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- PDB-3mxc: Structures of Grb2-SH2 Domain and AICD peptide Complexes Reveal a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mxc
タイトルStructures of Grb2-SH2 Domain and AICD peptide Complexes Reveal a Conformational Switch and Their Functional Implications.
要素
  • AICD peptide
  • Growth factor receptor-bound protein 2
キーワードPROTEIN BINDING / Protein-peptide complex / AICD / Grb2-SH2 / ALZHEIMER'S DISEASE / APP
機能・相同性
機能・相同性情報


guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / COP9 signalosome / MET receptor recycling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity ...guanyl-nucleotide exchange factor adaptor activity / Grb2-EGFR complex / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / STAT5 Activation / Co-inhibition by BTLA / neurotrophin TRKA receptor binding / Activated NTRK2 signals through PI3K / COP9 signalosome / MET receptor recycling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / Interleukin-15 signaling / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / cellular response to norepinephrine stimulus / collateral sprouting in absence of injury / growth cone filopodium / MET activates PTPN11 / microglia development / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / MET activates RAP1 and RAC1 / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / vesicle membrane / axon midline choice point recognition / Signaling by LTK / regulation of synapse structure or activity / hippocampal neuron apoptotic process / CD28 dependent Vav1 pathway / astrocyte activation involved in immune response / MET activates PI3K/AKT signaling / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / Signal regulatory protein family interactions / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / Regulation of KIT signaling / growth factor receptor binding / epidermal growth factor receptor binding / peptidase activator activity / PI-3K cascade:FGFR3 / PTB domain binding / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of amyloid fibril formation / Golgi-associated vesicle / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / astrocyte projection / Lysosome Vesicle Biogenesis / neuron remodeling / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / PI-3K cascade:FGFR1 / nuclear envelope lumen / endodermal cell differentiation / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / RHOU GTPase cycle / positive regulation of actin filament polymerization / dendrite development / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of protein metabolic process / regulation of MAPK cascade / RET signaling / signaling receptor activator activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / PI3K Cascade / transition metal ion binding / The NLRP3 inflammasome / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / regulation of multicellular organism growth / main axon / modulation of excitatory postsynaptic potential / intracellular copper ion homeostasis / Interleukin receptor SHC signaling / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / ECM proteoglycans / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Signal attenuation / SHC1 events in ERBB4 signaling / GAB1 signalosome / Signalling to RAS / response to insulin-like growth factor stimulus / positive regulation of T cell migration / regulation of presynapse assembly / SHC-related events triggered by IGF1R / Schwann cell development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / positive regulation of Rac protein signal transduction / SHC-mediated cascade:FGFR3 / neuronal dense core vesicle / MET activates RAS signaling
類似検索 - 分子機能
GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding ...GRB2, N-terminal SH3 domain / GRB2, C-terminal SH3 domain / Grb2-like / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein / Growth factor receptor-bound protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Sen, U. / Das, S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Functional Implications of the Conformational Switch in AICD Peptide upon Binding to Grb2-SH2 Domain.
著者: Das, S. / Raychaudhuri, M. / Sen, U. / Mukhopadhyay, D.
履歴
登録2010年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年10月12日Group: Database references
改定 1.32011年11月2日Group: Database references
改定 1.42011年12月14日Group: Database references
改定 1.52023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.72024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth factor receptor-bound protein 2
L: AICD peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8942
ポリマ－12,8942
非ポリマー00
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area900 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area6170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.369, 59.369, 117.101
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-275-

HOH

21A-315-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Growth factor receptor-bound protein 2 / Adapter protein GRB2 / SH2/SH3 adapter GRB2 / Protein Ash


分子量: 11729.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRB2, ASH / プラスミド: pET(28a) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P62993
#2: タンパク質・ペプチド AICD peptide


分子量: 1165.060 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P05067*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.75 %
結晶化温度: 293 K
詳細: 0.1 M Tris ,0.1M Bicine, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
PH範囲: 8.0-9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年7月2日 / 詳細: OSMIC MAX-FLUX
放射モノクロメーター: CU / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 8497 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.48 % / Biso Wilson estimate: 26.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0423 / Rsym value: 0.0343 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2→2.09 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.23 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
AMoRE位相決定
CNS1.2精密化
AUTOMARデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JYR

1jyr


解像度: 2→29.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 1299777.51 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 442 5.2 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.217 8497 96.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 80.78 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.4 Å20 Å20 Å2
2--4.4 Å20 Å2
3----8.81 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数868 0 0 122 990
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.861.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.052
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.492.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.048 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 48 4.8 %
Rwork0.306 952 -
obs--95 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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