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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3mwx | ||||||
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タイトル | Crystal structure of a putative galactose mutarotase (BSU18360) from BACILLUS SUBTILIS at 1.45 A resolution | ||||||
![]() | Aldose 1-epimerase | ||||||
![]() | ISOMERASE / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
機能・相同性 | ![]() aldose 1-epimerase / aldose 1-epimerase activity / galactose catabolic process via UDP-galactose / glucose metabolic process / carbohydrate binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of a putative galactose mutarotase (BSU18360) from BACILLUS SUBTILIS at 1.45 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 286.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 235.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 449.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 454.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 33 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 51 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37613.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-GOL / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.96 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.86 詳細: 0.1700M ammonium acetate, 22.3000% polyethylene glycol 4000, 15.0000% Glycerol, 0.1M citric acid pH 5.86, NANODROP', VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月13日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97903 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.45→29.773 Å / Num. obs: 143533 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 12.028 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 11.02 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. GLYCEROL (GOL) MODELED ARE PRESENT IN CRYSTALLIZATION/CRYO CONDITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 71.54 Å2 / Biso mean: 15.746 Å2 / Biso min: 4.21 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.45→29.773 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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