132.1258-0.1752-1.19490.87340.91761.3999-1.5556-1.9712-0.09851.37380.0366-0.57590.30312.61261.38271.26450.7017-0.9381.59050.9687-0.669-15.3666-26.399625.9748
141.39991.10890.10782.143-1.57782.1935-0.58870.36440.83122.61360.3026-0.1591-0.50950.2940.31143.0555-0.0421-0.83591.03210.25811.0321-20.5479-7.806419.849
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:89)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 90:200)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 201:297)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 990:1135)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 1136:1252)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 1253:1390)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain C and resid 990:1042)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain C and resid 1043:1115)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain C and resid 1116:1182)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain C and resid 1183:1271)
11X-RAY DIFFRACTION11(chain C and resid 1272:1390)
12X-RAY DIFFRACTION12(chain D and resid 1:118)
13X-RAY DIFFRACTION13(chain D and resid 119:218)
14X-RAY DIFFRACTION14(chain D and resid 219:297)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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